KorAP: Find »[drukola/base=hem & drukola/pos=noun]« with Poliqarp

<1 ...5 6 7 ...10 >

249 matches

Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306

acțiune antioxidantă, datorată structurii lor ușor oxidabile. Ca antioxidanți, tocoferolii protejează lipidele nesaturate componente ale membranelor celulare de acțiunea radicalilor liberi, respectiv a peroxizilor formați din aceștia. În cadrul metabolismului intermediar vitaminele E intervin în biosinteza proteinelor, a acizilor nucleici, a hemului. Hipovitaminozele E se manifestă cel mai adesea asupra aparatului reproducător, dar afectează și hematopoieza, aparatul cardiovascular, sistemul muscular. Avitaminoza E duce la tulburări de spermatogeneză și sterilitate la masculi, iar la femele se constată resorbția fetusului avort spontan, la care

Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă (2012) [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322

formate intermolecular, unind catene sau * helixuri în cadrul unor subunități. Un exemplu de structură cuaternară tipică este cea a hemoglobinei, cromoproteină ce transportă O2 în organismul animal. Hemoglobina este formată din 4 catene polipeptidice, unite fiecare cu cîte o moleculă de hem.Cele patru catene polipetidice sunt identice două cîte două, catenele α fiind formate din 2 x 141 aminoacizi iar catenele β din 2 x 146 aminoacizi, cele identice alcătuind o subunitate în total 2 subunități. Ansamblul celor 4 catene helicoidale

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
fiind formate din 2 x 141 aminoacizi iar catenele β din 2 x 146 aminoacizi, cele identice alcătuind o subunitate în total 2 subunități. Ansamblul celor 4 catene helicoidale cu o structură terțiară complexă ce include cele 4 molecule de hem. formează structura cuaternară a hemoglobinei. 4.3.5. Forma moleculelor proteice Configurația spațială a moleculelor proteice, respectiv structura secundară și terțiară, determină forma și solubilitatea proteinelor. Din acest punct de vedere se cunosc două tipuri de proteine: fibrilare și globulare

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
CH3), vinil (CH = CH2) și propionil (CH2 CH2 COOH): Unele porfirinele de origine animală se numesc protoporfirine. Dintre cromoproteinele porfirinice de origine animală fac parte: hemoglobinele, mioglobinele, citocromii, enzimele heminice. A) Hemoglobinele sunt cromoproteine care au componenta prostetică formată din hem și se deosebesc prin componenta proteică-globina, care variază de la o specie la alta. Hemul reprezintă combinația complexă a protoporfirinei cu Fe2+. Molecula protoporfirinei este plană, iar fierul este situat în centrul acesteia, legat de atomii de azot ai ciclurilor pirolice

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
se numesc protoporfirine. Dintre cromoproteinele porfirinice de origine animală fac parte: hemoglobinele, mioglobinele, citocromii, enzimele heminice. A) Hemoglobinele sunt cromoproteine care au componenta prostetică formată din hem și se deosebesc prin componenta proteică-globina, care variază de la o specie la alta. Hemul reprezintă combinația complexă a protoporfirinei cu Fe2+. Molecula protoporfirinei este plană, iar fierul este situat în centrul acesteia, legat de atomii de azot ai ciclurilor pirolice prin 2 legături covalente și 2 legături coordinative. Fierul mai stabilește încă 2 legături

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
legături coordinative. Fierul mai stabilește încă 2 legături coordinative: una situată deasupra planului tetrapirolic ce face legătura cu globina, cealaltă fiind orientată dedesubtul acestui plan și care poate lega o moleculă de apă, oxigen, oxid de carbon sau un anion. Hemul se leagă de globină prin aceste două legături coordinative și încă două legături ionice. Legăturile coordinative se stabilesc între ionul de fier și o moleculă de histidină din catena globinei; legătura situată deasupra planului este directă, cea situată dedesubtul acestui

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
face indirect prin intermediul unei molecule de apă. Celelalte două legături ionice se stabilesc între grupările carboxil și amino aparținând acidului propionic și lizinei din globină. În acest fel molecula globinei formată din patru catene polipeptidice va lega patru molecule de hem. Acestă structură determină labilitatea hemului. Sub această formă ionul Fe2+ păstrează capacitatea de a fixa reversibil și alte molecule (O2, CO) sau anioni fără a-și modifica valența, proprietate care conferă hemoglobinei rolul de transportor de O2 la nivelul alveolelor

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
de apă. Celelalte două legături ionice se stabilesc între grupările carboxil și amino aparținând acidului propionic și lizinei din globină. În acest fel molecula globinei formată din patru catene polipeptidice va lega patru molecule de hem. Acestă structură determină labilitatea hemului. Sub această formă ionul Fe2+ păstrează capacitatea de a fixa reversibil și alte molecule (O2, CO) sau anioni fără a-și modifica valența, proprietate care conferă hemoglobinei rolul de transportor de O2 la nivelul alveolelor pulmonare la toate țesuturile.Hemoglobina

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
ionul Fe2+ păstrează capacitatea de a fixa reversibil și alte molecule (O2, CO) sau anioni fără a-și modifica valența, proprietate care conferă hemoglobinei rolul de transportor de O2 la nivelul alveolelor pulmonare la toate țesuturile.Hemoglobina conține aproximativ 4% hem. 96% globină și 0,34% fier. Hemul este același la toate speciile, pe când globina diferă de la o specie la alta și conferă specificitate de specie diferitelor hemoglobine fig. 2. Structura Hemoglobinei Proprietățile hemoglobinei a) Reacția cu oxigenul Hemoglobina (Hb) are

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
reversibil și alte molecule (O2, CO) sau anioni fără a-și modifica valența, proprietate care conferă hemoglobinei rolul de transportor de O2 la nivelul alveolelor pulmonare la toate țesuturile.Hemoglobina conține aproximativ 4% hem. 96% globină și 0,34% fier. Hemul este același la toate speciile, pe când globina diferă de la o specie la alta și conferă specificitate de specie diferitelor hemoglobine fig. 2. Structura Hemoglobinei Proprietățile hemoglobinei a) Reacția cu oxigenul Hemoglobina (Hb) are capacitatea de a fixa oxigenul molecular cu

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
și descompunerea sa este în funcție de presiunea O2: oxihemoglobina se formează în alveolele pulmonare unde presiunea O2 este mare, iar descompunerea HbO2 cu eliberarea O2 are loc în vasele capilare din țesuturi unde presiunea O2 este mică. Oxigenul se leagă de hem printr-o legătură coordinativă la atomul de fier, orientată dedesubtul planului tetrapirolic: F În structura HbO2, fierul nu mai leagă molecula de histidină prin intermediul apei, ci direct cu O2. Oxihemoglobina participă și la reglarea pH146 lui sanguin prin sistemele tampon

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
iar carbhemoglobina formată este un compus ușor disociabil. Sub această formă dioxidul de carbon format în țesuturi ajunge la plămâni unde este expirat. d) Produși de degradare ai hemoglobinei Structura hemoglobinei este labilă, aceasta se poate degrada fie la nivelul hemului cu oxidarea fierului fie prin denaturarea globinei. Derivații hemoglobinei cu Fe3+ se numesc hemine; prin oxidarea fierului hemoglobina nu mai poate fixa oxigenul și își pierde funcția respiratorie. În cazul intoxicațiilor cu nitroderivați azotiți, azotați sau amine aromatice, în sânge

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
prin ruperea nucleului porfirinic în urma degradării oxidative a hemoglobinei. b) Mioglobina În țesuturile musculare ale organismelor animale se găsește mioglobina, cromoproteină cu o structură asemănătoare hemo globinei, cu molecula formată din 153 aminoacizi și care poate fixa o moleculă de hem. Mioglobina are rolul de a transporta oxigenul în țesutul muscular . Mioglobina are o afinitate față de oxigen de șase ori mai mare decât hemoglobina, cu formare de oximioglobină: c) Citocromii Aceștea sunt cromoproteine ce au o grupare prostetică asemănătoare cu hemul

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
hem. Mioglobina are rolul de a transporta oxigenul în țesutul muscular . Mioglobina are o afinitate față de oxigen de șase ori mai mare decât hemoglobina, cu formare de oximioglobină: c) Citocromii Aceștea sunt cromoproteine ce au o grupare prostetică asemănătoare cu hemul. Citocromii sunt coenzime ale oxidoreductazelor ce acționează în procesele redox ca transportoare de electroni, procese deosebit de importante în respirația tisulară. Transportul de electroni are loc la baza reacției de oxidare a Fe2+ și de reducere a Fe3+: d) Enzimele heminice

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
în procesele redox ca transportoare de electroni, procese deosebit de importante în respirația tisulară. Transportul de electroni are loc la baza reacției de oxidare a Fe2+ și de reducere a Fe3+: d) Enzimele heminice Acestea sunt enzime de oxidoreducere care conțin hemul drept componentă prostetică. Cele mai importante sunt: catalaza, peroxidaza, citocromoxidaza. 4.3.10.6. Nucleoproteine Nucleoproteinele sunt heteroproteine a căror componentă prostetică o constituie acizii nucleici. Nucleoproteinele sunt răspândite în toate celulele vii vegetale și animale, în virusuri, bacterii și

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
participă direct la mecanismul unor procese enzimatice (transport de hidrogen, de electroni, de grupări chimice). Coenzimele sunt formate din diferite substanțe organice cu molecule relativ mici, cu structuri chimice diferite, majoritatea dintre ele fiind vitamine sau derivați ai acestora, grupări hem, di și trifosfați de nucleozid, ioni metalici. Pentru desăvârșirea reacției enzimatice este necesar ca substratul să se fixeze pe enzimă cu formarea unui complex activat enzimă-substrat. Această fixare se face în zone bine determinate de pe suprafața enzimei, numite centri activi

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
notează cu primele litere din alfabet (a, b, c). Fiecare clasă se subdivide: a1, a2, a3; b1, b2, b3, b4; c1, c2, c3. Cel mai stabil și mai bine studiat este citocromul "c". Componența prostetică a citocromului "c" derivă de la hem și este legată de proteină prin două legături tioter între grupările vinil ale hemului și două resturi de cisteină aparținând proteinei. De asemenea, se stabilesc legături coordinative între fierul din nucleul porfirinic și azotul imidazolic al histidinei din structura proteinei

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
a2, a3; b1, b2, b3, b4; c1, c2, c3. Cel mai stabil și mai bine studiat este citocromul "c". Componența prostetică a citocromului "c" derivă de la hem și este legată de proteină prin două legături tioter între grupările vinil ale hemului și două resturi de cisteină aparținând proteinei. De asemenea, se stabilesc legături coordinative între fierul din nucleul porfirinic și azotul imidazolic al histidinei din structura proteinei. Citocromul "a" are și o cuproproteină, iar citocromul a3 se numește citocromoxidază având potențialul

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
1. Evidențierea activitații peroxidazei Peroxidazele sunt enzime care fac parte din clasa oxidoreductaze. Sunt distribuite în diferite țesuturi și lichide ale organismului animal, predominând în sânge (leucocite), ficat, lapte, salivă. Ca structură, peroxidazele sunt metal-enzime (heminproteide); gruparea prostetică este asemănătoare hemului din hemoglobină, însă fierul se găsește sub formă Fe3+. Ca acțiune, peroxidazele catalizează reacția de descompunere a peroxizilor în apă și oxigen atomic; oxigenul poate fi acceptat de diferiți compuși capabili să se oxideze (amine, fenoli etc.). Importanța peroxidazelor constă

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
grupare metil la C2, o grupareOH la C3 și o grupare hidroximetil la C5: Gruparea alcoolică de la C5 formează prin esterificare fosfații respectivi: piridoxolfosfat, piridoxalfosfat și piridoxaminfosfat, ultimii doi fiind coenzimele unor enzime care catalizează transaminarea și decarboxilarea aminoacizilor, biosinteza hemului. Tesuturile animale conțin predominant piridoxamină și piridoxal, spre deosebire de plante, unde cele trei forme ale vitaminei B6 se găsesc în proporții aproximativ egale. Carența în vitamină B6 este mai frecventă la suine și păsări și se manifestă prin tulburări nervoase, dermatite

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
fermentare de la fabricarea industrială a antibioticelor reprezintă o sursă bogată de vitamina B12, iar prin evaporarea acestora se obține un concentrat utilizat în hrana animalelor. Vitaminele B12 se mai numesc corinoide sau cobalamine întru-cât structura chimică, înrudită cu cea a hemului, are la bază un nucleu tetrapirolic substituit numit corină cu un atom de cobalt în centru, precum și un nucleotid cu legătură * glicozidică situat deasupra acestui plan. Vitamina B12 formează două coenzime cu rol în catalizarea reacțiilor de metilare și carboxilare

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
tetrapirolic substituit numit corină cu un atom de cobalt în centru, precum și un nucleotid cu legătură * glicozidică situat deasupra acestui plan. Vitamina B12 formează două coenzime cu rol în catalizarea reacțiilor de metilare și carboxilare. Vitamina B12 participă la biosinteza hemului, proteinelor, ADN-ului, lipidelor. Carența în această vitamină în organismul animal produce tulburări ale procesului de eritropoieză cu instalarea anemiei perinicioase, caracterizată prin eritrocite mari, anormale. Vitamina B12 este considerată un factor de creștere pentru microorganisme și animalele superioare, carența

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
acțiune antioxidantă, datorată structurii lor ușor oxidabile. Ca antioxidanți, tocoferolii protejează lipidele nesaturate componente ale membranelor celulare de acțiunea radicalilor liberi, respectiv a peroxizilor formați din aceștia. În cadrul metabolismului intermediar vitaminele E intervin în biosinteza proteinelor, a acizilor nucleici, a hemului. Hipovitaminozele E se manifestă cel mai adesea asupra aparatului reproducător, dar afectează și hematopoieza, aparatul cardiovascular, sistemul muscular. Avitaminoza E duce la tulburări de spermatogeneză și sterilitate la masculi, iar la femele se constată resorbția fetusului avort spontan, la care

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
Corola-publishinghouse/Science/422_a_768

stabilă în soluții; activitatea enzimelor endogene să interfereze minim cu colorația specifică a antigenului; produșii reacțiilor enzimatice să fie ușor detectabili și stabili; Peroxidaza (horseradish peroxidase) Este o glicoproteină monomerică cu o greutate moleculară de 44 kD. Prezintă un grup hem ce conține fier (hematina) ca situs activ (grupare proteică), doi atomi de Ca 2+ și în soluție se colorează în maro. Peroxidaza catalizează mai multe substraturi, două dintre ele fiind polifenolii și nitrații. O concentrație în exces a substratului determină

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
stabilă în soluții; activitatea enzimelor endogene să interfereze minim cu colorația specifică a antigenului; produșii reacțiilor enzimatice să fie ușor detectabili și stabili; Peroxidaza (horseradish peroxidase) Este o glicoproteină monomerică cu o greutate moleculară de 44 kD. Prezintă un grup hem ce conține fier (hematina) ca situs activ (grupare proteică), doi atomi de Ca 2+ și în soluție se colorează în maro. Peroxidaza catalizează mai multe substraturi, două dintre ele fiind polifenolii și nitrații. O concentrație în exces a substratului determină

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]