KorAP: Find »[drukola/base=peroxidază & drukola/pos=noun]« with Poliqarp

<1 ...5 6 7 ...14 >

347 matches

Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322

prin unități catalitice (kat) care redau cantitatea de enzimă ce catalizează transformarea unui mol de substrat în timp de un minut. 6.8. APLICAȚIE PRACTICĂ 6.8.1. Reacții de evidențiere a activității enzimelor 6.8.1.1. Evidențierea activitații peroxidazei Peroxidazele sunt enzime care fac parte din clasa oxidoreductaze. Sunt distribuite în diferite țesuturi și lichide ale organismului animal, predominând în sânge (leucocite), ficat, lapte, salivă. Ca structură, peroxidazele sunt metal-enzime (heminproteide); gruparea prostetică este asemănătoare hemului din hemoglobină, însă

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
unități catalitice (kat) care redau cantitatea de enzimă ce catalizează transformarea unui mol de substrat în timp de un minut. 6.8. APLICAȚIE PRACTICĂ 6.8.1. Reacții de evidențiere a activității enzimelor 6.8.1.1. Evidențierea activitații peroxidazei Peroxidazele sunt enzime care fac parte din clasa oxidoreductaze. Sunt distribuite în diferite țesuturi și lichide ale organismului animal, predominând în sânge (leucocite), ficat, lapte, salivă. Ca structură, peroxidazele sunt metal-enzime (heminproteide); gruparea prostetică este asemănătoare hemului din hemoglobină, însă fierul

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
de evidențiere a activității enzimelor 6.8.1.1. Evidențierea activitații peroxidazei Peroxidazele sunt enzime care fac parte din clasa oxidoreductaze. Sunt distribuite în diferite țesuturi și lichide ale organismului animal, predominând în sânge (leucocite), ficat, lapte, salivă. Ca structură, peroxidazele sunt metal-enzime (heminproteide); gruparea prostetică este asemănătoare hemului din hemoglobină, însă fierul se găsește sub formă Fe3+. Ca acțiune, peroxidazele catalizează reacția de descompunere a peroxizilor în apă și oxigen atomic; oxigenul poate fi acceptat de diferiți compuși capabili să

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
oxidoreductaze. Sunt distribuite în diferite țesuturi și lichide ale organismului animal, predominând în sânge (leucocite), ficat, lapte, salivă. Ca structură, peroxidazele sunt metal-enzime (heminproteide); gruparea prostetică este asemănătoare hemului din hemoglobină, însă fierul se găsește sub formă Fe3+. Ca acțiune, peroxidazele catalizează reacția de descompunere a peroxizilor în apă și oxigen atomic; oxigenul poate fi acceptat de diferiți compuși capabili să se oxideze (amine, fenoli etc.). Importanța peroxidazelor constă în descompunerea H2O2 formată în celule și care constituie un agent puternic

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
asemănătoare hemului din hemoglobină, însă fierul se găsește sub formă Fe3+. Ca acțiune, peroxidazele catalizează reacția de descompunere a peroxizilor în apă și oxigen atomic; oxigenul poate fi acceptat de diferiți compuși capabili să se oxideze (amine, fenoli etc.). Importanța peroxidazelor constă în descompunerea H2O2 formată în celule și care constituie un agent puternic de oxidare pentru diferiți metaboliți celulari. Reacția generală este următoarea: peroxidază Principiul metodei Sub acțiunea peroxidazei din sânge sau lapte, H2O2 este descompusă iar benzidina formează compusul

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
atomic; oxigenul poate fi acceptat de diferiți compuși capabili să se oxideze (amine, fenoli etc.). Importanța peroxidazelor constă în descompunerea H2O2 formată în celule și care constituie un agent puternic de oxidare pentru diferiți metaboliți celulari. Reacția generală este următoarea: peroxidază Principiul metodei Sub acțiunea peroxidazei din sânge sau lapte, H2O2 este descompusă iar benzidina formează compusul numit albastru de benzidină. R e a c t i v i: *Benzidină pură; * Acid acetic glacial; *H2O2 3 %; * Soluție de peroxidază sanguină: se

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
de diferiți compuși capabili să se oxideze (amine, fenoli etc.). Importanța peroxidazelor constă în descompunerea H2O2 formată în celule și care constituie un agent puternic de oxidare pentru diferiți metaboliți celulari. Reacția generală este următoarea: peroxidază Principiul metodei Sub acțiunea peroxidazei din sânge sau lapte, H2O2 este descompusă iar benzidina formează compusul numit albastru de benzidină. R e a c t i v i: *Benzidină pură; * Acid acetic glacial; *H2O2 3 %; * Soluție de peroxidază sanguină: se diluează 2 - 3 picături de

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
este următoarea: peroxidază Principiul metodei Sub acțiunea peroxidazei din sânge sau lapte, H2O2 este descompusă iar benzidina formează compusul numit albastru de benzidină. R e a c t i v i: *Benzidină pură; * Acid acetic glacial; *H2O2 3 %; * Soluție de peroxidază sanguină: se diluează 2 - 3 picături de sânge proaspăt recoltat cu aproximativ 5 cm3 de apă distilată. Mod de lucru: Se introduc într-o eprubetă câteva cristale de benzidină.Se adaugă 1 - 2 cm3 acid acetic glacial. După dizolvarea benzidinei

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
benzidină.Se adaugă 1 - 2 cm3 acid acetic glacial. După dizolvarea benzidinei se adaugă 7-8 picături de H2O2 (substrat). Ulterior, se adaugă 4 - 5 picături de sânge diluat. Se agită. Se procedează în mod identic, folosind însă ca sursă de peroxidază laptele proaspăt. Rezultate și interpretare Se constată aparițiua unei colorații albastre, fapt care indică activitatea peroxidazei din sînge. In mod similar prezența peroxidazei din lapte se evidențiază prin apariția unei colorații albastre (cu nuanță verde) datorită formării albastrului de benzidină

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
de H2O2 (substrat). Ulterior, se adaugă 4 - 5 picături de sânge diluat. Se agită. Se procedează în mod identic, folosind însă ca sursă de peroxidază laptele proaspăt. Rezultate și interpretare Se constată aparițiua unei colorații albastre, fapt care indică activitatea peroxidazei din sînge. In mod similar prezența peroxidazei din lapte se evidențiază prin apariția unei colorații albastre (cu nuanță verde) datorită formării albastrului de benzidină. 6.8.1.2. Evidențierea activității α amilazei Amilazele sunt enzime care fac parte din clasa

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
5 picături de sânge diluat. Se agită. Se procedează în mod identic, folosind însă ca sursă de peroxidază laptele proaspăt. Rezultate și interpretare Se constată aparițiua unei colorații albastre, fapt care indică activitatea peroxidazei din sînge. In mod similar prezența peroxidazei din lapte se evidențiază prin apariția unei colorații albastre (cu nuanță verde) datorită formării albastrului de benzidină. 6.8.1.2. Evidențierea activității α amilazei Amilazele sunt enzime care fac parte din clasa hidrolaze. Ele sunt răspândite atât în organismul

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
Corola-publishinghouse/Science/422_a_768

colorare imunoenzimatică se bazează pe reacțiile dintre enzime și substraturile lor, care colorează cromogeni incolori în produși finali colorați. Din punct de vedere al funcțiilor lor, enzimele pot fi clasificate în enzime hidrolitice (esteraze, proteaze), fosforilaze, enzime oxido-re-ducătoare (dehidrogenaze, oxidaze, peroxidaze), enzime de transfer, decarboxilaze și altele. Unele dintre ele pot acționa strict specific asupra unui singur substrat, altele pot cataliza substraturi înrudite. Activitatea enzimelor este dependentă de o serie de variabile cum ar fi: concentrațiile enzimei și ale substratului, pH

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
ieftină; conjugarea cu anticorpii sau cu avidina nu trebuie să afecteze activitatea enzimatică; enzima legată să fie stabilă în soluții; activitatea enzimelor endogene să interfereze minim cu colorația specifică a antigenului; produșii reacțiilor enzimatice să fie ușor detectabili și stabili; Peroxidaza (horseradish peroxidase) Este o glicoproteină monomerică cu o greutate moleculară de 44 kD. Prezintă un grup hem ce conține fier (hematina) ca situs activ (grupare proteică), doi atomi de Ca 2+ și în soluție se colorează în maro. Peroxidaza catalizează

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
stabili; Peroxidaza (horseradish peroxidase) Este o glicoproteină monomerică cu o greutate moleculară de 44 kD. Prezintă un grup hem ce conține fier (hematina) ca situs activ (grupare proteică), doi atomi de Ca 2+ și în soluție se colorează în maro. Peroxidaza catalizează mai multe substraturi, două dintre ele fiind polifenolii și nitrații. O concentrație în exces a substratului determină inhibarea activității peroxidazei. Complexul format de peroxidază cu hidrogenul peroxid în exces, este inactiv din punct de vedere catalitic și, în absența

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
fier (hematina) ca situs activ (grupare proteică), doi atomi de Ca 2+ și în soluție se colorează în maro. Peroxidaza catalizează mai multe substraturi, două dintre ele fiind polifenolii și nitrații. O concentrație în exces a substratului determină inhibarea activității peroxidazei. Complexul format de peroxidază cu hidrogenul peroxid în exces, este inactiv din punct de vedere catalitic și, în absența unui donor de electroni, cum ar fi substanțele cromogene, este inhibat reversibil. Cianida și azida sunt alți doi inhibitori puternici, dar

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
activ (grupare proteică), doi atomi de Ca 2+ și în soluție se colorează în maro. Peroxidaza catalizează mai multe substraturi, două dintre ele fiind polifenolii și nitrații. O concentrație în exces a substratului determină inhibarea activității peroxidazei. Complexul format de peroxidază cu hidrogenul peroxid în exces, este inactiv din punct de vedere catalitic și, în absența unui donor de electroni, cum ar fi substanțele cromogene, este inhibat reversibil. Cianida și azida sunt alți doi inhibitori puternici, dar reversibili ai peroxidazei. Peroxidaza

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
de peroxidază cu hidrogenul peroxid în exces, este inactiv din punct de vedere catalitic și, în absența unui donor de electroni, cum ar fi substanțele cromogene, este inhibat reversibil. Cianida și azida sunt alți doi inhibitori puternici, dar reversibili ai peroxidazei. Peroxidaza poate fi atașată, covalent sau necovalent, altor pro-teine, cum sunt anticorpii, avidina sau biotina. Numeroase avantaje fac din peroxidază una dintre enzimele cel mai frecvent utilizate în imunohistochimie: greutate moleculară redusă; obținere simplă în formă pură, minimum de contaminare

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
peroxidază cu hidrogenul peroxid în exces, este inactiv din punct de vedere catalitic și, în absența unui donor de electroni, cum ar fi substanțele cromogene, este inhibat reversibil. Cianida și azida sunt alți doi inhibitori puternici, dar reversibili ai peroxidazei. Peroxidaza poate fi atașată, covalent sau necovalent, altor pro-teine, cum sunt anticorpii, avidina sau biotina. Numeroase avantaje fac din peroxidază una dintre enzimele cel mai frecvent utilizate în imunohistochimie: greutate moleculară redusă; obținere simplă în formă pură, minimum de contaminare; este

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
electroni, cum ar fi substanțele cromogene, este inhibat reversibil. Cianida și azida sunt alți doi inhibitori puternici, dar reversibili ai peroxidazei. Peroxidaza poate fi atașată, covalent sau necovalent, altor pro-teine, cum sunt anticorpii, avidina sau biotina. Numeroase avantaje fac din peroxidază una dintre enzimele cel mai frecvent utilizate în imunohistochimie: greutate moleculară redusă; obținere simplă în formă pură, minimum de contaminare; este stabilă și nu-și modifică proprietățile în timpul obținerii, păstrării și utilizării; în probele tisulare este prezentă în cantități reduse

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
simplă în formă pură, minimum de contaminare; este stabilă și nu-și modifică proprietățile în timpul obținerii, păstrării și utilizării; în probele tisulare este prezentă în cantități reduse, ușor de blocat Există mai multe tipuri de cromogeni care, în reacție cu peroxidaza, formează produși finali colorați, ce precipită la nivelul situsului antigenic. Menționată anterior, activitatea peroxidazei în prezența unui donor de electroni rezultă în formarea inițială a unui complex enzimă -substrat și apoi în oxidarea donorului. În tehnicile imunohistochimice, produșii finali de

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
în timpul obținerii, păstrării și utilizării; în probele tisulare este prezentă în cantități reduse, ușor de blocat Există mai multe tipuri de cromogeni care, în reacție cu peroxidaza, formează produși finali colorați, ce precipită la nivelul situsului antigenic. Menționată anterior, activitatea peroxidazei în prezența unui donor de electroni rezultă în formarea inițială a unui complex enzimă -substrat și apoi în oxidarea donorului. În tehnicile imunohistochimice, produșii finali de reacție trebuie să precipite la locul formării lor. Cromogenii care formează produși finali solubili

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
formarea inițială a unui complex enzimă -substrat și apoi în oxidarea donorului. În tehnicile imunohistochimice, produșii finali de reacție trebuie să precipite la locul formării lor. Cromogenii care formează produși finali solubili, nu pot fi folosiți în aceste aplicații. Pentru peroxidază, cei mai folosiți cromogeni sunt: tetra clorhidratul de 3,3’-diaminobenzidină (DAB), 3 amino-9-etilcarba-zol (AEC), 4-cloro-1-naftol, diclorhidrat de p-fenilendiamină (pirocate-chol sau reactivul Hanker-Yates). Soluția substrat DAB se prepară înaintea utilizării, prin dizolvarea unei tablete DAB în 10 ml tampon PBS

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
colorare imunoenzimatică se bazează pe reacțiile dintre enzime și substraturile lor, care colorează cromogeni incolori în produși finali colorați. Din punct de vedere al funcțiilor lor, enzimele pot fi clasificate în enzime hidrolitice (esteraze, proteaze), fosforilaze, enzime oxido-re-ducătoare (dehidrogenaze, oxidaze, peroxidaze), enzime de transfer, decarboxilaze și altele. Unele dintre ele pot acționa strict specific asupra unui singur substrat, altele pot cataliza substraturi înrudite. Activitatea enzimelor este dependentă de o serie de variabile cum ar fi: concentrațiile enzimei și ale substratului, pH

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
ieftină; conjugarea cu anticorpii sau cu avidina nu trebuie să afecteze activitatea enzimatică; enzima legată să fie stabilă în soluții; activitatea enzimelor endogene să interfereze minim cu colorația specifică a antigenului; produșii reacțiilor enzimatice să fie ușor detectabili și stabili; Peroxidaza (horseradish peroxidase) Este o glicoproteină monomerică cu o greutate moleculară de 44 kD. Prezintă un grup hem ce conține fier (hematina) ca situs activ (grupare proteică), doi atomi de Ca 2+ și în soluție se colorează în maro. Peroxidaza catalizează

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
stabili; Peroxidaza (horseradish peroxidase) Este o glicoproteină monomerică cu o greutate moleculară de 44 kD. Prezintă un grup hem ce conține fier (hematina) ca situs activ (grupare proteică), doi atomi de Ca 2+ și în soluție se colorează în maro. Peroxidaza catalizează mai multe substraturi, două dintre ele fiind polifenolii și nitrații. O concentrație în exces a substratului determină inhibarea activității peroxidazei. Complexul format de peroxidază cu hidrogenul peroxid în exces, este inactiv din punct de vedere catalitic și, în absența

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]