2,802 matches
-
intermediari în biosinteza glicerofosfolipidelor. Prin esterificarea acidului fosforic din acizii fosfatidici cu o serie de alcooli, rezultă diferite glicerofosfolipide: a)Acizii fosfatidici sunt cele mai simple glicerofosfolipide, care conțin în moleculă glicerol, acizi grași și un rest de acid fosforic: Radicalul acidului fosfatidic se numește fosfatidil. Acizii grași din structura acizilor fosfatidici sunt saturați și nesaturați cu 16, 18 și 20 atomi de carbon. Acizii fosfatidici se formează în organismul animal prin hidroliza enzimatică a glicerofosfolipidelor, fiind totodată și intermediari în
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
acestora rămânând constantă chiar în timpul unei inaniții prelungite. Participarea acestora la structura biomembranelor se explică prin caracterul lor amfifil, deoarece au molecula formată din grupări chimice cu caracter hidrofob și grupări chimice cu caracter hidrofil: "Capul" hidrofil este format din radicalul fosforil și componentele hidroxilate care îl esterifică. "Coada" hidrofobă este formată din radicalii acizilor grași superiori și radicalul sfingozil la sfingomieline. Datorită caracterului amfifil, glicerofosfolipidele se comportă ca agenți activi de suprafață, moleculele lor orientându-se cu "capul" hidrofil spre
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
se explică prin caracterul lor amfifil, deoarece au molecula formată din grupări chimice cu caracter hidrofob și grupări chimice cu caracter hidrofil: "Capul" hidrofil este format din radicalul fosforil și componentele hidroxilate care îl esterifică. "Coada" hidrofobă este formată din radicalii acizilor grași superiori și radicalul sfingozil la sfingomieline. Datorită caracterului amfifil, glicerofosfolipidele se comportă ca agenți activi de suprafață, moleculele lor orientându-se cu "capul" hidrofil spre faza apoasă polară și cu "coada" hidrofobă spre faza lipidică nepolară, cu formarea
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
cunosc până în prezent majoritatea acestora fiind reprezentată de * aminoacizi. Structura generală a unui * aminoacid este următoarea: în care R este radicalul hidrocarbonat sau poate să cuprindă și alte funcțiuni: OH, -SH, -S (CH3) Aminoacizii naturali diferă între ei prin natura radicalului R, care reprezintă catena laterală a acestora, spre deosebire de catena principală, care este comună pentru toți aminoacizii. Aminoacizii din structura proteinelor naturale se numesc proteinogeni, aceștia fiind răspunzători pentru multe din proprietățile fizice și chimice ale proteinelor. Clasificarea aminoacizilor are în
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
reprezintă catena laterală a acestora, spre deosebire de catena principală, care este comună pentru toți aminoacizii. Aminoacizii din structura proteinelor naturale se numesc proteinogeni, aceștia fiind răspunzători pentru multe din proprietățile fizice și chimice ale proteinelor. Clasificarea aminoacizilor are în vedere natura radicalului R (aciclic, ciclic), felul și numărul grupă rilor funcționale: 4.1.1.1. Aminoacizi aciclici Aminoacizi monoamino-monocarboxilici Acești aminoacizi au o singură grupare amino și o singură grupare carboxil având un caracter chimic neutru. Radicalul R este de natură alifatică
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
aminoacizilor are în vedere natura radicalului R (aciclic, ciclic), felul și numărul grupă rilor funcționale: 4.1.1.1. Aminoacizi aciclici Aminoacizi monoamino-monocarboxilici Acești aminoacizi au o singură grupare amino și o singură grupare carboxil având un caracter chimic neutru. Radicalul R este de natură alifatică nepolar, cu caracter hidrofor ceea ce imprimă o solubilitate redusă în apă: Aminoacizi mono-aminomonocarboxilici hidroxilați Acești aminoacizi sunt solubili în apă datorită prezenței în molecula lor a grupării hidroxil cu caracter hidrofil. Din această grupă fac
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
Dintre aceștea fac parte: 4.1.1.2. Aminoacizi ciclici Aminoacizii aromatici au ca reprezentanți: Aminoacizi heterociclici Catena laterală a acestor aminoacizi este formată dintr-un heterociclu cu azot (pirol, indol, imidazol): Aminoacizii proteinogeni mai pot fi clasificați în funcție de polaritatea radicalilor R în patru clase principale: a) aminoacizi cu radicali nepolari (hidrofobi): alanina, izoleucina, valina, metionina, prolina, fenilalanina, triptofan. Acești aminoacizi cu catene alifatice, aromatice, sau cu grupare tioeter prezintă solubilitate mică în apa. b) aminoacizi cu radicali polari neionici: glicocolul
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
ciclici Aminoacizii aromatici au ca reprezentanți: Aminoacizi heterociclici Catena laterală a acestor aminoacizi este formată dintr-un heterociclu cu azot (pirol, indol, imidazol): Aminoacizii proteinogeni mai pot fi clasificați în funcție de polaritatea radicalilor R în patru clase principale: a) aminoacizi cu radicali nepolari (hidrofobi): alanina, izoleucina, valina, metionina, prolina, fenilalanina, triptofan. Acești aminoacizi cu catene alifatice, aromatice, sau cu grupare tioeter prezintă solubilitate mică în apa. b) aminoacizi cu radicali polari neionici: glicocolul, serina, treonina, cisteina, tirozina, asparagina și glutamina. Radicalii acestor
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
clasificați în funcție de polaritatea radicalilor R în patru clase principale: a) aminoacizi cu radicali nepolari (hidrofobi): alanina, izoleucina, valina, metionina, prolina, fenilalanina, triptofan. Acești aminoacizi cu catene alifatice, aromatice, sau cu grupare tioeter prezintă solubilitate mică în apa. b) aminoacizi cu radicali polari neionici: glicocolul, serina, treonina, cisteina, tirozina, asparagina și glutamina. Radicalii acestor aminoacizi conțin grupări chimice polare neutre ( OH, -SH, -CO, -NH2) care cu apa formează legături de hidrogen, ceea ce le mărește gradul de solubilitate. Cisteina și tirozina pot elibera
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
cu radicali nepolari (hidrofobi): alanina, izoleucina, valina, metionina, prolina, fenilalanina, triptofan. Acești aminoacizi cu catene alifatice, aromatice, sau cu grupare tioeter prezintă solubilitate mică în apa. b) aminoacizi cu radicali polari neionici: glicocolul, serina, treonina, cisteina, tirozina, asparagina și glutamina. Radicalii acestor aminoacizi conțin grupări chimice polare neutre ( OH, -SH, -CO, -NH2) care cu apa formează legături de hidrogen, ceea ce le mărește gradul de solubilitate. Cisteina și tirozina pot elibera protoni prin ionizarea grupărilor -SH și -OH, trecand în formele anionice
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
chimice polare neutre ( OH, -SH, -CO, -NH2) care cu apa formează legături de hidrogen, ceea ce le mărește gradul de solubilitate. Cisteina și tirozina pot elibera protoni prin ionizarea grupărilor -SH și -OH, trecand în formele anionice corespunzătoare. c) aminoacizii cu radicali ionizați pozitiv (bazici): lizina, arginina, histidina. Acești aminoacizi au radicalii încărcați pozitiv datorită grupării amino din poziția a lizinei, grupării guanidină a argininei și grupării imidazol a histidinei, grupări care favorizează creșterea solubilității în apă. d) aminoacizi cu radicali ionizați
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
formează legături de hidrogen, ceea ce le mărește gradul de solubilitate. Cisteina și tirozina pot elibera protoni prin ionizarea grupărilor -SH și -OH, trecand în formele anionice corespunzătoare. c) aminoacizii cu radicali ionizați pozitiv (bazici): lizina, arginina, histidina. Acești aminoacizi au radicalii încărcați pozitiv datorită grupării amino din poziția a lizinei, grupării guanidină a argininei și grupării imidazol a histidinei, grupări care favorizează creșterea solubilității în apă. d) aminoacizi cu radicali ionizați negativ (acizi): acidul aspartic, acidul glutamic, cărora cea de-a
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
cu radicali ionizați pozitiv (bazici): lizina, arginina, histidina. Acești aminoacizi au radicalii încărcați pozitiv datorită grupării amino din poziția a lizinei, grupării guanidină a argininei și grupării imidazol a histidinei, grupări care favorizează creșterea solubilității în apă. d) aminoacizi cu radicali ionizați negativ (acizi): acidul aspartic, acidul glutamic, cărora cea de-a doua grupare carboxil, complet ionizată, le conferă un caracter acid pronunțat și un grad ridicat de solubilitate în apă (pH = 6-7) 4.1.1.3. Aminoacizi neproteiinogeni Acești aminoacizi
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
electrostatice între grupările cu sarcini opuse ale acestora, asemănătoarea rețelelor cristaline ale sărurilor. Din aceleași considerente aminoacizii sunt ușor solubili în apă, iar în solvenții nepolari sunt puțin solubili sau chiar insolubili. Solubilitatea în apă este influențată și de natura radicalului R, de funcțiunile chimice grefate la aceasta, precum și pH-ul mediului biologic. Aminoacizii se comportă în soluție, în funcție de pH ul mediului, fie ca un acid, fie ca o bază; în mediu acid se comportă ca baze, iar în mediu bazic
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
cu aminoacizii un complex de culoare roz-violaceu, în structura că ruia metalul este legat prin două legături covalente și două coordinative de două molecule de aminoacid.Reacția este dată și de unele peptide. 4.1.4.4. Proprietățile aminoacizilor datorate radicalului R Aminoacizii reacționează chimic la grupările funcționale din catena laterală. a) Reacții ale funcțiunilor OH alcoolice Hidroxiaminoacizii alifatici dau reacții de esterificare la gruparea hidroxil cu formarea esterilor respectivi. Mai importanți pentru organismul animal sunt esterii serinei și treoninei din
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
dată de legăturile de H intracaternare între gruparea = C = O a unui aminoacid și o grupare NH de la al 4-lea aminoacid care-i urmează în secvență pe spirală: Legăturile de H sunt dispuse aproape paralel cu axa * helixului, iar radicalii R ai aminoacizilor componenți sunt dispuși alternativ deasupra și sub planurile legăturilor peptidice și proiectați radial spre exterior. Ipoteza structurii spiralate a lanțurilor peptidice aparține chimistului și agronomului român Haralambie Vasiliu, profesor la Facultatea de Agronomie din Iași (1880 1953
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
și fibroinei. Astfel pentru * keratină este caracteristic modelul paralel al planurilor pliate în care catenele polipeptidice sunt aranjate paralel și unite prin legături de H, iar pentru fibroină este specific modelul antiparalel cu catenele orientate în sens opus antiparalel, iar radicalii R orientați într-o singură parte: Modelul tip colagen este o structură secundară de tip special atribuită colagenului, proteină fibrilară din țesuturile conjuctive, tendoane, cartilagii, oase, bogată în glicocol, prolină, hidroxiprolină. Prezența aminoacizilor Pro și Pro (OH) 25% fac imposibilă
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
stabilesc legături de H intermoleculare între grupările OH din hidroxiprolină și glicocol. Această structură oferă rigiditate deosebită moleculei de colagen. 4.3.4.3 Structura terțiară reprezintă un nivel superior de organizare a macromoleculei proteice și se datorește interacțiunilor dintre radicalii R aparținând catenelor polipeptidice mai lungi care posedă o structură secundară proprie. Stabilitatea structurii terțiare este dată de forțele de atracție dintre catenele laterale ale lanțurilor peptidice la care iau parte următoarele legaturi: -legături de hidrogen-între hidroxilul fenolic al tirozinei
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
se deosebesc prin componenta proteică care variază de la o specie la alta. Porfirina are la bază substanța numită porfină, alcătuită din 4 nuclee pirolice unite prin 4 punți metinice și în structura căreia opt atomi de carbon sunt substituiți cu radicali saturați sau nesaturați: metil (CH3), vinil (CH = CH2) și propionil (CH2 CH2 COOH): Unele porfirinele de origine animală se numesc protoporfirine. Dintre cromoproteinele porfirinice de origine animală fac parte: hemoglobinele, mioglobinele, citocromii, enzimele heminice. A) Hemoglobinele sunt cromoproteine care au
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
de pentoză. Un rol important în reglarea proceselor metabolice îl are 3', 5' AMP ciclic(AMPc)cu următoarea structură: AMPc intervine în controlul hormonal al activității enzimatice. Nucleotide polifosforice O deosebită importanță biochimică o au nucleotidele cu 2 și 3 radicali fosforici și anume nucleotide 5' difosfat și nucleotide 5' trifosfat care participă în organism la procesele de înmagazinare și utilizare a energiei. Legăturile dintre resturile de acid fosforic de tip anhidridă sunt legături bogate în energie și se numesc legături
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
covalente 3' 5' fosfodiesterice între gruparea 3' (OH) a pentozei dintr-un mononucleotid și 5' (OH) a pentozei din mononucleotidul vecin. Astfel, în structura acizilor nucleici resturile de acid fosforic alternează cu resturile de pentoză, iar bazele azotate apar ca radicali laterali ai lanțului polinucleotidic. În ceea ce privește modul de organizare structurală a macromoleculelor de acizi nucleici se deosebesc 3 nivele de organizare a acestora,-structura :primară, secundară și terțiară. Acizii nucleici au structură primară monocaternară asemănătoare, cu deosebirea că lungimea catenelor polinucleotidice
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
polinucleotidice din spirală sunt orientate antiparalel, ceea ce înseamnă că într-o direcție mononucleotidele dintr-un lanț sunt legate prin legături 5'-3' fosfodiesterice, iar în lanțul antiparalel prin legături 3'-5' fosfodiesterice. Fiecare catenă polinucleotidică are la capătul 5' un radical fosforic, iar la 3' o grupare OH. Resturile de acid fosforic imprimă ADN un caracter acid, astfel încât poate stabili legături ionice cu proteinele bazice protamine și histone legături care măresc stabilitatea ADN. Prezența legăturilor de H dintre bazele nucleice condiționează
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
al ribonuclazei, proteină cu 124 aminoacizi în moleculă, cuprinde cinci aminoacizi bazici care fixează și activează molecula de ARN; Situsul catalitic este format din resturi de histidină (pozițiile 12 și 119) care acționează simultan, una asupra hidroxilului ribozei, cealaltă asupra radicalului fosforic, producând scindarea legăturii esterofosforice din moleculă. Apoenzimă + Coenzimă = Holoenzimă Enzimele cu structură binară, prezintă de obicei doi centri activi: unul situat în fragmentul proteic (situsul catalitic), iar celălalt în fragmentul prostetic, unde se leagă coenzima. La aceste enzime, catalizarea
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
substanțele donatoare și acceptoare care, folosesc ca agent de metilare principal metionina sub formă de adenozil-metionină. Ca exemplu putem da următoarele reacții cu adenozil metionină drept donor: 6.6.2.2.Aciltransferazele sunt enzime care catalizează reacțiile de transfer ale radicalului acil (R-CO ) și au drept coenzimă "coenzima A" (HSCoA). În structura coenzimei A intră: tioetanolamină, acid pantotenic fosforilat și adenozin-3',5'-difosfat. Partea activă a coenzimei A este gruparea tiol (-SH) din tioetanolamină, din care cauză coenzima A se
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
au drept coenzimă "coenzima A" (HSCoA). În structura coenzimei A intră: tioetanolamină, acid pantotenic fosforilat și adenozin-3',5'-difosfat. Partea activă a coenzimei A este gruparea tiol (-SH) din tioetanolamină, din care cauză coenzima A se notează prescurtat HS-CoA. Radicalii acil se fixează pe coenzima A cu formare de acilcoenzima A, reacția are loc cu aport de energie de la ATP care îi activează; Acid activat Apoi radicalii acili sunt transferați pe diferiți acceptori (oze, amine, aminoacizi) cu eliberarea coenzimei A
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]