4,386 matches
-
în regnul vegetal, cât și în cel animal. În organismul animal peptidele apar ca produși intermediari în procesul de hidroliză a proteinelor. Unele peptide biologic active se biosintetizează din aminoacizi. 4.2.4. Proprietățile peptidelor Peptidele sunt compuși intermediari între aminoacizi și proteine și din acest considerent vor prezenta proprietăți intermediare între cele două grupe de substanțe. 4.2.4.1. Proprietățile fizice Peptidele sunt substanțe solide, cristalizate care nu coagulează la căldură și nu se denaturează. În alcool etilic sunt
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
se denaturează. În alcool etilic sunt insolubile. Solubilitatea în apă scade cu creșterea masei moleculare: oligopeptidele formează soluții propriu-zise, polipeptidele formează soluții coloidale. 4.2.4.2. Proprietățile chimice Sunt determinate de prezența grupărilor carboxil și amino libere. Ca și aminoacizii, peptidele au caracter amfoter, deci formează săruri solubile cu acizii și bazele. Cu sărurile de cupru în mediu alcalin, oligopeptidele dau o colorație albastru-violet, iar polipeptidele -violet intens (reacția biuretului), reacția servește la separarea oligo de polipeptide. Polipeptidele cu mase
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
sărurile de cupru în mediu alcalin, oligopeptidele dau o colorație albastru-violet, iar polipeptidele -violet intens (reacția biuretului), reacția servește la separarea oligo de polipeptide. Polipeptidele cu mase moleculare mari dau reacții asemănătoare proteinelor: prin hidroliză acidă sau enzimatică peptidele eliberează aminoacizii componenți. În organismul animal hidroliza enzimatică a peptidelor are loc sub acțiunea peptidazelor. Multe din peptidele cunoscute manifestă proprietăți fiziologice deosebite. 4.2.5. Peptide animale Peptidele animale, în ceea mai mare parte, sunt substanțe active din punct de vedere
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
Carnozina a fost identificată în mușchii mamiferelor, iar anserina în mușchii păsărilor. Ambele dipeptide au proprietatea de a scădea tensiunea arterială, sunt hipotensive. Tripeptide animale. Glutationul Glutationul este o tripeptidă existentă în toate celulele animale care este formată din următorii aminoacizi: acid glutamic, cisteină și glicocol: Glutationul se găsește răspândit în toate celulele animale, dar în cantitate mai mare în ficat, splină. Datorită grupării tiol liberă de la restul de cisteină, glutationul se poate oxida (dehidrogena), astfel că din două molecule de
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
celelalte componente ale celulelor prin proprietăți unice, de care sunt legate multe funcțiuni importante ale organismelor vii. Multe substanțe biologic active sunt de natură proteică; enzimele, anticorpii, majoritatea hormonilor etc. Proteinele sunt substanțe cu rol informațional datorită diversității structurale ale aminoacizilor constituienți, cât și datorită legăturii strânse pe care o au cu acizii nucleici. Proteinele cu activitate biologică posedă un înalt grad de specificitate: fiecare specie are proteine tipice care se deosebesc de proteinele altor specii; specificitatea apare și în cadrul aceleași
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
25 în care 6,25 este un factor de multiplicare obținut din raportul 100/16. 4.3.3. Clasificarea proteinelor Proteinele se clasifică după structură în două mari grupe: Proteine simple sau holoproteine care prin hidroliză pun în libertate numai aminoacizi; Proteine conjugate (protide sau heteroproteine) care prin hidroliză pun în libertate pe lângă aminoacizi și compuși cu structură neproteică, care constituie componenta prostetică a heteroproteinei. Componenta neproteică poate fi de natură chimică diferită: glucide, lipide, acid fosforic, acizi nucleici, metale. 4
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
100/16. 4.3.3. Clasificarea proteinelor Proteinele se clasifică după structură în două mari grupe: Proteine simple sau holoproteine care prin hidroliză pun în libertate numai aminoacizi; Proteine conjugate (protide sau heteroproteine) care prin hidroliză pun în libertate pe lângă aminoacizi și compuși cu structură neproteică, care constituie componenta prostetică a heteroproteinei. Componenta neproteică poate fi de natură chimică diferită: glucide, lipide, acid fosforic, acizi nucleici, metale. 4.3.4. Structura proteinelor Proteinele sunt bipolimeri macromoleculari cu un înalt grad de
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
care constituie componenta prostetică a heteroproteinei. Componenta neproteică poate fi de natură chimică diferită: glucide, lipide, acid fosforic, acizi nucleici, metale. 4.3.4. Structura proteinelor Proteinele sunt bipolimeri macromoleculari cu un înalt grad de organizare structurală. Numărul mare de aminoacizi componenți formează lanțuri polipeptidice diferite ca lungime și ca alcătuire, ceea ce crează o mare varietate a proteinelor. Proteinele se caracterizează printr-o mare diversitate structurală, dată atât de dimensiunea mare a macromoleculei, cât și de aranjametul spațial al acesteia. Multiplele
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
organizare nu se delimitează precis, între ele există o interdependență în cadrul aceleași structuri generale, de ansamblu. 4.3.4.1. Structura primară a proteinelor este structura chimică de bază a moleculelor acestora și se referă la numărul, natura și secvența aminoacizilor în lanțul polipeptidic. Secvența aminoacizilor în lanțul polipeptidic se realizează prin intermediul legăturilor peptidice formate între grupările * carboxilice și * aminice ale aminoacizilor învecinați: Fragmentul CO NH se numește legătură peptidică și are unele proprietăți specifice: legătura C-N este mai scurtă
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
între ele există o interdependență în cadrul aceleași structuri generale, de ansamblu. 4.3.4.1. Structura primară a proteinelor este structura chimică de bază a moleculelor acestora și se referă la numărul, natura și secvența aminoacizilor în lanțul polipeptidic. Secvența aminoacizilor în lanțul polipeptidic se realizează prin intermediul legăturilor peptidice formate între grupările * carboxilice și * aminice ale aminoacizilor învecinați: Fragmentul CO NH se numește legătură peptidică și are unele proprietăți specifice: legătura C-N este mai scurtă iar legătura C-O este
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
primară a proteinelor este structura chimică de bază a moleculelor acestora și se referă la numărul, natura și secvența aminoacizilor în lanțul polipeptidic. Secvența aminoacizilor în lanțul polipeptidic se realizează prin intermediul legăturilor peptidice formate între grupările * carboxilice și * aminice ale aminoacizilor învecinați: Fragmentul CO NH se numește legătură peptidică și are unele proprietăți specifice: legătura C-N este mai scurtă iar legătura C-O este mai lungă decât aceleași distanțe într-o peptidă sintetică. Aceste abateri se datoresc unor efecte de
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
căreia apare legătura dublă C = N cu toți cei 4 atomi coplanari, atomul de O și cel de H al grupei amino situându-se, de regulă, în poziția trans, mai stabilă din punct de vedere energetic. În alcătuirea unei proteine aminoacizii pot participa de mai multe ori, fără a exista o periodicitate în succesiunea lor. În organismele vii proteinele biosintetizate se diferențiază prin lungimea catenei și prin anumite secvențe de aminoacizi. Din această cauză proteinele naturale se caracterizează printro înaltă specificitate
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
stabilă din punct de vedere energetic. În alcătuirea unei proteine aminoacizii pot participa de mai multe ori, fără a exista o periodicitate în succesiunea lor. În organismele vii proteinele biosintetizate se diferențiază prin lungimea catenei și prin anumite secvențe de aminoacizi. Din această cauză proteinele naturale se caracterizează printro înaltă specificitate exprimată prin funcții biochimice diferite și care este dirijată de acizii nucleici participanți la biosinteză. Structura primară determină configurația specifică fiecărei proteine. 4.3.4.2. Structura secundară Se referă
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
1953) au elaborat 197 două modele de structură secundară: modelul helicoidal (* helix) și modelul în "planuri pliate". Modelul helicoidal (* helix) rezultă prin răsucirea catenei polipeptidice în jurul unui cilindru imaginar, luând forma unui helix (elice), orientat spre dreapta din cauza configurație * a aminoacizilor și stabil din punct de vedere energetic. Pasul elicei cuprinde 3,6 resturi de aminoacizi și fiecare rest contribuie la avansarea elicei pe verticală cu 1,4 A0, ceea ce determină o înălțime a pasului elicei de 5,4 A0. Stabilitatea
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
planuri pliate". Modelul helicoidal (* helix) rezultă prin răsucirea catenei polipeptidice în jurul unui cilindru imaginar, luând forma unui helix (elice), orientat spre dreapta din cauza configurație * a aminoacizilor și stabil din punct de vedere energetic. Pasul elicei cuprinde 3,6 resturi de aminoacizi și fiecare rest contribuie la avansarea elicei pe verticală cu 1,4 A0, ceea ce determină o înălțime a pasului elicei de 5,4 A0. Stabilitatea helixului este dată de legăturile de H intracaternare între gruparea = C = O a unui aminoacid
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
aminoacizi și fiecare rest contribuie la avansarea elicei pe verticală cu 1,4 A0, ceea ce determină o înălțime a pasului elicei de 5,4 A0. Stabilitatea helixului este dată de legăturile de H intracaternare între gruparea = C = O a unui aminoacid și o grupare NH de la al 4-lea aminoacid care-i urmează în secvență pe spirală: Legăturile de H sunt dispuse aproape paralel cu axa * helixului, iar radicalii R ai aminoacizilor componenți sunt dispuși alternativ deasupra și sub planurile legăturilor
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
verticală cu 1,4 A0, ceea ce determină o înălțime a pasului elicei de 5,4 A0. Stabilitatea helixului este dată de legăturile de H intracaternare între gruparea = C = O a unui aminoacid și o grupare NH de la al 4-lea aminoacid care-i urmează în secvență pe spirală: Legăturile de H sunt dispuse aproape paralel cu axa * helixului, iar radicalii R ai aminoacizilor componenți sunt dispuși alternativ deasupra și sub planurile legăturilor peptidice și proiectați radial spre exterior. Ipoteza structurii spiralate
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
de H intracaternare între gruparea = C = O a unui aminoacid și o grupare NH de la al 4-lea aminoacid care-i urmează în secvență pe spirală: Legăturile de H sunt dispuse aproape paralel cu axa * helixului, iar radicalii R ai aminoacizilor componenți sunt dispuși alternativ deasupra și sub planurile legăturilor peptidice și proiectați radial spre exterior. Ipoteza structurii spiralate a lanțurilor peptidice aparține chimistului și agronomului român Haralambie Vasiliu, profesor la Facultatea de Agronomie din Iași (1880 1953), care cu 16
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
catenele orientate în sens opus antiparalel, iar radicalii R orientați într-o singură parte: Modelul tip colagen este o structură secundară de tip special atribuită colagenului, proteină fibrilară din țesuturile conjuctive, tendoane, cartilagii, oase, bogată în glicocol, prolină, hidroxiprolină. Prezența aminoacizilor Pro și Pro (OH) 25% fac imposibilă formarea legăturilor de H și implicit existența structurilor helicoidale sau în planuri pliate. Structura secundară a colagenului este un triplu helix (superhelix) format din 3 catene polipeptidice elicoidale orientate spre stânga și răsucite
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
lungi care posedă o structură secundară proprie. Stabilitatea structurii terțiare este dată de forțele de atracție dintre catenele laterale ale lanțurilor peptidice la care iau parte următoarele legaturi: -legături de hidrogen-între hidroxilul fenolic al tirozinei și o grupare carboxil aparținînd aminoacizilor diaminici și dicarboxilici -legături Van der Waals între resturile de hidrocarbură ale aminoacizilor monoamino monocarboxilici; -legături ionice-între grupările amină și carboxil aparținînd aa diaminici și dicarboxilici; -legături covalente stabile de tip disulfură formate între doi tioaminoacizi; Aceste tipuri de legături
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
forțele de atracție dintre catenele laterale ale lanțurilor peptidice la care iau parte următoarele legaturi: -legături de hidrogen-între hidroxilul fenolic al tirozinei și o grupare carboxil aparținînd aminoacizilor diaminici și dicarboxilici -legături Van der Waals între resturile de hidrocarbură ale aminoacizilor monoamino monocarboxilici; -legături ionice-între grupările amină și carboxil aparținînd aa diaminici și dicarboxilici; -legături covalente stabile de tip disulfură formate între doi tioaminoacizi; Aceste tipuri de legături chimice sunt mai slabe decât legăturile chimice obișnuite. Această structură își pierde stabilitatea
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
în regiunile respective, astfel că în ansamblu molecula prezină o organizare spațială complexă formată atât din porțiuni helicoidale ordonate, rigide, cât și din înfășură ri neelicoidale, flexibile. Structura terțiară caracterizează proteinele globulare, ca de exemplu mioglobina, formată din 153 de aminoacizi și la care porțiunea helicoidală reprezintă 70% din lungimea sa. 4.3.4.4. Structura cuaternară este caracteristică agregatelor moleculare formate prin asocierea mai multor structuri terțiare ale proteinelor globulare. Stabilizarea acestora se face prin legături de H sau electrostatice
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
hemoglobinei, cromoproteină ce transportă O2 în organismul animal. Hemoglobina este formată din 4 catene polipeptidice, unite fiecare cu cîte o moleculă de hem.Cele patru catene polipetidice sunt identice două cîte două, catenele α fiind formate din 2 x 141 aminoacizi iar catenele β din 2 x 146 aminoacizi, cele identice alcătuind o subunitate în total 2 subunități. Ansamblul celor 4 catene helicoidale cu o structură terțiară complexă ce include cele 4 molecule de hem. formează structura cuaternară a hemoglobinei. 4
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
Hemoglobina este formată din 4 catene polipeptidice, unite fiecare cu cîte o moleculă de hem.Cele patru catene polipetidice sunt identice două cîte două, catenele α fiind formate din 2 x 141 aminoacizi iar catenele β din 2 x 146 aminoacizi, cele identice alcătuind o subunitate în total 2 subunități. Ansamblul celor 4 catene helicoidale cu o structură terțiară complexă ce include cele 4 molecule de hem. formează structura cuaternară a hemoglobinei. 4.3.5. Forma moleculelor proteice Configurația spațială a
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
de pH depărtate de cea a punctului izoionic. Solvenții organici micșorează solubilitatea -prin scăderea constantei dielectrice și micșorarea hidrată rii. În cantitate mare solvenții organici descarcă moleculele proteice și le deshidratează. În soluții apoase proteinele manifestă activitate optică levogiră datorită aminoacizilor constituienți optic activi . 4.3.6.1. Proprietăți ionice Proteinele sunt substanțe macromoleculare cu caracter amfionic. Datorită grupărilor libere amino și carboxil proteinele se comportă ca polielectroliți. Ca și aminoacizii, fiecare proteină se caracterizează prin punctul izoelectric a cărui valoare
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]