KorAP: Find »[drukola/base=peroxidază & drukola/pos=noun]« with Poliqarp

<1 ...6 7 8 ...14 >

347 matches

Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414

pH optim, sensibilitate la temperatură, sensibilitate față de inhibitori, diferențe în gama de substraturi etc.). Principalele sisteme enzimatice analizate pentru diferențierea soiurilor de viță de vie sunt: oxido-reductaze: - malatdehidrogenaza (E.C.1.1.1.37); - catechol oxidaza (E.C.1.10.3.1); - peroxidaza (E.C.1.11.1.7). + transferaze - glutamat oxaloacetat transaminaza (E.C.2.6.1.1). + hidrolaze - carboxil esteraza (E.C. 3.1.1.1); - fosfataza acida (E.C. 3.1.3.2). 3.1.2. EVIDENȚIEREA DIVERSITĂȚII BIOCHIMICE PRIN ANALIZA ENZIMELOR Sistemele enzimatice

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
variațiile factorilor de mediu pot fi utilizate ca markeri izoenzimatici. În acest fel numărul markerilor disponibili scade foarte mult și se restricționează gradul de polimorfism și diferențiere ce ar putea fi evidențiat cu ajutorul acestor markeri (Parfit, 1989; Walker ș.a., 1992). Peroxidaza, transelectronază (enzimă transportoare de electroni) face parte împreună cu catalaza din grupa hidroperoxidazelor, clasa oxidoreductazelor. Oxidoreductazele, prima clasă de enzime din sistemul de clasificare a U.I.B. (Uniunea Internațională de Biochimie) sunt enzime care participă la reacțiile de oxidoreducere biologică (G.H.

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
oxidoreductazelor. Oxidoreductazele, prima clasă de enzime din sistemul de clasificare a U.I.B. (Uniunea Internațională de Biochimie) sunt enzime care participă la reacțiile de oxidoreducere biologică (G.H. Weill, 1994). Izoenzimele peroxidazice includ o grupă mare de enzime specifice ca: NAD peroxidază; NADP peroxidază; acid gras peroxidază; citocrom peroxidază; glutation peroxidază și o grupă de enzime nespecifice, izolate din diferite surse, cu nomenclatura sistemică “donor de hidrogen: H2O2-oxidoreductaza” și codul E.C.1.11.1.7. sau “donor: peroxid de hidrogen oxidoreductaza” (I.F.

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
prima clasă de enzime din sistemul de clasificare a U.I.B. (Uniunea Internațională de Biochimie) sunt enzime care participă la reacțiile de oxidoreducere biologică (G.H. Weill, 1994). Izoenzimele peroxidazice includ o grupă mare de enzime specifice ca: NAD peroxidază; NADP peroxidază; acid gras peroxidază; citocrom peroxidază; glutation peroxidază și o grupă de enzime nespecifice, izolate din diferite surse, cu nomenclatura sistemică “donor de hidrogen: H2O2-oxidoreductaza” și codul E.C.1.11.1.7. sau “donor: peroxid de hidrogen oxidoreductaza” (I.F. Dumitru și

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
enzime din sistemul de clasificare a U.I.B. (Uniunea Internațională de Biochimie) sunt enzime care participă la reacțiile de oxidoreducere biologică (G.H. Weill, 1994). Izoenzimele peroxidazice includ o grupă mare de enzime specifice ca: NAD peroxidază; NADP peroxidază; acid gras peroxidază; citocrom peroxidază; glutation peroxidază și o grupă de enzime nespecifice, izolate din diferite surse, cu nomenclatura sistemică “donor de hidrogen: H2O2-oxidoreductaza” și codul E.C.1.11.1.7. sau “donor: peroxid de hidrogen oxidoreductaza” (I.F. Dumitru și colab., 1981). Peroxidaza

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
sistemul de clasificare a U.I.B. (Uniunea Internațională de Biochimie) sunt enzime care participă la reacțiile de oxidoreducere biologică (G.H. Weill, 1994). Izoenzimele peroxidazice includ o grupă mare de enzime specifice ca: NAD peroxidază; NADP peroxidază; acid gras peroxidază; citocrom peroxidază; glutation peroxidază și o grupă de enzime nespecifice, izolate din diferite surse, cu nomenclatura sistemică “donor de hidrogen: H2O2-oxidoreductaza” și codul E.C.1.11.1.7. sau “donor: peroxid de hidrogen oxidoreductaza” (I.F. Dumitru și colab., 1981). Peroxidaza (donor: H2O2-oxidoreductaza

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
clasificare a U.I.B. (Uniunea Internațională de Biochimie) sunt enzime care participă la reacțiile de oxidoreducere biologică (G.H. Weill, 1994). Izoenzimele peroxidazice includ o grupă mare de enzime specifice ca: NAD peroxidază; NADP peroxidază; acid gras peroxidază; citocrom peroxidază; glutation peroxidază și o grupă de enzime nespecifice, izolate din diferite surse, cu nomenclatura sistemică “donor de hidrogen: H2O2-oxidoreductaza” și codul E.C.1.11.1.7. sau “donor: peroxid de hidrogen oxidoreductaza” (I.F. Dumitru și colab., 1981). Peroxidaza (donor: H2O2-oxidoreductaza, E.C.1

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
peroxidază; citocrom peroxidază; glutation peroxidază și o grupă de enzime nespecifice, izolate din diferite surse, cu nomenclatura sistemică “donor de hidrogen: H2O2-oxidoreductaza” și codul E.C.1.11.1.7. sau “donor: peroxid de hidrogen oxidoreductaza” (I.F. Dumitru și colab., 1981). Peroxidaza (donor: H2O2-oxidoreductaza, E.C.1.11.1.7.) se găsește atât în regnul vegetal cât și animal, este distribuită în mitocondrii, peroxizomi și catalizează dehidrogenarea unui număr mare de compuși organici, cum sunt: fenoli și amine aromatice, hidrochinone, în special derivați

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
cum sunt: fenoli și amine aromatice, hidrochinone, în special derivați ai benzidinei. În particular, pot fi menționați: o-crezolul; guiacolul; pirogalolul; acidul homovanilinic; p-hidrochinona; o- sau p-fenildiamina; leucomalachitul verde; 2,6-diclorfenol indofenolul redus; 4-4’-diaminodifenil amina, benzidina, o-tolidina. Deoarece peroxidazele degradează apa oxigenată care rezultă în procesul metabolic se consideră că are un rol protector pentru celula vie. De asemenea, cu puține excepții, catalizează dehidrogenarea unui număr mare de compuși organici. Peroxidaza este o glicoproteidă, deoarece este alcătuită din prohemina

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
indofenolul redus; 4-4’-diaminodifenil amina, benzidina, o-tolidina. Deoarece peroxidazele degradează apa oxigenată care rezultă în procesul metabolic se consideră că are un rol protector pentru celula vie. De asemenea, cu puține excepții, catalizează dehidrogenarea unui număr mare de compuși organici. Peroxidaza este o glicoproteidă, deoarece este alcătuită din prohemina IX care conține Fe3+ și o componentă de natură glicoproteică. Din punct de vedere structural peroxidaza este considerată o enzimă heminică, fiind alcătuită dintr-o parte proteică numită apo-enzimă și o parte

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
pentru celula vie. De asemenea, cu puține excepții, catalizează dehidrogenarea unui număr mare de compuși organici. Peroxidaza este o glicoproteidă, deoarece este alcătuită din prohemina IX care conține Fe3+ și o componentă de natură glicoproteică. Din punct de vedere structural peroxidaza este considerată o enzimă heminică, fiind alcătuită dintr-o parte proteică numită apo-enzimă și o parte neproteică ce poartă denumirea de grupare prostetică. Ca și în cazul citocromilor și catalazei, gruparea prostetică este una porfirinică. Legătura dintre apo-enzima peroxidazei și

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
structural peroxidaza este considerată o enzimă heminică, fiind alcătuită dintr-o parte proteică numită apo-enzimă și o parte neproteică ce poartă denumirea de grupare prostetică. Ca și în cazul citocromilor și catalazei, gruparea prostetică este una porfirinică. Legătura dintre apo-enzima peroxidazei și gruparea porfirinică este o legătură trainică, de tip covalent, asemănătoare legăturii dintre hem și globină din hemoglobină sau clorofilă. Gruparea prostetică a acestei enzime se deosebește de gruparea prostetică (hem) a hemoglobinei prin faptul că cele 4 nuclee pirolice

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
faptul că cele 4 nuclee pirolice nu se leagă coordinativ de un atom de fier, aflat în starea de oxidare bivalentă Fe2+, ci de un atom de fier aflat în stare de oxidare superioară Fe3+ (M. Șerban și colab., 1993). Peroxidaza prezintă importanță pentru istoricul biochimiei, în special al enzimologiei, deoarece pentru prima dată a fost observat mecanismul de alcătuire al unei enzime, mecanism care se referă la formarea intermediară a complexului enzimă-substrat (E-S). Importanța peroxidazei constă în faptul că

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
Șerban și colab., 1993). Peroxidaza prezintă importanță pentru istoricul biochimiei, în special al enzimologiei, deoarece pentru prima dată a fost observat mecanismul de alcătuire al unei enzime, mecanism care se referă la formarea intermediară a complexului enzimă-substrat (E-S). Importanța peroxidazei constă în faptul că degradează H2O2, deșeu metabolic cu acțiune puternic oxidantă, care ar acționa distructiv asupra diverșilor metaboliți celulari. Se poate concluziona că are rol de protector antioxidant. Există însă și peroxidaze care acționează asemeni oxidazelor sau monooxigenazelor. Celelate

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
intermediară a complexului enzimă-substrat (E-S). Importanța peroxidazei constă în faptul că degradează H2O2, deșeu metabolic cu acțiune puternic oxidantă, care ar acționa distructiv asupra diverșilor metaboliți celulari. Se poate concluziona că are rol de protector antioxidant. Există însă și peroxidaze care acționează asemeni oxidazelor sau monooxigenazelor. Celelate peroxidaze folosesc ca donor de hidrogen pentru reducerea H2O2 diferite substraturi: NADH: peroxid de hidrogen reductaza (E.C.1.11.1.1.) este o flavoproteină ce conține FAD și catalizează reacția în care H2O2

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
constă în faptul că degradează H2O2, deșeu metabolic cu acțiune puternic oxidantă, care ar acționa distructiv asupra diverșilor metaboliți celulari. Se poate concluziona că are rol de protector antioxidant. Există însă și peroxidaze care acționează asemeni oxidazelor sau monooxigenazelor. Celelate peroxidaze folosesc ca donor de hidrogen pentru reducerea H2O2 diferite substraturi: NADH: peroxid de hidrogen reductaza (E.C.1.11.1.1.) este o flavoproteină ce conține FAD și catalizează reacția în care H2O2 poate fi înlocuită cu chinone, fericianură etc. NADPH

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
E.C.1.11.1.4., denumită triptofan 2,3-dehidrogenaza, în urma aprofundăarii studiului a fost transferată în subclasa 1.13.11 și are codul E.C.1.13.11.11. ferocitocrom: peroxid de hidrogen oxidoreductaza (E.C.1.11.1.5.) sau citocrom peroxidaza este o hemoproteină care catalizează reacția. Reacții similare au fost catalizate de : + iodura: peroxid de hidrogen oxidoreductaza (E.C.1.11.1.8.) + glutation: peroxid de hidrogen oxidoreductaza (E.C.11.1.9.) + clorură: peroxid de hidrogen oxidoreductaza (E.C.11.1.10

A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN (2011) [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
Corola-website/Law/90665_a_91452

la 37ș într-un agitator rotativ. 1.1.5.2. Se spală plăcile de trei ori și se usucă în modul menționat anterior. 1.1.5.3. Se adaugă în fiecare godeu 50 µl ser de iepure anticobai conjugat cu peroxidază de hrean, diluat în prealabil într-un tampon de blocare. 1.1.5.4. Se incubează timp de 1 oră la 37șC într-un agitator rotativ. 1.1.5.5. Se spală plăcile de trei ori și se usucă în

jrc5495as2001 by Guvernul României (2001) [Corola-website/Law/90665_a_91452]
timp de 1 oră la 37°C. 2.1.2.2. Se clătesc plăcile conform descrierii din etapa 2.1.1.2. 2.1.3. Conjugat 2.1.3.1. Se depun 100 µl/ godeu de anticorpi antical conjugați cu peroxidază de hrean; anticorpii se diluează într-o SSTF + 5% lapte degresat + 0,05% Tween-20 cu pH 7,2. Se incubează timp de 1 oră la 37°C. 2.1.3.2. Se clătesc plăcile conform descrierii din etapa 2.1

jrc5495as2001 by Guvernul României (2001) [Corola-website/Law/90665_a_91452]
de la 1/10 la 1/1280 care se depun în opt godeuri. Controlul negativ este testat la o diluție de 1/10. 3.1.3. Conjugat Se adaugă 50 µl de anticorp monoclonal diluat în prealabil (anticorp monoclonal conjugat cu peroxidază de hrean) în fiecare godeu și se amestecă ușor pentru a garanta omogeneitatea. Se incubează timp de 30 de minute la 37șC. 3.1.4. Se spală plăcile de 5 ori cu SSTF și se usucă pe sugativă conform descrierii

jrc5495as2001 by Guvernul României (2001) [Corola-website/Law/90665_a_91452]
Corola-website/Law/88372_a_89159

de cel puțin 15 secunde, suficientă pentru a antrena o reacție negativă la testul cu fosfatază, urmat de: (i) un al doilea tratament termic de tip pasteurizare la temperatură înaltă, ultra-înaltă (UHT) sau sterilizare, antrenând o reacție negativă la testul peroxidază sau (ii) în cazul laptelui praf sau al unui produs sub formă de praf pe bază de lapte, un al doilea tratament termic cu efect cel puțin echivalent cu cel obținut de primul tratament termic și care ar fi suficient

jrc3215as1996 by Guvernul României (1996) [Corola-website/Law/88372_a_89159]
Corola-publishinghouse/Science/1630_a_2976

Formarea alcoolilor coniferilic și sinapic se realizează prin acțiunea succesivă a enzimelor Co A ligază, reductază și oxidoreductază asupra acidului ferulic respectiv a acidului sinapic. 2. Polimerizarea dehidrogenativă a monolignolilor Cei trei monolignoli formați pe calea acidului shikimic sub acțiunea peroxidazei suferă un proces de polimerizare, cu formarea intermediară a di-, tri-, polilignolilor și, în final, a polimerului ligninic. După lignificare, acțiunea sistemelor enzimatice 22 încetează, în caz contrar ar avea loc un proces de destrucție prin humifiere, similar descompunerii ligninelor

LIGNINA – POLIMER NATURAL AROMATIC CU RIDICAT POTENȚIAL DE VALORIFICARE by ELENA UNGUREANU (2011) [Corola-publishinghouse/Science/1630_a_2976]
Corola-publishinghouse/Science/92061_a_92556

Reperfuzia ce urmează declampării aortei după o perioadă de ischemie miocardică poate produce radicali liberi de oxigen cu potențial citotoxic care oxidează fosfolipidele din sarcolemă ducând la lezarea integrității membranei celulare. Consecutiv, se constată o activitate crescută a superoxid-dismutazei, glutation peroxidazei și catalazei, enzime ce intervin în metabolizarea radicalilor liberi de oxigen (76). Marker-ul peroxidării fosfolipidelor membranare îl constituie prezența acizilor grași liberi oxidați în sângele venos de la nivelul sinusului coronar. Neutrofilele activate (secundar activării complementului indusă de protamină ș77ț

Risc și beneficiu în revascularizarea chirurgicală a miocardului by Grigore Tinică, Eugen Săndică (2001) [Corola-publishinghouse/Science/92061_a_92556]
Corola-publishinghouse/Science/422_a_768

colorare imunoenzimatică se bazează pe reacțiile dintre enzime și substraturile lor, care colorează cromogeni incolori în produși finali colorați. Din punct de vedere al funcțiilor lor, enzimele pot fi clasificate în enzime hidrolitice (esteraze, proteaze), fosforilaze, enzime oxido-re-ducătoare (dehidrogenaze, oxidaze, peroxidaze), enzime de transfer, decarboxilaze și altele. Unele dintre ele pot acționa strict specific asupra unui singur substrat, altele pot cataliza substraturi înrudite. Activitatea enzimelor este dependentă de o serie de variabile cum ar fi: concentrațiile enzimei și ale substratului, pH

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
ieftină; conjugarea cu anticorpii sau cu avidina nu trebuie să afecteze activitatea enzimatică; enzima legată să fie stabilă în soluții; activitatea enzimelor endogene să interfereze minim cu colorația specifică a antigenului; produșii reacțiilor enzimatice să fie ușor detectabili și stabili; Peroxidaza (horseradish peroxidase) Este o glicoproteină monomerică cu o greutate moleculară de 44 kD. Prezintă un grup hem ce conține fier (hematina) ca situs activ (grupare proteică), doi atomi de Ca 2+ și în soluție se colorează în maro. Peroxidaza catalizează

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]