188 matches
-
alături de fibroină. Sericina este solubilă în apă caldă. Miozina este proteina contractilă din țesutul muscular cu o structură dublă: o porțiune filiformă alcă tuită din trei catene helicoidale răsucite și o porțiune globulară la capetele catenelor. Datorită acestei structuri mixte miozina va avea un dublu caracter, atât de proteină globulară, cât și fibrilară. Fibrinogenul este proteina fibrilară din plasma sanguină cu rol în procesul de coagulare a sângelui, proces ce constă în transformarea ireversibilă a fibrinogenului în fibrină, în prezența trombinei
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
fac parte: albuminele, globulinele, protaminele, histonele. În organism aceste proteine îndeplinesc funcții multiple și importante, printre care cea de enzime. Există și numeroase forme intermediare cu caracter dublu, atât de proteine globulare, cât și de proteine fibrilare, de exemplu, fibrinogenul, miozina etc. 4.3.6. Proprietăți fizico-chimice ale proteinelor Proteinele sunt substanțe solide, incolore, cristalizabile sau amorfe, cu o structură macromoleculară complexă, cu mase moleculare ce variază de la câteva mii la câteva milioane. Solubilitatea proteinelor variază în funcție de natura lor, cât și
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
glicocolul, prolina. Fibroina este proteina din mătasea naturală a viermelui Bombix mori în structura căreia predomină glicocolul, alanina, serina, tirozina. Este insolubilă în apă. Firul de mătase naturală mai conține și sericină alături de fibroină. Sericina este solubilă în apă caldă. Miozina este proteina contractilă din țesutul muscular cu o structură dublă: o porțiune filiformă alcătuită din trei catene helicoidale răsucite și o porțiune globulară la capetele catenelor. Datorită acestei structuri mixte miozina va avea un dublu caracter, atât de proteină globulară
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
sericină alături de fibroină. Sericina este solubilă în apă caldă. Miozina este proteina contractilă din țesutul muscular cu o structură dublă: o porțiune filiformă alcătuită din trei catene helicoidale răsucite și o porțiune globulară la capetele catenelor. Datorită acestei structuri mixte miozina va avea un dublu caracter, atât de proteină globulară, cât și fibrilară. Fibrinogenul este proteina fibrilară din plasma sanguină cu rol în procesul de coagulare a sângelui, proces ce constă în transformarea ireversibilă a fibrinogenului în fibrină, în prezența trombinei
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
se indice rolul biochimic al compusului rezultat. 16. In organismul animal protidele exercită diferite funcții (coagularea sângelui, imunologică, transport O2, rezervă Fe, contractilă, coagularea laptelui, hormonală , structurală). Să se indice funcția corespunzătoare fiecărei din următoarele protide: * Feritina * Chimozina * Anticorpi * Mioglobina * Miozina * Fibrinogen * Insulina * Glicoproteide * α keratina * Colagen * Fibrină * Glucagon * Hemoglobina CAPITOLUL 5 ACIZI NUCLEICI Acizii nucleici sunt compuși macromoleculari ce reprezintă polimeri ai unor unități de bază numite nucleotide. Prin hidroliza acizilor nucleici se eliberează fragmente mai mici, oligonucleotide, apoi mononucleotide
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
care la rândul ei are la mijloc o linie întunecată, linia M. Între 2 linii Z se delimitează sarcomerul (o bandă A + câte o jumătate de bandă Z), alcătuit din miofibrile. Miofilamentele sunt alcătuite din următoarele proteine: * proteine contractile: actina, miozina; * proteine reglatorii: troponina (C, I, T), tropomiozina; * structuri miofribrilare: titina, nebulina. Miofilamentele groase sunt alcătuite din miozină, o proteină cu GM = 500 kDa și aspect de baston, care prezintă un segment liniar numit coadă și un segment globular numit cap
Cordul : anatomie clinică by Horaţiu Varlam, Cristina Furnică, Maria Magdalena Leon () [Corola-publishinghouse/Science/744_a_1235]
-
delimitează sarcomerul (o bandă A + câte o jumătate de bandă Z), alcătuit din miofibrile. Miofilamentele sunt alcătuite din următoarele proteine: * proteine contractile: actina, miozina; * proteine reglatorii: troponina (C, I, T), tropomiozina; * structuri miofribrilare: titina, nebulina. Miofilamentele groase sunt alcătuite din miozină, o proteină cu GM = 500 kDa și aspect de baston, care prezintă un segment liniar numit coadă și un segment globular numit cap, cu 2 formațiuni sferice. Capul miozinei prezintă activitate ATP-azică, are un situs de legare pentru ATP și
Cordul : anatomie clinică by Horaţiu Varlam, Cristina Furnică, Maria Magdalena Leon () [Corola-publishinghouse/Science/744_a_1235]
-
T), tropomiozina; * structuri miofribrilare: titina, nebulina. Miofilamentele groase sunt alcătuite din miozină, o proteină cu GM = 500 kDa și aspect de baston, care prezintă un segment liniar numit coadă și un segment globular numit cap, cu 2 formațiuni sferice. Capul miozinei prezintă activitate ATP-azică, are un situs de legare pentru ATP și unul pentru actină. Joncțiunea cap-coada își modifică conformația în timpul contracției. Sub acțiunea tripsinei, miozina este scindată în 2 fragmente: * meromiozina ușoară, formată din 4 lanțuri polipeptidice ușoare (light); * meromiozina
Cordul : anatomie clinică by Horaţiu Varlam, Cristina Furnică, Maria Magdalena Leon () [Corola-publishinghouse/Science/744_a_1235]
-
segment liniar numit coadă și un segment globular numit cap, cu 2 formațiuni sferice. Capul miozinei prezintă activitate ATP-azică, are un situs de legare pentru ATP și unul pentru actină. Joncțiunea cap-coada își modifică conformația în timpul contracției. Sub acțiunea tripsinei, miozina este scindată în 2 fragmente: * meromiozina ușoară, formată din 4 lanțuri polipeptidice ușoare (light); * meromiozina grea, formată din 2 lanțuri polipeptidice grele (heavy); sub acțiunea papainei, meromiozina grea este scindată în alte 2 fragmente: * subfragmentul S1, responsabil de activitatea ATP-azică
Cordul : anatomie clinică by Horaţiu Varlam, Cristina Furnică, Maria Magdalena Leon () [Corola-publishinghouse/Science/744_a_1235]
-
Actina este o proteină contractilă cu GM=42 kDa aflată sub două forme: actina F (filamentoasă) și actina G (globuloasă). Polimerii lungi, filamentoși de actină F se obțin prin ansamblarea subunităților de actină G și prezintă situsuri de legare a miozinei, care sunt ocupate în perioadele de relaxare de trompomiozină, blocând interacțiunea actinomiozinică. Tropomiozina are rol de blocare a situsurilor actinei de legare a miozinei în perioadele de relaxare. După legarea Ca de troponina C, are loc desprinderea trompomiozinei și eliberarea
Cordul : anatomie clinică by Horaţiu Varlam, Cristina Furnică, Maria Magdalena Leon () [Corola-publishinghouse/Science/744_a_1235]
-
actină F se obțin prin ansamblarea subunităților de actină G și prezintă situsuri de legare a miozinei, care sunt ocupate în perioadele de relaxare de trompomiozină, blocând interacțiunea actinomiozinică. Tropomiozina are rol de blocare a situsurilor actinei de legare a miozinei în perioadele de relaxare. După legarea Ca de troponina C, are loc desprinderea trompomiozinei și eliberarea situsurilor de interacțiune pentru miozină. Raportul actina G/tropomiozină este de 7/1. Troponina este un complex de 3 proteine: * Troponina I inhibă interacțiunea
Cordul : anatomie clinică by Horaţiu Varlam, Cristina Furnică, Maria Magdalena Leon () [Corola-publishinghouse/Science/744_a_1235]
-
perioadele de relaxare de trompomiozină, blocând interacțiunea actinomiozinică. Tropomiozina are rol de blocare a situsurilor actinei de legare a miozinei în perioadele de relaxare. După legarea Ca de troponina C, are loc desprinderea trompomiozinei și eliberarea situsurilor de interacțiune pentru miozină. Raportul actina G/tropomiozină este de 7/1. Troponina este un complex de 3 proteine: * Troponina I inhibă interacțiunea miozinei cu actina; * Troponina T este atașată tropomiozinei; * Troponina C leagă Ca (4 Ca/1 troponina C) în timpul contracției. După eliberarea
Cordul : anatomie clinică by Horaţiu Varlam, Cristina Furnică, Maria Magdalena Leon () [Corola-publishinghouse/Science/744_a_1235]
-
în perioadele de relaxare. După legarea Ca de troponina C, are loc desprinderea trompomiozinei și eliberarea situsurilor de interacțiune pentru miozină. Raportul actina G/tropomiozină este de 7/1. Troponina este un complex de 3 proteine: * Troponina I inhibă interacțiunea miozinei cu actina; * Troponina T este atașată tropomiozinei; * Troponina C leagă Ca (4 Ca/1 troponina C) în timpul contracției. După eliberarea Ca din RES în citosol, acesta se leagă de troponina C și determină desprinderea troponinei I astfel încât se eliberează situsul
Cordul : anatomie clinică by Horaţiu Varlam, Cristina Furnică, Maria Magdalena Leon () [Corola-publishinghouse/Science/744_a_1235]
-
este atașată tropomiozinei; * Troponina C leagă Ca (4 Ca/1 troponina C) în timpul contracției. După eliberarea Ca din RES în citosol, acesta se leagă de troponina C și determină desprinderea troponinei I astfel încât se eliberează situsul actinei de legare a miozinei Titina (conectina), o proteină cu GM foarte mare, are cea mai lungă structură (26926 aminoacizi, GM = aproximativ 3000 kDa) și rol structural de ancorare a miozinei de liniile Z. * Vasele mari de la baza cordului Trunchiul pulmonar Trunchiul pulmonar are originea
Cordul : anatomie clinică by Horaţiu Varlam, Cristina Furnică, Maria Magdalena Leon () [Corola-publishinghouse/Science/744_a_1235]
-
C și determină desprinderea troponinei I astfel încât se eliberează situsul actinei de legare a miozinei Titina (conectina), o proteină cu GM foarte mare, are cea mai lungă structură (26926 aminoacizi, GM = aproximativ 3000 kDa) și rol structural de ancorare a miozinei de liniile Z. * Vasele mari de la baza cordului Trunchiul pulmonar Trunchiul pulmonar are originea în orificiul pulmonar al ventriculului drept ce corespunde extern infundibulului. Primii 4cm ai trunchiului pulmonar se află în interiorul pericardului care înconjură trunchiul pulmonar și aorta, respectiv
Cordul : anatomie clinică by Horaţiu Varlam, Cristina Furnică, Maria Magdalena Leon () [Corola-publishinghouse/Science/744_a_1235]
-
hepatice, dar și a catabolismului lor. Se reduce transformarea carotenului în vitamina A. Carotenemia crescută explică tenta gălbuie. Se reduce clearance-ul metabolic al acidului uric cu hiperuricemie observată mai ales la bărbați. Scade masa proteică musculară. Apar anomalii în sinteza miozinei ce pot explica anomalii ale contractilității miocardice; metabolismul fosfocalcic: crește absorbția digestivă a calciului, crește acreția osoasă și se reduce osteoliza, determinând o creștere a densității osoase. Scad hidroxiprolina și osteocalcina. Bilanțul calcic este pozitiv; metabolismul energetic: consumul de oxigen
Ghid de diagnostic și tratament în bolile endocrine by Eusebie Zbranca () [Corola-publishinghouse/Science/91976_a_92471]
-
mai puțin de 50 unități în structură). Unele proteine joacă rol important în transportul O2 și CO2 (hemoglobina, mioglobina), a glucozei (transportorii de glucoză), a fierului (transferina). Proteinele funcționale includ imunoglobulinele și interferonul sau factorii de coagulare. Proteinele contractile cuprind miozina și actina. În fine, proteinele sunt structurile care controlează reglarea, transcrierea și translația genelor. Informația genetică din ADN, de exemplu, prezentă în membrana nucleolului este transpusă prin ARN-ul mesager (ARNm) via ribozomi, și prin ARN-ul de transfer (ARNt
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
CMH sunt cele care codează sinteza de: - lanțuri grele de ß-miozină (MYH7), - miozina-proteina C (MYBPC 3). Cu frecvență mult mai mică în populație, sunt urmate de: - troponina T (TNNT2), - troponina I ( TNNI3), - alfa -tropomiozina (TPM1), - lanțurile ușoare de reglare a miozinei ventriculare (MYL2), - lanțurile ușoare esențiale ale miozinei (MYL3), - actina alfa-cardiacă (ACTC), - lanțurile grele de alfa-miozină (MYH6), - titina (TTN), - proteina musculară LIM (MLP) [3], - miozenin 2 (MYOZ2) [5]. În afară de acestea, se mai citează 2 gene care determină boli CMH-like: subunitatea gamma
Tratat de chirurgie vol. VII by ŞERBAN BRĂDIŞTEANU, ALEXANDRINA TATU CHIŢOIU () [Corola-publishinghouse/Science/92073_a_92568]
-
lanțuri grele de ß-miozină (MYH7), - miozina-proteina C (MYBPC 3). Cu frecvență mult mai mică în populație, sunt urmate de: - troponina T (TNNT2), - troponina I ( TNNI3), - alfa -tropomiozina (TPM1), - lanțurile ușoare de reglare a miozinei ventriculare (MYL2), - lanțurile ușoare esențiale ale miozinei (MYL3), - actina alfa-cardiacă (ACTC), - lanțurile grele de alfa-miozină (MYH6), - titina (TTN), - proteina musculară LIM (MLP) [3], - miozenin 2 (MYOZ2) [5]. În afară de acestea, se mai citează 2 gene care determină boli CMH-like: subunitatea gamma 2 ce reglează protein kinaza AMP activată
Tratat de chirurgie vol. VII by ŞERBAN BRĂDIŞTEANU, ALEXANDRINA TATU CHIŢOIU () [Corola-publishinghouse/Science/92073_a_92568]
-
în fascicule longitudinale și paralele; -alta transversală, consecutivă alternării regulate de discuri clare și întunecate. Miofibrilele sunt structuri heterogene care sunt formate printr-o alternanță de: -discuri clare, izotrope (I) ce conțin actină și -discuri întunecate, anizotrope (A) ce conțin miozină (Figura 77). în timpul contracției musculare filamentele de actină pătrund printre cele de miozină și se leagă de aceasta prin intermediul unor punți subțiri. Procesul este dependent de prezența ionilor de calciu. Din punct de vedere al compoziției chimice, analiza mușchilor scheletici
ANATOMIA APARATULUI LOCOMOTOR by PAULA DROSESCU () [Corola-publishinghouse/Science/91482_a_92848]
-
și întunecate. Miofibrilele sunt structuri heterogene care sunt formate printr-o alternanță de: -discuri clare, izotrope (I) ce conțin actină și -discuri întunecate, anizotrope (A) ce conțin miozină (Figura 77). în timpul contracției musculare filamentele de actină pătrund printre cele de miozină și se leagă de aceasta prin intermediul unor punți subțiri. Procesul este dependent de prezența ionilor de calciu. Din punct de vedere al compoziției chimice, analiza mușchilor scheletici relevă: prezența apei, în proporție de 70-75% și în rest un reziduu uscat
ANATOMIA APARATULUI LOCOMOTOR by PAULA DROSESCU () [Corola-publishinghouse/Science/91482_a_92848]
-
omogene. H. Howald, 1986, în cercetarea sa, prezentată la Toulouse, susține că la naștere, copilul posedă un plus de fibre de tip II, care se transformă rapid în fibre de tip I când începe să meargă. Transformarea are loc datorită miozinei rapide, care se transformă în miozină lentă. Această diferență a miozinei depinde totalmente de tipul de stimulare electrică a fibrelor musculare. Studiul prezentat în 1986, în opinia lui H.Howald, indica o frecvență de 10 Hz pentru o stimulare continuă
VITEZA, calitate motrică. Fundamente teoretice by CECILIA GEVAT, BOGDAN CONSTANTIN RATĂ () [Corola-publishinghouse/Science/91722_a_92911]
-
sa, prezentată la Toulouse, susține că la naștere, copilul posedă un plus de fibre de tip II, care se transformă rapid în fibre de tip I când începe să meargă. Transformarea are loc datorită miozinei rapide, care se transformă în miozină lentă. Această diferență a miozinei depinde totalmente de tipul de stimulare electrică a fibrelor musculare. Studiul prezentat în 1986, în opinia lui H.Howald, indica o frecvență de 10 Hz pentru o stimulare continuă, valabilă pentru fibrele de tip I
VITEZA, calitate motrică. Fundamente teoretice by CECILIA GEVAT, BOGDAN CONSTANTIN RATĂ () [Corola-publishinghouse/Science/91722_a_92911]
-
că la naștere, copilul posedă un plus de fibre de tip II, care se transformă rapid în fibre de tip I când începe să meargă. Transformarea are loc datorită miozinei rapide, care se transformă în miozină lentă. Această diferență a miozinei depinde totalmente de tipul de stimulare electrică a fibrelor musculare. Studiul prezentat în 1986, în opinia lui H.Howald, indica o frecvență de 10 Hz pentru o stimulare continuă, valabilă pentru fibrele de tip I și o stimulare intermitentă mai
VITEZA, calitate motrică. Fundamente teoretice by CECILIA GEVAT, BOGDAN CONSTANTIN RATĂ () [Corola-publishinghouse/Science/91722_a_92911]
-
spasme scurte și rapide va depinde viteza alergătorului. Un alt aspect privind caracterul ereditar al vitezei aparținând tot autorilor de mai sus, este că, în filamentele de actină există 3 tipuri de proteine care intervin în controlul activității ATP-azice a miozinei: actina, tropomiozina și troponima care sunt de fapt proteine reglatorii privind ATP-ul, materia primă în efortul de viteză maximă. C. Capizzi et al, 1978, citat de Manno,1992, au demonstrat că subiecții rapizi au o viteză mai mare de
VITEZA, calitate motrică. Fundamente teoretice by CECILIA GEVAT, BOGDAN CONSTANTIN RATĂ () [Corola-publishinghouse/Science/91722_a_92911]