4,386 matches
-
Enzimele sunt substanțe organice mecromoleculare de natură proteică produse de organismele vii. Până în prezent s-au obținut numeroase enzime în stare cristalizată, cărora li s-a confirmat structura proteică; la unele din ele s-a reușit să se stabilească succesiunea aminoacizilor din lanțul polipeptidic (de exemplu, ribonucleaza, tripsina, chimotripsina), în timp ce la altele s-a stabilit numai structura anumitor fragmente polipeptidice. În funcție de structură, enzimele se subîmpart în două categorii: enzime de natură exclusiv proteică formate în întregime din proteină; aceste enzime au
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
În procesul enzimatic apoenzima fixează substratul, iar coenzima desăvârșește reacția chimică. Apoenzima condiționează și natura reacției efectuată de coenzimă. Coenzima poate fi comună mai multor enzime. Astfel transaminazele și decarboxilazele au aceeași coenzimă, piridoxal fosfatul și catalizează transformarea aceluiași substrat aminoacidul; deosebirea de reacție e legată de existența a două apoenzime diferite. Coenzima participă direct la mecanismul unor procese enzimatice (transport de hidrogen, de electroni, de grupări chimice). Coenzimele sunt formate din diferite substanțe organice cu molecule relativ mici, cu structuri
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
enzimatice este necesar ca substratul să se fixeze pe enzimă cu formarea unui complex activat enzimă-substrat. Această fixare se face în zone bine determinate de pe suprafața enzimei, numite centri activi. Centrul activ sau situsul activ este format din resturi de aminoacizi situați în catena polipeptidică în poziții diferite, dar apropiați în spațiu în urma plierii lanțului polipeptidic. În situsul activ se găsesc două porțiuni: una de fixare a substratului și alta catalitică (situs catalitic) care acționează asupra substratului fixat, facilitând reacția chimică
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
fixare a substratului și alta catalitică (situs catalitic) care acționează asupra substratului fixat, facilitând reacția chimică. În general, acțiunea catalitică a enzimelor holoproteice se datorește anumitor grupări funcționale libere, așezate la suprafața moleculei (COO-, -OH, -NH2, -SH) și care aparțin aminoacizilor care formează situsul catalitic, de obicei serina, cisteina, histidina, tirozina și lizina. De exemplu, situsul activ al ribonuclazei, proteină cu 124 aminoacizi în moleculă, cuprinde cinci aminoacizi bazici care fixează și activează molecula de ARN; Situsul catalitic este format din
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
holoproteice se datorește anumitor grupări funcționale libere, așezate la suprafața moleculei (COO-, -OH, -NH2, -SH) și care aparțin aminoacizilor care formează situsul catalitic, de obicei serina, cisteina, histidina, tirozina și lizina. De exemplu, situsul activ al ribonuclazei, proteină cu 124 aminoacizi în moleculă, cuprinde cinci aminoacizi bazici care fixează și activează molecula de ARN; Situsul catalitic este format din resturi de histidină (pozițiile 12 și 119) care acționează simultan, una asupra hidroxilului ribozei, cealaltă asupra radicalului fosforic, producând scindarea legăturii esterofosforice
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
funcționale libere, așezate la suprafața moleculei (COO-, -OH, -NH2, -SH) și care aparțin aminoacizilor care formează situsul catalitic, de obicei serina, cisteina, histidina, tirozina și lizina. De exemplu, situsul activ al ribonuclazei, proteină cu 124 aminoacizi în moleculă, cuprinde cinci aminoacizi bazici care fixează și activează molecula de ARN; Situsul catalitic este format din resturi de histidină (pozițiile 12 și 119) care acționează simultan, una asupra hidroxilului ribozei, cealaltă asupra radicalului fosforic, producând scindarea legăturii esterofosforice din moleculă. Apoenzimă + Coenzimă = Holoenzimă
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
izoleucina inhibă treonin dezaminaza. Izoenzime Izoenzimele reprezintă forme multiple ale aceleași enzime care catalizează aceeași reacție enzimatică dar care diferă într-o anumită măsură, prin structura componenței proteice. Izoenzimele se deosebesc prin structura primară a catenelor polipeptidice, deci prin secvențializarea aminoacizilor și printr-o serie de proprietăți fizico-chimice: pH optim, mobilitatea în câmpul electroforetic, stabilitatea la căldură. Izoenzimele prezintă afinități diferite pentru același substrat și se comportă diferit față de efectorii alosterici. La enzimele cu structură cuaternară pot apărea izoenzime prin hibridizarea
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
se notează prescurtat HS-CoA. Radicalii acil se fixează pe coenzima A cu formare de acilcoenzima A, reacția are loc cu aport de energie de la ATP care îi activează; Acid activat Apoi radicalii acili sunt transferați pe diferiți acceptori (oze, amine, aminoacizi) cu eliberarea coenzimei A: R-CO SCoA + H-x acil transferaze HSCoA + R-CO-x acceptor În reacțiile biochimice din organismul animal un rol important îl are acetilcoenzima A numită și "acid acetic activat": Acetilcoenzima A se formează prin catabolizarea glucidelor, acizilor grași, aminoacizilor
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
aminoacizi) cu eliberarea coenzimei A: R-CO SCoA + H-x acil transferaze HSCoA + R-CO-x acceptor În reacțiile biochimice din organismul animal un rol important îl are acetilcoenzima A numită și "acid acetic activat": Acetilcoenzima A se formează prin catabolizarea glucidelor, acizilor grași, aminoacizilor și totodată servește ca substanță inițială pentru biosinteza unor compuși foarte importanți: acizi grași, corpi cetonici, steroli, hormoni steroizi, acetilcolină. Alte acilcoenzime importante sunt cele ale acizilor grași: Legătura macroergică dintre restul acil și coenzima A eliberează la hidroliză 8
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
participă o glicoziltransferază numită fosforilază (*-1,4-glucan ortofosfat glicoziltransferaza) care catalizează transferul unui rest de glucoză de pe glicogen cu formare de G-1-P. 6.6.2.4.Aminotransferaze (transaminaze) Aceste enzime catalizează reacțiile de transfer ale grupării amino ( NH2) de pe un aminoacid pe un *-cetoacid, numite reacții de transaminare: În urma transaminării rezultă un nou aminoacid și un nou cetoacid. Coenzimele aminotransferazelor sunt derivați ai vitaminei B6: piridoxalfosfatul și piridoxaminfosfatul. Donori de grupări amino sunt diferiți aminoacizi (glicocol, alanina, acidul aspartic, acidul glutamic
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
rest de glucoză de pe glicogen cu formare de G-1-P. 6.6.2.4.Aminotransferaze (transaminaze) Aceste enzime catalizează reacțiile de transfer ale grupării amino ( NH2) de pe un aminoacid pe un *-cetoacid, numite reacții de transaminare: În urma transaminării rezultă un nou aminoacid și un nou cetoacid. Coenzimele aminotransferazelor sunt derivați ai vitaminei B6: piridoxalfosfatul și piridoxaminfosfatul. Donori de grupări amino sunt diferiți aminoacizi (glicocol, alanina, acidul aspartic, acidul glutamic), iar acceptori sunt cetoacizii piruvic, oxalilacetic, *-cetoglutaric. Cele mai importante reacții de transaminare
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
ale grupării amino ( NH2) de pe un aminoacid pe un *-cetoacid, numite reacții de transaminare: În urma transaminării rezultă un nou aminoacid și un nou cetoacid. Coenzimele aminotransferazelor sunt derivați ai vitaminei B6: piridoxalfosfatul și piridoxaminfosfatul. Donori de grupări amino sunt diferiți aminoacizi (glicocol, alanina, acidul aspartic, acidul glutamic), iar acceptori sunt cetoacizii piruvic, oxalilacetic, *-cetoglutaric. Cele mai importante reacții de transaminare din organismul animal sunt cele dintre acidul glutamic și cetoacizii piruvic și oxalilacetic, catalizate de glutamat piruvat transaminaza (GPT) și respectiv
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
piruvic și oxalilacetic, catalizate de glutamat piruvat transaminaza (GPT) și respectiv glutamat oxaloacetat transaminaza (GOT), enzime cu valoare de diagnostic în unele afecțiuni, mai ales hepatice. Reacțiile de transaminare sunt deosebit de importante pentru organismul animal, deoarece prin intermediul acestora sunt biosintetizați aminoacizii proprii din * cetoacizii în exces. Prin reacțiile de transaminare se realizează legătura dintre metabolismul protidic și glucidic, prin intermediul ciclului Krebs, deoarece din acest ciclu rezultă cetoacizii acceptori de grupări aminice: piruvic, oxalilacetic, * cetoglutaric. 6.6.2.5. Fosfotransferazele sunt enzime
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
energie și în special adenozintrifosfatul (ATP), reacțiile fiind catalizate de ATP-fosfokinaza sau ATP-pirofosfokinaza (fosfotransferazele se mai numesc și kinaze): Reacțiile de fosforilare sunt deosebit de importante în metabolism, deoarece ele reprezintă totodată și forme de activare (energizare) pentru glucide, acizi grași, aminoacizi vitamine, coenzime, nucleozid mono și difosfați: Tot astfel are loc și fosforilarea nucleozid difosfaților cu participarea ATP-ului și a nucleozid difosfokinazelor respective. 6.6.3.Hidrolaze Enzimele din această clasă catalizează reacțiile de hidroliză conform reacției generale: Variațiile de
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
scindează legăturile peptidice de la extermitățile catenei polipeptidice și endopeptidaze, care scindează hidrolitic legăturile peptidice din interiorul acesteia. Endopeptidaze (proteinaze) sunt enzime care scindează hidrolitic proteinele și unele polipeptide cu moleculă mare,în anumite poziții din interiorul catenei, până la peptide și aminoacizi. Proteinazele se formează din proenzimele respective inactive în sistemul ribozomal din celule, care apoi sunt secretate în tractul digestiv, unde devin active, prin scindarea unor fragmente peptidice inhibitoare. Endopeptidazele acționează atât în mediu acid, cât și în mediu alcalin. Din
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
este secretată în regiunea pilorică a stomacului sub formă de pepsinogen, precursor inactiv. Sub acțiunea HCl din stomac la un pH 1,5-2,5 pepsinogenul se transformă în pepsină activă: Prezentă în sucul gastric, pepsina hidrolizează legăturile peptidice dintre un aminoacid aromatic și unul dicarboxilic, degradând astfel proteinele până la faza de polipeptide. Pepsina este diferită ca structură, în funcție de specie. Tripsina este produsă de pancreasul exocrin și este secretată sub formă inactivă de tripsinogen; are activitate optimă la un pH între 7
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
centrul activ al enzimei, serină și histidină, fapt care explică activitatea tripsinei. Tripsina își exercită activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea legă turilor peptidice formate între fracțiunea -COOH provenită de la lizină sau arginină, și -NH2 de la aminoacizii aromatici. Tripsinele hidrolizează proteinele până la faza de polipeptide și peptide. Chimotripsina este produsă ca și tripsina tot în pancreas, sub formă inactivă de chimotripsinogen. Activarea chimotripsinogenului are loc sub acțiunea tripsinei, în mai multe etape intermediare, prin scindarea unui polipeptid
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
centrului activ (catalitic) asemănător cu cel al tripsinei. Se cunosc mai multe chimotripsine (*,*,). Acționează la un pH optim între 8-9 și hidrolizează legăturile peptidice formate între funcțiunea -COOH provenită de tirozină, fenilalanină sau triptofan și funcțiunea NH2 provenită de la un aminoacid nearomatic, din proteinele native cât și din cele denaturate. Chimozina este întâlnită în literatura de specialitate și sub denumirea de labferment, renină sau cheag; este produsă de stomacul animalelor tinere (miei, viței, purcei) și acționează asupra cazeinelor din lapte. Sub
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
precipită 72 litri lapte): datorită acestui fapt este utilizată în fabricarea brânzeturilor, la coagularea laptelui. Catepsinele se găsesc în toate țesuturile, în interiorul celulei și anume în lizozomi; acționează la un pH de 5-7 și hidrolizează proteinele intracelulare până la faza de aminoacizi. La o serie de organisme unicelulare catepsinele intervin în procesul de autoliză și autodigerare. Exopeptidazele sunt metaloproteine care conțin ioni de Mg2+, Mn2+ sau Zn2+, secretate de mucoasa intestinală; sunt insolubile în apă și în soluții saline. Exopeptidazele au fost
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
în apă și în soluții saline. Exopeptidazele au fost împărțite la rândul lor în *-aminopeptidaze și *-carboxipeptidaze. Prezintă activitate optimă la pH între 8-9. *-aminopeptidazele hidrolizează legătura peptidică din vecinătatea unei grupări -NH2 liberă: Produșii de hidroliză sunt oligopeptide și aminoacizi liberi. Sunt răspândite în intestin și diferite țesuturi (rinichi, splină, eritrocite). *-carboxipeptidazele hidrolizează legătura peptidică din vecinătatea unei grupări COOH liberă, punând în libertate aminoacidul terminal: Carboxipeptidazele scindează numai formele L ale amino acizilor. Sunt secretate prin sucul pancreatic în
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
hidrolizează legătura peptidică din vecinătatea unei grupări -NH2 liberă: Produșii de hidroliză sunt oligopeptide și aminoacizi liberi. Sunt răspândite în intestin și diferite țesuturi (rinichi, splină, eritrocite). *-carboxipeptidazele hidrolizează legătura peptidică din vecinătatea unei grupări COOH liberă, punând în libertate aminoacidul terminal: Carboxipeptidazele scindează numai formele L ale amino acizilor. Sunt secretate prin sucul pancreatic în intestin într-o formă inactivă, iar apoi activate de tripsină. Sunt metalenzime (Zn2+) și se găsesc și în pancreas, rinichi, splină. Dipeptidazele sau dipeptidhidrolazele scindează
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
amino acizilor. Sunt secretate prin sucul pancreatic în intestin într-o formă inactivă, iar apoi activate de tripsină. Sunt metalenzime (Zn2+) și se găsesc și în pancreas, rinichi, splină. Dipeptidazele sau dipeptidhidrolazele scindează hidrolitic dipeptidele: prezintă o mare specificitate față de aminoacizii din substratul respectiv. Sunt prezente în intestin și în alte țesuturi. Așa de exemplu, glicil-glicindipeptidaza (E.C.3.4.3.1.) catalizează reacția: Enzima este activată de ionii de calciu și magneziu. 6.6.4.Liazele Din acestă clasă fac parte
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
mecanismul decarboxilării *-cetoacizilor intervine un sistem multienzimatic, în care sunt implicate succesiv tiamin pirofosfatul (TPP), acidul lipoic și coenzima A. -*-aminoaciddecarboxilazele au o mare specificitate și se găsesc localizate în special în ficat. Coenzima acestor liaze este piridoxal-5-fosfatul. În urma decarboxilării aminoacizilor, în organism se formează amine biogene: -aldehidliazele scindează resturi de aldehidă din molecula substratului. O liază importantă"cheie" întâlnită în transformările catabolice ale glucozei (glicoliză) este fructozo 1,6-difosfat liaza sau aldolaza care catalizează scindarea fructozo-1,6-difosfatului în două molecule
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
transformat în legătură macroergică: 6.6.4.3. C N Liaze din această subclasă fac parte liazele care catalizează scindarea legăturii carbon-azot: amoniacliazele și amidinliaze. De exemplu, amoniacliazele catalizează reacția de scindare a unei molecule de amoniac din amine sau aminoacizi: În această reacție aspartat amoniacliaza (aspartaza) catalizează reacția de transformare a acidului aspartic în acid fumaric și amoniac. O amidinliază importantă în procesul de ureogeneză este argininsuccinat liaza care transformă acidul argininsuccinic în arginină și acid fumaric: 6.6.4
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
izomerizare. După tipul de izomerie, aceste enzime formează mai multe subclase: epimeraze, izomeraze cis-trans, oxidoreductaze intramoleculare, transferaze intramoleculare (mutaze). 6.6.5.1. Racemazele sunt izomerazele care catalizează interconversia formelor L și D ale unui substrat, cel mai adesea un aminoacid: D alanina L alanina alanin racemaza Aceste racemizări sunt necesare în cazul când organismul e nevoit să transforme anumite substanțe nenaturale ingerate în forme racemice asimilabile, pentru care dispune de enzimele respective. Epimerazele catalizează reacțiile de epimerizare. Cele mai întâlnite
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]