283 matches
-
Holoenzimă Enzimele cu structură binară, prezintă de obicei doi centri activi: unul situat în fragmentul proteic (situsul catalitic), iar celălalt în fragmentul prostetic, unde se leagă coenzima. La aceste enzime, catalizarea reacției este condiționată de prezența ambelor părți, apoenzima și coenzima; individual aceste sunt inactive, dar împreună formează un complex activ, numit holoenzimă. Pentru reacțiile care prezintă specificitatea stereochimică, fixarea substratului pe enzimă se face prin intermediul a trei centri activi. Prin legarea substratului de centrul activ al enzimei se creează o
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
diferitelor substanțe (glucide, lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității relative enzimele preferă anumite legături pe care să le scindeze. Specificitatea de substrat este imprimată unei enzime de componenta sa proteică-apoenzima. Specificitatea de acțiune La enzimele cu structură heteroproteică, componența neproteică, coenzima, imprimă enzimei specificitatea de acțiune, respectiv determină tipul de reacție chimică care va transforma substratul. Specificitatea stereochimică Moleculele substanțelor organice în marea lor majoritate sunt optic active și prezintă izomerie optică. Enzimele existente în organismele vii prezintă specificitate optică sau
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
transelectronaze = enzime transportoare de electroni și oxidaze = enzime ce catalizează reacțiile de oxidare ale substratului cu oxigen molecular. 6.6.1.1. Dehidrogenaze piridinnucleotidice Sunt enzime anaerobe ce transportă hidrogenul în interiorul celulelor, fiind prezente în toate celulele animale și vegetale. Coenzimele lor au la bază 263 un piridinnucleotid. Se cunosc două coenzime importante: nicotinamid adenin dinucleotid oxidat (NAD+), sau redus (NADH) și nicotinamid adenin dinucleotid fosfat oxidat (NADP+), sau redus (NADPH). Din punct de vedere chimic, ele sunt formate dintr-un
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
de oxidare ale substratului cu oxigen molecular. 6.6.1.1. Dehidrogenaze piridinnucleotidice Sunt enzime anaerobe ce transportă hidrogenul în interiorul celulelor, fiind prezente în toate celulele animale și vegetale. Coenzimele lor au la bază 263 un piridinnucleotid. Se cunosc două coenzime importante: nicotinamid adenin dinucleotid oxidat (NAD+), sau redus (NADH) și nicotinamid adenin dinucleotid fosfat oxidat (NADP+), sau redus (NADPH). Din punct de vedere chimic, ele sunt formate dintr-un derivat al nicotinamidei (vitamina PP) și un nucleotid adenilic. Structura NADP
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
acid fosforic la C2 al ribozei din nucleotidul adenilic: Transportul hidrogenului se explică prin existența celor două forme(oxidată și redusă), deoarece hidrogenul este transferat de la substrat pe nucleul piridinic care se transformă în formă chinonică: Enzime care au drept coenzimă NAD+ și NADP+ sunt următoarele : Glicerofosfat dehidrogenaza enzimă prezentă în celulele animale și vegetale ce catalizează dehidrogenarea substratului în felul următor: Ca factori activatori enzimatici sunt ionii de Mg2+ sau Mn2+, iar reacția de dehidrogenare este urmată de o decarboxilare
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
Glicerofosfat dehidrogenaza enzimă prezentă în celulele animale și vegetale ce catalizează dehidrogenarea substratului în felul următor: Ca factori activatori enzimatici sunt ionii de Mg2+ sau Mn2+, iar reacția de dehidrogenare este urmată de o decarboxilare. Enzimle flavinice ce conțin drept coenzime derivați de riboflavină: flavin-adenin dinucleotid oxidat (FAD) sau redus (FADH2) și flavin mononucleotid oxidat(FMN), sau redus (FMNH2). Structura coenzimelor FAD si FMN oxidate În general, flavinenzimele sunt dehidrogenaze aerobe care iau hidrogenul de la hidrogenazele anaerobe (NAD+ sau NADP+) sau
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
sunt ionii de Mg2+ sau Mn2+, iar reacția de dehidrogenare este urmată de o decarboxilare. Enzimle flavinice ce conțin drept coenzime derivați de riboflavină: flavin-adenin dinucleotid oxidat (FAD) sau redus (FADH2) și flavin mononucleotid oxidat(FMN), sau redus (FMNH2). Structura coenzimelor FAD si FMN oxidate În general, flavinenzimele sunt dehidrogenaze aerobe care iau hidrogenul de la hidrogenazele anaerobe (NAD+ sau NADP+) sau direct de la substrat și îl cedează oxigenului formând apa oxigenată, ce ulterior va fi descompusă de peroxidaze sau catalaze. Transportul
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
chimice de pe un substrat pe altul, conform reacției generale: S 1 X S2 Y S 1 Y S2 X+ + Grupările chimice transferate sunt diferite ca structură chimică: grupări cu un atom de carbon, grupări cu azot, cu fosfor, cu sulf. Coenzimele transferazelor sunt și ele diferite în funcție de reacția de transfer catalizată. Principalele transferaze sunt: 6.6.2.1. Metiltransferazele sunt enzime care catalizează transferul grupă rii metil de pe un substrat donor pe altul acceptor, conform reacției: Substanțe donore de grupări metilice
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
ca agent de metilare principal metionina sub formă de adenozil-metionină. Ca exemplu putem da următoarele reacții cu adenozil metionină drept donor: 6.6.2.2.Aciltransferazele sunt enzime care catalizează reacțiile de transfer ale radicalului acil (R-CO ) și au drept coenzimă "coenzima A" (HSCoA). În structura coenzimei A intră: tioetanolamină, acid pantotenic fosforilat și adenozin-3',5'-difosfat. Partea activă a coenzimei A este gruparea tiol (-SH) din tioetanolamină, din care cauză coenzima A se notează prescurtat HS-CoA. Radicalii acil se
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
agent de metilare principal metionina sub formă de adenozil-metionină. Ca exemplu putem da următoarele reacții cu adenozil metionină drept donor: 6.6.2.2.Aciltransferazele sunt enzime care catalizează reacțiile de transfer ale radicalului acil (R-CO ) și au drept coenzimă "coenzima A" (HSCoA). În structura coenzimei A intră: tioetanolamină, acid pantotenic fosforilat și adenozin-3',5'-difosfat. Partea activă a coenzimei A este gruparea tiol (-SH) din tioetanolamină, din care cauză coenzima A se notează prescurtat HS-CoA. Radicalii acil se fixează
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
formă de adenozil-metionină. Ca exemplu putem da următoarele reacții cu adenozil metionină drept donor: 6.6.2.2.Aciltransferazele sunt enzime care catalizează reacțiile de transfer ale radicalului acil (R-CO ) și au drept coenzimă "coenzima A" (HSCoA). În structura coenzimei A intră: tioetanolamină, acid pantotenic fosforilat și adenozin-3',5'-difosfat. Partea activă a coenzimei A este gruparea tiol (-SH) din tioetanolamină, din care cauză coenzima A se notează prescurtat HS-CoA. Radicalii acil se fixează pe coenzima A cu formare de
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
6.6.2.2.Aciltransferazele sunt enzime care catalizează reacțiile de transfer ale radicalului acil (R-CO ) și au drept coenzimă "coenzima A" (HSCoA). În structura coenzimei A intră: tioetanolamină, acid pantotenic fosforilat și adenozin-3',5'-difosfat. Partea activă a coenzimei A este gruparea tiol (-SH) din tioetanolamină, din care cauză coenzima A se notează prescurtat HS-CoA. Radicalii acil se fixează pe coenzima A cu formare de acilcoenzima A, reacția are loc cu aport de energie de la ATP care îi activează
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
transfer ale radicalului acil (R-CO ) și au drept coenzimă "coenzima A" (HSCoA). În structura coenzimei A intră: tioetanolamină, acid pantotenic fosforilat și adenozin-3',5'-difosfat. Partea activă a coenzimei A este gruparea tiol (-SH) din tioetanolamină, din care cauză coenzima A se notează prescurtat HS-CoA. Radicalii acil se fixează pe coenzima A cu formare de acilcoenzima A, reacția are loc cu aport de energie de la ATP care îi activează; Acid activat Apoi radicalii acili sunt transferați pe diferiți acceptori (oze
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
HSCoA). În structura coenzimei A intră: tioetanolamină, acid pantotenic fosforilat și adenozin-3',5'-difosfat. Partea activă a coenzimei A este gruparea tiol (-SH) din tioetanolamină, din care cauză coenzima A se notează prescurtat HS-CoA. Radicalii acil se fixează pe coenzima A cu formare de acilcoenzima A, reacția are loc cu aport de energie de la ATP care îi activează; Acid activat Apoi radicalii acili sunt transferați pe diferiți acceptori (oze, amine, aminoacizi) cu eliberarea coenzimei A: R-CO SCoA + H-x acil transferaze
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
HS-CoA. Radicalii acil se fixează pe coenzima A cu formare de acilcoenzima A, reacția are loc cu aport de energie de la ATP care îi activează; Acid activat Apoi radicalii acili sunt transferați pe diferiți acceptori (oze, amine, aminoacizi) cu eliberarea coenzimei A: R-CO SCoA + H-x acil transferaze HSCoA + R-CO-x acceptor În reacțiile biochimice din organismul animal un rol important îl are acetilcoenzima A numită și "acid acetic activat": Acetilcoenzima A se formează prin catabolizarea glucidelor, acizilor grași, aminoacizilor și totodată servește
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
prin catabolizarea glucidelor, acizilor grași, aminoacizilor și totodată servește ca substanță inițială pentru biosinteza unor compuși foarte importanți: acizi grași, corpi cetonici, steroli, hormoni steroizi, acetilcolină. Alte acilcoenzime importante sunt cele ale acizilor grași: Legătura macroergică dintre restul acil și coenzima A eliberează la hidroliză 8 kcal/mol. 6.6.2.3. Glicoziltransferaze sunt enzime de transfer al unui rest glucidic de pe un donor (oligoglucide, poliglucide, glicozizi, esteri fosforici) pe un acceptor (oze sau derivați ai ozelor. Aceste reacții sunt întâlnite
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
oligo și poliglucidelor, a glicozidelor. Participarea monoglucidelor la reacții de transglicozilare se poate realiza după activarea lor prealabilă cu aportul energetic al ATP, când se formează esterul fosforic al ozei. În multe din reacțiile la care participă, glicoziltransferazele au drept coenzimă UDP (uridindifosfatul) care formează derivați activați UDPglicozil: În continuare, UDP G poate reacționa cu o altă moleculă de oză, realizându-se astfel biosinteza oligo și poliglucidelor: Reacția, întâlnită în procesul de biosinteză al glicogenului este catalizată de gluco-1-fosfat uridiltransferaza. La
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
cu formare de G-1-P. 6.6.2.4.Aminotransferaze (transaminaze) Aceste enzime catalizează reacțiile de transfer ale grupării amino ( NH2) de pe un aminoacid pe un *-cetoacid, numite reacții de transaminare: În urma transaminării rezultă un nou aminoacid și un nou cetoacid. Coenzimele aminotransferazelor sunt derivați ai vitaminei B6: piridoxalfosfatul și piridoxaminfosfatul. Donori de grupări amino sunt diferiți aminoacizi (glicocol, alanina, acidul aspartic, acidul glutamic), iar acceptori sunt cetoacizii piruvic, oxalilacetic, *-cetoglutaric. Cele mai importante reacții de transaminare din organismul animal sunt cele
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
în special adenozintrifosfatul (ATP), reacțiile fiind catalizate de ATP-fosfokinaza sau ATP-pirofosfokinaza (fosfotransferazele se mai numesc și kinaze): Reacțiile de fosforilare sunt deosebit de importante în metabolism, deoarece ele reprezintă totodată și forme de activare (energizare) pentru glucide, acizi grași, aminoacizi vitamine, coenzime, nucleozid mono și difosfați: Tot astfel are loc și fosforilarea nucleozid difosfaților cu participarea ATP-ului și a nucleozid difosfokinazelor respective. 6.6.3.Hidrolaze Enzimele din această clasă catalizează reacțiile de hidroliză conform reacției generale: Variațiile de energie sunt
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
6.6.3.2.Tioesterazele sunt hidrolaze ale tioesterilor, ce catalizează reacția : Cele mai importante sunt acil-S-CoA-hidrolazele, ce catalizează hidroliza legăturii tioesterice din compușii macroergici ai acil-coenzimei A: O altă tioesterază importantă este succinil-coenzima A hidrolaza, care catalizează hidroliza succinil coenzimei A, intermediar al ciclului Krebs: 6.6.3.3. Fosfoesterazele catalizează scindarea hidrolitică ai mono-și diesterilor fosforici cu eliberare de acid fosforic și alcool: Fosfomonoesterazele (fosfatazele) acționează asupra mono esterilor fosforici. În funcție de pH-ul optim la care acționează au
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
decarboxilaze, care catalizează decarboxilarea *-cetoacizilor și respectiv *-aminoacizilor. Una din cele mai importante *-cetoacid decarboxilaze este piruvat decarboxilaza, care catalizează reacția: În mecanismul decarboxilării *-cetoacizilor intervine un sistem multienzimatic, în care sunt implicate succesiv tiamin pirofosfatul (TPP), acidul lipoic și coenzima A. -*-aminoaciddecarboxilazele au o mare specificitate și se găsesc localizate în special în ficat. Coenzima acestor liaze este piridoxal-5-fosfatul. În urma decarboxilării aminoacizilor, în organism se formează amine biogene: -aldehidliazele scindează resturi de aldehidă din molecula substratului. O liază importantă"cheie
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
este piruvat decarboxilaza, care catalizează reacția: În mecanismul decarboxilării *-cetoacizilor intervine un sistem multienzimatic, în care sunt implicate succesiv tiamin pirofosfatul (TPP), acidul lipoic și coenzima A. -*-aminoaciddecarboxilazele au o mare specificitate și se găsesc localizate în special în ficat. Coenzima acestor liaze este piridoxal-5-fosfatul. În urma decarboxilării aminoacizilor, în organism se formează amine biogene: -aldehidliazele scindează resturi de aldehidă din molecula substratului. O liază importantă"cheie" întâlnită în transformările catabolice ale glucozei (glicoliză) este fructozo 1,6-difosfat liaza sau aldolaza care
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
procesul de ureogeneză este argininsuccinat liaza care transformă acidul argininsuccinic în arginină și acid fumaric: 6.6.4.4. C S Liaze catalizează reacția de scindare a legă turii carbonsulf. Astfel sub acțiunea acestor liaze, tioaminoacizii eliberează hidrogen sulfurat: Drept coenzimă în acestă reacție, participă piridoxalfosfatul (PP). 6.6.5. Izomeraze Din acestă clasă fac parte enzimele care catalizează reacțiile de izomerizare. După tipul de izomerie, aceste enzime formează mai multe subclase: epimeraze, izomeraze cis-trans, oxidoreductaze intramoleculare, transferaze intramoleculare (mutaze). 6
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
doua etapă, aceasta leagă glicocolul cu formare de glutation. 6.6.6.4. Carbon-carbon ligaze (carboxilaze) catalizează formarea legăturilor C-C, conform reacției generale Reacțiile de carboxilare sunt importante în fotosinteză, în biosinteză și în ciclul Krebs. Carboxilazele au drept coenzimă biotina care activează CO2 și-l transportă, sub forma unui complex Biotin enzimă-COOpe un substrat activat de acil-coenzima A, pe care-l carboxilează. Acetil-coenzima A carboxilaza, catalizează reacția de formare a malonil-CoA: Acestă reacție inițieză biosinteza acizilor grași pe cale citoplasmatică
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
din intestinul gros sau rumen sintetizează alte vitamine, în special cele din complexul B sau vitaminele K 7.1. Definiție și clasificare Vitaminele au funcții numeroase atât în ceea ce privește creșterea și dezvoltarea normală a animalelor, cât și reglarea funcțiilor celulare. În calitate de coenzime, vitaminele asigură activitatea enzimatică în multe procese metabolice, în special în procesele de oxidoreducere. Unele substanțe activează în organismul animal ca vitamine numai în urma unor transformări. Aceste substanțe premergătoare vitaminelor se numesc provitamine. De exemplu, carotenoidele sunt provitamine A, iar
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]