KorAP: Find »[drukola/base=inhibitor & drukola/pos=noun]« with Poliqarp

<1 ...76 77 78 ...412 >

10,288 matches

Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322

bază. Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată de substanțe care au o structură chimică asemănătoare cu a substratului, din care cauză pot concura cu aceasta pentru centrul activ al enzimei. Activitatea inhibitorului competitiv este dependentă de concentrația substratului. În prezența inhibitorului enzima participă la reacții reversibile, atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe Cele două complexe au următoarele constante de disociere: K În care este concentrația inhibitorului, iar constanta de disociere a complexului (EI). Cele

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
structură chimică asemănătoare cu a substratului, din care cauză pot concura cu aceasta pentru centrul activ al enzimei. Activitatea inhibitorului competitiv este dependentă de concentrația substratului. În prezența inhibitorului enzima participă la reacții reversibile, atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe Cele două complexe au următoarele constante de disociere: K În care este concentrația inhibitorului, iar constanta de disociere a complexului (EI). Cele două reacții de combinare ale enzimei cu substratul și inhibitorul fiind reversibile

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
competitiv este dependentă de concentrația substratului. În prezența inhibitorului enzima participă la reacții reversibile, atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe Cele două complexe au următoarele constante de disociere: K În care este concentrația inhibitorului, iar constanta de disociere a complexului (EI). Cele două reacții de combinare ale enzimei cu substratul și inhibitorul fiind reversibile, prin deplasarea echilibrului într-un sens sau altul datorită variației lui sau , se micșorează sau se mărește gradul de inhibiție

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe Cele două complexe au următoarele constante de disociere: K În care este concentrația inhibitorului, iar constanta de disociere a complexului (EI). Cele două reacții de combinare ale enzimei cu substratul și inhibitorul fiind reversibile, prin deplasarea echilibrului într-un sens sau altul datorită variației lui sau , se micșorează sau se mărește gradul de inhibiție. Astfel, prin creșterea suficient de mare a pentru și constante efectul inhibitorului este suprimat, echilibrul celor două reacții

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
combinare ale enzimei cu substratul și inhibitorul fiind reversibile, prin deplasarea echilibrului într-un sens sau altul datorită variației lui sau , se micșorează sau se mărește gradul de inhibiție. Astfel, prin creșterea suficient de mare a pentru și constante efectul inhibitorului este suprimat, echilibrul celor două reacții fiind deplasat puternic spre formarea complexului activ ES. Inhibitorii competitivi nu modifică valoarea vitezei maxime din ecuația Michaelis-Menten, dar se modifică valoarea lui KM, care devine mai mare. Când inhibitorul se găsește în concentrații

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
sau altul datorită variației lui sau , se micșorează sau se mărește gradul de inhibiție. Astfel, prin creșterea suficient de mare a pentru și constante efectul inhibitorului este suprimat, echilibrul celor două reacții fiind deplasat puternic spre formarea complexului activ ES. Inhibitorii competitivi nu modifică valoarea vitezei maxime din ecuația Michaelis-Menten, dar se modifică valoarea lui KM, care devine mai mare. Când inhibitorul se găsește în concentrații suficient de mari, substratul poate fi înlocuit complet, iar reacția enzimatică blocată. Un exemplu de

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
pentru și constante efectul inhibitorului este suprimat, echilibrul celor două reacții fiind deplasat puternic spre formarea complexului activ ES. Inhibitorii competitivi nu modifică valoarea vitezei maxime din ecuația Michaelis-Menten, dar se modifică valoarea lui KM, care devine mai mare. Când inhibitorul se găsește în concentrații suficient de mari, substratul poate fi înlocuit complet, iar reacția enzimatică blocată. Un exemplu de inhibitor este acidul malic, care având o structură chimică apropiată de a acidului succinic îl poate concura în reacții cu acidul

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
în reacții cu acidul fumaric, prin fixarea la centrul activ al succinat dehidrogenazei, enzimă ce catalizează reacția de dehidrogenare: Prin creșterea concentrației de acid succinic, acidul malic poate fi îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai există concurență între aceștia pentru centrul activ al enzimei. Inhibitorul se leagă reversibil fie cu enzima, fie cu complexul activat enzimă-substrat ES, ceea ce are ca efect micșorarea

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
acid succinic, acidul malic poate fi îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai există concurență între aceștia pentru centrul activ al enzimei. Inhibitorul se leagă reversibil fie cu enzima, fie cu complexul activat enzimă-substrat ES, ceea ce are ca efect micșorarea vitezei maxime, fără a se modifica valoarea lui KM. Inhibiția necompetitivă nu depinde de concentrația substratului și deci nu poate fi anulată prin

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
substratului și deci nu poate fi anulată prin adăugare de substrat în exces. Între enzimă, substrat și inhibitor au loc reacțiile: Din reacții se vede că substratul se combină numai cu o parte din enzimă, cealaltă parte fiind blocată de inhibitori; în acest caz concentrația enzimei apte să reacționeze va scădea, iar viteza maximă a reacției va fi mai mică decât viteza maximă a reacției fără inhibitor 6.5.5.3.Efectori alosterici. Alosteria în controlul activității enzimatice Activitatea enzimatică poate

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
are un rol important de reglare metabolică și conform lucrărilor lui Iacob, Moneod și Changeux (premiul Nobel în 1963), această inhibiție se datorește faptului că pe suprafața enzimei alosterice pe lângă centrul activ există și centrul alosteric pe care se fixează inhibitorul. Prin legarea inhibitorului alosteric, conformația centrului activ se modifică, astfel încât afinitatea acestuia pentru substrat scade mult, procesul numindu-se inhibiția alosterică. Un caz special al inhibiției alosterice îl reprezintă inhibiția prin produs final sau retroinhibiție (feed-back). În cadrul proceselor metabolice, transformările

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
important de reglare metabolică și conform lucrărilor lui Iacob, Moneod și Changeux (premiul Nobel în 1963), această inhibiție se datorește faptului că pe suprafața enzimei alosterice pe lângă centrul activ există și centrul alosteric pe care se fixează inhibitorul. Prin legarea inhibitorului alosteric, conformația centrului activ se modifică, astfel încât afinitatea acestuia pentru substrat scade mult, procesul numindu-se inhibiția alosterică. Un caz special al inhibiției alosterice îl reprezintă inhibiția prin produs final sau retroinhibiție (feed-back). În cadrul proceselor metabolice, transformările biochimice constau întro

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
pH = 6,8. 6.8.2.3. Influența efectorilor enzimatici Efectorii enzimatici sunt substanțe de natură chimică diferită care modifică activitatea enzimatică, respectiv viteza reacțiilor enzimatice. In funcție de acțiunea pe care o exercită asupra enzimelor, efectorii pot fi activatori și inhibitori. Activatorii sunt efectori care influențează pozitiv activitatea enzimatică pe care o favorizează sau stimulează. Inhibitoriii sunt efectori care diminuează sau anulează activitatea enzimatică. In general, activitatea catalitică a enzimelor este influențată de prezența anumitor ioni în mediul de reacție. Astfel

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
clor (NaCl) se constată că hidroliza enzimatică a amidonului decurge rapid, α amilaza manifestând o activitate maximă în prezența acestor ioni (Cl-). In concluzie, ionii de clor se comportă ca activatori ai amilazei salivare. 6.8.2.3.2. Influența inhibitorilor enzimatici Principiul metodei Se determină activitatea amilazei salivare în prezența și în absența cationului Pb2+; se măsoară timpul necesar atingerii punctului acromic. Reactivi * Soluție de amidon 1% (substrat). * Soluție tampon fosfați de pH=6,8. * Soluție de Pb(NO3)2

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
cu același volum dintr-o soluție de azotat de plumb. Interpretarea rezultatelor In proba care conține ionii Pb2+ se constată că viteza de hidroliză enzimatică a amidonului este mult diminuată în comparație cu proba martor. In concluzie, ionii Pb2+ se comportă ca inhibitori ai amilazei salivare, determinând scăderea activității enzimatice (sau chiar inhibarea totală a acesteia la concentrații mai mari de Pb2+). 6.9. TESTE DE AUTOEVALUARE 1. Enzimele sunt: a). lipide; b). glucide; c). protide; d). polinucleotide. 3. Viteza de reacție este

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
reacție chimică. 3. Să se precizeze care din vitaminele de mai jos manifestă acțiune antioxidantă: Tiamina, Piridoxina, Acidul ascorbic, Retinolii, Riboflavina, Tocoferolii. 4. Să se indice și să se argumenteze varianta (variantele) corecte ce pentru afirmația Coenzimele sunt: efectori enzimatici? inhibitori competitivi? activatori enzimatici? efectori allosterici? 5. Să se menționeze vitaminele și denumirea coenzimelor respective care participă la transferul enzimatic de hidrogen, cu precizarea grupărilor chimice implicate în reacția de transfer. 6. Vitaminele riboflavina și nicotinamida intră în structura unor coenzime

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
Corola-publishinghouse/Science/422_a_768

MMP-3, MMP-10, MMP 11) au o mare specificitate de substrat și degradează laminina și fibronectina ]24,126,381]. Activarea MMP poate fi controlată la multiple nivele ce includ activarea transcripției, conversia precursorilor în enzime active și inhibiția prin intermediul interacțiunii cu inhibitori specifici ai MMP (TIMP-1,2,3) [437,446]. S-a remarcat creșterea reactivității pentru MMP-2 în carcinoamele mamare [89]; a fost evidențiată o relație cu invazia ganglionilor limfatici [93]. Imunoreactivitatea MMP-9 se corelează cu metastazele limfatice [31]. MMP 11 sau

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
de vedere biochimic este o aspartil protează de 52 kD, în formă proenzimatică. Enzima poate facilita invazia malignă prin acțiune directă (digestia matricei interstițiale, a proteinelor și a proteoglicanilor matricei interstițiale) sau prin activarea altor enzime digestive sau prin inactivarea inhibitorilor lor [329]. Creșterea catepsinei D tumorale reprezintă un factor de prognostic advers, în relație cu exprimarea sa stromală, epitelială sau totală [18,142,329]. Expresia imunohistochimică la nivel stromal este în relație directă cu gradul tumoral crescut, tendința la recurențe

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
365,467]. Factorii stimulatori ai angiogenezei trebuie să depășească o serie de mecanisme care, în mod normal, împiedică stimularea endoteliului vascular: stocarea sau inactivarea factorilor de creștere la nivelul membranei bazale a endoteliului sau chiar în celulele producătoare; elaborarea unor inhibitori specifici cu acțiune paracrină (heparan sulfat) sau circulanți (factorul plachetar 4, PL4), trombospondin, inhibitorii tisulari ai metaloproteinazelor (TIMP), α-IFN, etc. Invazia reprezintă extinderea celulelor tumorale în afara limitelor anatomice ale țesutului de origine, ea constituind prima etapă (de fapt etapa cheie

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
în mod normal, împiedică stimularea endoteliului vascular: stocarea sau inactivarea factorilor de creștere la nivelul membranei bazale a endoteliului sau chiar în celulele producătoare; elaborarea unor inhibitori specifici cu acțiune paracrină (heparan sulfat) sau circulanți (factorul plachetar 4, PL4), trombospondin, inhibitorii tisulari ai metaloproteinazelor (TIMP), α-IFN, etc. Invazia reprezintă extinderea celulelor tumorale în afara limitelor anatomice ale țesutului de origine, ea constituind prima etapă (de fapt etapa cheie) a unui alt proces complex, metastazarea, care reprezintă diseminarea celulelor de la nivelul unui neoplasm

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
secreția lor de către celulele gazdei (stromelizina). Aceste enzime degradează matricea extracelulară, inclusiv glicoproteinele de legătură. Liza matricei se produce în regiuni strict limitate, în contact cu suprafața celulelor tumorale, loc în care efectul enzimelor active este mai mare decât acțiunea inhibitorilor naturali ai proteazelor, prezenți în ser și/sau în matrice. În contrast cu celulele tumorale, o celulă normală, când se atașează la matrice, răspunde prin diferențiere sau intrare în G0. Enzimele cele mai eficace sunt cele din familia metaloproteinazelor matriciale: colagenazele interstițiale

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
activarea altor enzime de la nivelul punctului de contact. Evaluarea calitativă sau cantitativă a unor determinanți moleculari ai reacțiilor enzimatice (de exemplu expresia catepsinei D) reprezintă un important element de prognostic [18,329]. Proteinele cu activitate inhibitorie a proteinazelor, cum sunt inhibitorii tisulari ai metaloproteinazelor (TIMP-Tissue Inhibitor Metallo Proteinases) sau inhibitorul activatorului plasminogenului (PAI - Plasminogen Activator Inhibitor) pot funcționa ca proteine cu rol supresor asupra metastazării [222,24,126,381]. 3. Locomoția celulelor tumorale prin regiunea matricei, modificată în urma proteolizei, se realizează

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
calitativă sau cantitativă a unor determinanți moleculari ai reacțiilor enzimatice (de exemplu expresia catepsinei D) reprezintă un important element de prognostic [18,329]. Proteinele cu activitate inhibitorie a proteinazelor, cum sunt inhibitorii tisulari ai metaloproteinazelor (TIMP-Tissue Inhibitor Metallo Proteinases) sau inhibitorul activatorului plasminogenului (PAI - Plasminogen Activator Inhibitor) pot funcționa ca proteine cu rol supresor asupra metastazării [222,24,126,381]. 3. Locomoția celulelor tumorale prin regiunea matricei, modificată în urma proteolizei, se realizează prin aderări și detașări succesive față de celulele învecinate sau

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
factori de creștere sintetizați in situ, fie de celulele tumorale, fie de celulele endoteliale, de macrofage (IL-1) sau de fibroblaști (IL-6) sau chiar de celulele organului invadat, sub acțiunea celuleor tumorale (factorul transferrine-like) [358]. Au fost identificați și unii factori inhibitori ai invaziei și ai metastazării, care acționează în fiecare etapă: inhibitori ai integrinelor și ai CD44, ai proteolizei, ai angiogenezei sau ai proliferării în organul țintă (TGF,TNF) [12,28,108,276,453]. S-a descris un sistem specific reprezentat

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
de celulele endoteliale, de macrofage (IL-1) sau de fibroblaști (IL-6) sau chiar de celulele organului invadat, sub acțiunea celuleor tumorale (factorul transferrine-like) [358]. Au fost identificați și unii factori inhibitori ai invaziei și ai metastazării, care acționează în fiecare etapă: inhibitori ai integrinelor și ai CD44, ai proteolizei, ai angiogenezei sau ai proliferării în organul țintă (TGF,TNF) [12,28,108,276,453]. S-a descris un sistem specific reprezentat de genele nm23 și WDNM-1 și -2, cu rol supresor [390

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]