10,288 matches
-
5.5. Influența efectorilor enzimatici Viteza reacțiilor enzimatice mai poate fi influențată și de unele susbstanțe, de natură neenzimatică, numite efectori. Efectorii pot accelera viteza de reacție și se numesc activatori, sau o pot încetini, caz în care se numesc inhibitori. 6.5.5.1. Activatorii enzimatici În această categorie de efectori intră o serie de substanțe de natură organică sau anorganică care stimulează activitatea enzimatică în diferite moduri. În calitate de activatori pot fi întâlniți unii ioni cum ar fi: Cl-, PO43-
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
Mg2+, Fe2+, Fe3+, CO2+, Na+, K+, iar dintre substanțele organice: esterii fosforici, glutationul, cisteina, unele vitamine (E, K, C), unii hormoni. Activatorii pot interveni direct asupra grupărilor active ale enzimei, influențând pozitiv formarea complexului enzimă-susbstrat sau indirect anulând acțiunea unor inhibitori. Rol de activatori îl îndeplinesc și vitaminele E, K, C, care protejează enzima de acțiune toxică a peroxizilor care apar în timpul reacțiilor biochimice. În acest caz activatorii se numesc protectori. Alți activatori acționează asupra proenzimelor inactive din punct de vedere
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
intestinală în prezența HCl, acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot combina cu enzima și în acest fel o inactivează, sau pot reacționa cu substratul, împiedicând formarea complexului enzimăsubstrat. Inhibiția enzimatică poate fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot combina cu enzima și în acest fel o inactivează, sau pot reacționa cu substratul, împiedicând formarea complexului enzimăsubstrat. Inhibiția enzimatică poate fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular de bază. Inhibiția competitivă
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot combina cu enzima și în acest fel o inactivează, sau pot reacționa cu substratul, împiedicând formarea complexului enzimăsubstrat. Inhibiția enzimatică poate fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular de bază. Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată de
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular de bază. Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată de substanțe care au o structură chimică asemănătoare cu a substratului, din care cauză pot concura cu aceasta pentru centrul activ al enzimei. Activitatea inhibitorului competitiv este dependentă de concentrația substratului. În prezența inhibitorului enzima participă la reacții reversibile, atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe ES și EI: Cele două complexe au următoarele constante de disociere: În care
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
bază. Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată de substanțe care au o structură chimică asemănătoare cu a substratului, din care cauză pot concura cu aceasta pentru centrul activ al enzimei. Activitatea inhibitorului competitiv este dependentă de concentrația substratului. În prezența inhibitorului enzima participă la reacții reversibile, atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe ES și EI: Cele două complexe au următoarele constante de disociere: În care șIț este concentrația inhibitorului, iar Ki constanta de disociere
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
structură chimică asemănătoare cu a substratului, din care cauză pot concura cu aceasta pentru centrul activ al enzimei. Activitatea inhibitorului competitiv este dependentă de concentrația substratului. În prezența inhibitorului enzima participă la reacții reversibile, atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe ES și EI: Cele două complexe au următoarele constante de disociere: În care șIț este concentrația inhibitorului, iar Ki constanta de disociere a complexului (EI). Cele două reacții de combinare ale enzimei cu substratul
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
de concentrația substratului. În prezența inhibitorului enzima participă la reacții reversibile, atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe ES și EI: Cele două complexe au următoarele constante de disociere: În care șIț este concentrația inhibitorului, iar Ki constanta de disociere a complexului (EI). Cele două reacții de combinare ale enzimei cu substratul și inhibitorul fiind reversibile, prin deplasarea echilibrului într-un sens sau altul datorită variației lui șSț sau șIț, se micșorează sau se mărește
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
cu formarea celor două complexe ES și EI: Cele două complexe au următoarele constante de disociere: În care șIț este concentrația inhibitorului, iar Ki constanta de disociere a complexului (EI). Cele două reacții de combinare ale enzimei cu substratul și inhibitorul fiind reversibile, prin deplasarea echilibrului într-un sens sau altul datorită variației lui șSț sau șIț, se micșorează sau se mărește gradul de inhibiție. Astfel, prin creșterea suficient de mare a șSț pentru șEț și șIț constante efectul inhibitorului este
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
și inhibitorul fiind reversibile, prin deplasarea echilibrului într-un sens sau altul datorită variației lui șSț sau șIț, se micșorează sau se mărește gradul de inhibiție. Astfel, prin creșterea suficient de mare a șSț pentru șEț și șIț constante efectul inhibitorului este suprimat, echilibrul celor două reacții fiind deplasat puternic spre formarea complexului activ ES. Inhibitorii competitivi nu modifică valoarea vitezei maxime din ecuația Michaelis-Menten, dar se modifică valoarea lui KM, care devine mai mare. Când inhibitorul se găsește în concentrații
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
șSț sau șIț, se micșorează sau se mărește gradul de inhibiție. Astfel, prin creșterea suficient de mare a șSț pentru șEț și șIț constante efectul inhibitorului este suprimat, echilibrul celor două reacții fiind deplasat puternic spre formarea complexului activ ES. Inhibitorii competitivi nu modifică valoarea vitezei maxime din ecuația Michaelis-Menten, dar se modifică valoarea lui KM, care devine mai mare. Când inhibitorul se găsește în concentrații suficient de mari, substratul poate fi înlocuit complet, iar reacția enzimatică blocată. Un exemplu de
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
și șIț constante efectul inhibitorului este suprimat, echilibrul celor două reacții fiind deplasat puternic spre formarea complexului activ ES. Inhibitorii competitivi nu modifică valoarea vitezei maxime din ecuația Michaelis-Menten, dar se modifică valoarea lui KM, care devine mai mare. Când inhibitorul se găsește în concentrații suficient de mari, substratul poate fi înlocuit complet, iar reacția enzimatică blocată. Un exemplu de inhibitor este acidul malic, care având o structură chimică apropiată de a acidului succinic îl poate concura în reacții cu acidul
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
în reacții cu acidul fumaric, prin fixarea la centrul activ al succinat dehidrogenazei, enzimă ce catalizează reacția de dehidrogenare: Prin creșterea concentrației de acid succinic, acidul malic poate fi îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai există concurență între aceștia pentru centrul activ al enzimei. Inhibitorul se leagă reversibil fie cu enzima, fie cu complexul activat enzimă-substrat ES, ceea ce are ca efect micșorarea
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
acid succinic, acidul malic poate fi îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai există concurență între aceștia pentru centrul activ al enzimei. Inhibitorul se leagă reversibil fie cu enzima, fie cu complexul activat enzimă-substrat ES, ceea ce are ca efect micșorarea vitezei maxime, fără a se modifica valoarea lui KM. Inhibiția necompetitivă nu depinde de concentrația substratului și deci nu poate fi anulată prin
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
substratului și deci nu poate fi anulată prin adăugare de substrat în exces. Între enzimă, substrat și inhibitor au loc reacțiile: Din reacții se vede că substratul se combină numai cu o parte din enzimă, cealaltă parte fiind blocată de inhibitori; în acest caz concentrația enzimei apte să reacționeze va scădea, iar viteza maximă a reacției va fi mai mică decât viteza maximă a reacției fără inhibitor fig. 44. Curbele de saturare ale enzimei în prezența unui inhibitor competitiv 259 6
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
are un rol important de reglare metabolică și conform lucrărilor lui Iacob, Moneod și Changeux (premiul Nobel în 1963), această inhibiție se datorește faptului că pe suprafața enzimei alosterice pe lângă centrul activ există și centrul alosteric pe care se fixează inhibitorul. Prin legarea inhibitorului alosteric, conformația centrului activ se modifică, astfel încât afinitatea acestuia pentru substrat scade mult, procesul numindu-se inhibiția alosterică. Un caz special al inhibiției alosterice îl reprezintă inhibiția prin produs final sau retroinhibiție (feed-back). În cadrul proceselor metabolice, transformările
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
important de reglare metabolică și conform lucrărilor lui Iacob, Moneod și Changeux (premiul Nobel în 1963), această inhibiție se datorește faptului că pe suprafața enzimei alosterice pe lângă centrul activ există și centrul alosteric pe care se fixează inhibitorul. Prin legarea inhibitorului alosteric, conformația centrului activ se modifică, astfel încât afinitatea acestuia pentru substrat scade mult, procesul numindu-se inhibiția alosterică. Un caz special al inhibiției alosterice îl reprezintă inhibiția prin produs final sau retroinhibiție (feed-back). În cadrul proceselor metabolice, transformările biochimice constau întro
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
mucoaselor, albuș. Rolul biologic al glicoproteinelor constă în primul rând în participarea acestora la structura membranei celulare pe care o apără de atacul enzimelor sau a altor compuși chimici. Glicoproteinele din sânge determină specificitatea grupei sanguine sau pot interveni ca inhibitori în procesele de aglutinare a hematiilor. Glicoproteinele din eritrocite sunt asociate cu sfingolipide de tipul cerebrozidelor și gangliozidelor, contribuind împreună la specificitatea de grupă sanguină. În albușul de ou s-au identificat alte glicoproteine ovomucoidul și avidina. Avidina din albușul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
5.5. Influența efectorilor enzimatici Viteza reacțiilor enzimatice mai poate fi influențată și de unele susbstanțe, de natură neenzimatică, numite efectori. Efectorii pot accelera viteza de reacție și se numesc activatori, sau o pot încetini, caz în care se numesc inhibitori. 6.5.5.1. Activatorii enzimatici În această categorie de efectori intră o serie de substanțe de natură organică sau anorganică care stimulează activitatea enzimatică în diferite moduri. În calitate de activatori pot fi întâlniți unii ioni cum ar fi: Cl-, PO43-
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Mg2+, Fe2+, Fe3+, CO2+, Na+, K+, iar dintre substanțele organice: esterii fosforici, glutationul, cisteina, unele vitamine (E, K, C), unii hormoni. Activatorii pot interveni direct asupra grupărilor active ale enzimei, influențând pozitiv formarea complexului enzimă-susbstrat sau indirect anulând acțiunea unor inhibitori. Rol de activatori îl îndeplinesc și vitaminele E, K, C, care protejează enzima de acțiune toxică a peroxizilor care apar în timpul reacțiilor biochimice. În acest caz activatorii se numesc protectori. Alți activatori acționează asupra proenzimelor inactive din punct de vedere
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
intestinală în prezența HCl, acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot combina cu enzima și în acest fel o inactivează, sau pot reacționa cu substratul, împiedicând formarea complexului enzimăsubstrat. Inhibiția enzimatică poate fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot combina cu enzima și în acest fel o inactivează, sau pot reacționa cu substratul, împiedicând formarea complexului enzimăsubstrat. Inhibiția enzimatică poate fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular de bază. Inhibiția competitivă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot combina cu enzima și în acest fel o inactivează, sau pot reacționa cu substratul, împiedicând formarea complexului enzimăsubstrat. Inhibiția enzimatică poate fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular de bază. Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular de bază. Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată de substanțe care au o structură chimică asemănătoare cu a substratului, din care cauză pot concura cu aceasta pentru centrul activ al enzimei. Activitatea inhibitorului competitiv este dependentă de concentrația substratului. În prezența inhibitorului enzima participă la reacții reversibile, atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe Cele două complexe au următoarele constante de disociere: K În care este concentrația
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]