220 matches
-
2.202 Răspunsul la alți excitanți ai secției gastrice 2.2020 Testul la histamina 2.2029 Alte investigații privind răspunsul la alți excitanți ai secreției gastrice 2.203 Analize gastrice neinstrumentale 2.204 Fermenți gastrici 2.2040 Pepsina 2.2041 Tripsina 2.2049 Alte investigații privind fermenții gastrici 2.205 Aprecierea efortului la evacuare 2.209 Alte teste ale funcției gastrice 2.21 Funcția digestiva a intestinului 2.210 Analizele lichidului duodenal de aspirație 2.211 Absorbția lactozei prin intestin 2
EUR-Lex () [Corola-website/Law/234265_a_235594]
-
2.202 Răspunsul la alți excitanți ai secției gastrice 2.2020 Testul la histamina 2.2029 Alte investigații privind răspunsul la alți excitanți ai secreției gastrice 2.203 Analize gastrice neinstrumentale 2.204 Fermenți gastrici 2.2040 Pepsina 2.2041 Tripsina 2.2049 Alte investigații privind fermenții gastrici 2.205 Aprecierea efortului la evacuare 2.209 Alte teste ale funcției gastrice 2.21 Funcția digestiva a intestinului 2.210 Analizele lichidului duodenal de aspirație 2.211 Absorbția lactozei prin intestin 2
EUR-Lex () [Corola-website/Law/234264_a_235593]
-
2.202 Răspunsul la alți excitanți ai secției gastrice 2.2020 Testul la histamina 2.2029 Alte investigații privind răspunsul la alți excitanți ai secreției gastrice 2.203 Analize gastrice neinstrumentale 2.204 Fermenți gastrici 2.2040 Pepsina 2.2041 Tripsina 2.2049 Alte investigații privind fermenții gastrici 2.205 Aprecierea efortului la evacuare 2.209 Alte teste ale funcției gastrice 2.21 Funcția digestiva a intestinului 2.210 Analizele lichidului duodenal de aspirație 2.211 Absorbția lactozei prin intestin 2
EUR-Lex () [Corola-website/Law/234269_a_235598]
-
2.202 Răspunsul la alți excitanți ai secției gastrice 2.2020 Testul la histamina 2.2029 Alte investigații privind răspunsul la alți excitanți ai secreției gastrice 2.203 Analize gastrice neinstrumentale 2.204 Fermenți gastrici 2.2040 Pepsina 2.2041 Tripsina 2.2049 Alte investigații privind fermenții gastrici 2.205 Aprecierea efortului la evacuare 2.209 Alte teste ale funcției gastrice 2.21 Funcția digestiva a intestinului 2.210 Analizele lichidului duodenal de aspirație 2.211 Absorbția lactozei prin intestin 2
EUR-Lex () [Corola-website/Law/234268_a_235597]
-
proteică produse de organismele vii. Până în prezent s-au obținut numeroase enzime în stare cristalizată, cărora li s-a confirmat structura proteică; la unele din ele s-a reușit să se stabilească succesiunea aminoacizilor din lanțul polipeptidic (de exemplu, ribonucleaza, tripsina, chimotripsina), în timp ce la altele s-a stabilit numai structura anumitor fragmente polipeptidice. În funcție de structură, enzimele se subîmpart în două categorii: enzime de natură exclusiv proteică formate în întregime din proteină; aceste enzime au deci o structură unitară; din această categorie
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
numai structura anumitor fragmente polipeptidice. În funcție de structură, enzimele se subîmpart în două categorii: enzime de natură exclusiv proteică formate în întregime din proteină; aceste enzime au deci o structură unitară; din această categorie de enzime fac parte ribonucleaza, ureaza, pepsina, tripsina, chimotripsina. enzime de natură heteroproteică, alcătuite din două părți: una proteică nedializabilă și termolabilă, numită apoenzimă și una neproteică, dializabilă și termostabilă, numită coenzimă; Aceste enzime au deci o structură binară. Coenzima este implicată direct în reacția chimică catalizată de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
face ca acest pH (6, 9, 7) să fie optim pentru activitatea amilazei salivare; în stomac, unde mediul este acid, acționează pepsina care are pH-ul optim de 1,5 2. Sucul pancreatic este alcalin, iar enzimele prezente în acesta tripsina, chimotripsina acționează la pH optim între 8 8,6. La majoritatea enzimelor din plante pH-ul optim este în jur de 7 Tabel 11 pH -ul optim al unor enzime Enzima pH optim Pepsina gastrică 1,5 2 * amilaza salivară
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
majoritatea enzimelor din plante pH-ul optim este în jur de 7 Tabel 11 pH -ul optim al unor enzime Enzima pH optim Pepsina gastrică 1,5 2 * amilaza salivară sau pancreatică 6,9 7 Lipaza pancreatică 7,5 8 Tripsina pancreatică 8 Chimotripsina pancreatică 8 8,6 Fosfataza alcalină din os și ficat 8,6 9,1 Fosfataza acidă din prostată 5,0 5,6 Vitezei de reacție în funcție de pH se reprezintă printr-o curbă al cărui maxim coincide cu
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
și ficat 8,6 9,1 Fosfataza acidă din prostată 5,0 5,6 Vitezei de reacție în funcție de pH se reprezintă printr-o curbă al cărui maxim coincide cu pH-ul optim. fig. 28. Influenta pH-ului aupra activității enzimelor tripsină(variație pH 6-10) și pepsina(variație pH 2-6) Valoarea pH-lui optim este o mărime caracteristică pentru activitatea enzimatică și este aceeași când enzima catalizează transformarea unui singur substrat. Dacă enzima acționează asupra mai multor substrate, aceasta va avea pentru fiecare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de vedere enzimaticdatorită unui fragment proteic inhibitor, care blochează centrii activi ai enzimei. Prin scindarea fragmentului proteic, centrii activi sunt deblocați, iar enzima eliberată își reia activitatea. Astfel enterokinaza intestinală în prezența HCl, acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
respective inactive în sistemul ribozomal din celule, care apoi sunt secretate în tractul digestiv, unde devin active, prin scindarea unor fragmente peptidice inhibitoare. Endopeptidazele acționează atât în mediu acid, cât și în mediu alcalin. Din această subgrupă fac parte pepsina, tripsina, chimotripsina chimozina, catepsinele. Pepsina este secretată în regiunea pilorică a stomacului sub formă de pepsinogen, precursor inactiv. Sub acțiunea HCl din stomac la un pH 1,5-2,5 pepsinogenul se transformă în pepsină activă: pepsinogen H autocatalitic pepsina + inhibitor polipepeptidic
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
se transformă în pepsină activă: pepsinogen H autocatalitic pepsina + inhibitor polipepeptidic + Prezentă în sucul gastric, pepsina hidrolizează legăturile peptidice dintre un aminoacid aromatic și unul dicarboxilic, degradând astfel proteinele până la faza de polipeptide. Pepsina este diferită ca structură, în funcție de specie. Tripsina este produsă de pancreasul exocrin și este secretată sub formă inactivă de tripsinogen; are activitate optimă la un pH între 7 8,8. Transformarea tripsinogenului în tripsină are loc în intestin, sub acțiunea enterokinazei, prin îndepărtarea unui hexapeptid N-terminal
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
astfel proteinele până la faza de polipeptide. Pepsina este diferită ca structură, în funcție de specie. Tripsina este produsă de pancreasul exocrin și este secretată sub formă inactivă de tripsinogen; are activitate optimă la un pH între 7 8,8. Transformarea tripsinogenului în tripsină are loc în intestin, sub acțiunea enterokinazei, prin îndepărtarea unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între centrul activ al
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de tripsinogen; are activitate optimă la un pH între 7 8,8. Transformarea tripsinogenului în tripsină are loc în intestin, sub acțiunea enterokinazei, prin îndepărtarea unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între centrul activ al enzimei, serină și histidină, fapt care explică activitatea tripsinei. Tripsina își exercită activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea legăturilor peptidice formate
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
îndepărtarea unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între centrul activ al enzimei, serină și histidină, fapt care explică activitatea tripsinei. Tripsina își exercită activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea legăturilor peptidice formate între fracțiunea -COOH provenită de la lizină sau arginină, și -NH2 de la aminoacizii aromatici. Tripsinele hidrolizează proteinele până la faza de polipeptide și peptide. Chimotripsina este
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între centrul activ al enzimei, serină și histidină, fapt care explică activitatea tripsinei. Tripsina își exercită activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea legăturilor peptidice formate între fracțiunea -COOH provenită de la lizină sau arginină, și -NH2 de la aminoacizii aromatici. Tripsinele hidrolizează proteinele până la faza de polipeptide și peptide. Chimotripsina este produsă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
activ al enzimei, serină și histidină, fapt care explică activitatea tripsinei. Tripsina își exercită activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea legăturilor peptidice formate între fracțiunea -COOH provenită de la lizină sau arginină, și -NH2 de la aminoacizii aromatici. Tripsinele hidrolizează proteinele până la faza de polipeptide și peptide. Chimotripsina este produsă ca și tripsina tot în pancreas, sub formă inactivă de chimotripsinogen. Activarea chimotripsinogenului are loc sub acțiunea tripsinei, în mai multe etape intermediare, prin scindarea unui polipeptid ciclic și
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea legăturilor peptidice formate între fracțiunea -COOH provenită de la lizină sau arginină, și -NH2 de la aminoacizii aromatici. Tripsinele hidrolizează proteinele până la faza de polipeptide și peptide. Chimotripsina este produsă ca și tripsina tot în pancreas, sub formă inactivă de chimotripsinogen. Activarea chimotripsinogenului are loc sub acțiunea tripsinei, în mai multe etape intermediare, prin scindarea unui polipeptid ciclic și eliberarea a două dipeptide: chimotripsinogen tripsina chimotripsina În acest mod se permite permite plierea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
-COOH provenită de la lizină sau arginină, și -NH2 de la aminoacizii aromatici. Tripsinele hidrolizează proteinele până la faza de polipeptide și peptide. Chimotripsina este produsă ca și tripsina tot în pancreas, sub formă inactivă de chimotripsinogen. Activarea chimotripsinogenului are loc sub acțiunea tripsinei, în mai multe etape intermediare, prin scindarea unui polipeptid ciclic și eliberarea a două dipeptide: chimotripsinogen tripsina chimotripsina În acest mod se permite permite plierea moleculei de chimotripsină și formarea centrului activ (catalitic) asemănător cu cel al tripsinei. Se cunosc
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
polipeptide și peptide. Chimotripsina este produsă ca și tripsina tot în pancreas, sub formă inactivă de chimotripsinogen. Activarea chimotripsinogenului are loc sub acțiunea tripsinei, în mai multe etape intermediare, prin scindarea unui polipeptid ciclic și eliberarea a două dipeptide: chimotripsinogen tripsina chimotripsina În acest mod se permite permite plierea moleculei de chimotripsină și formarea centrului activ (catalitic) asemănător cu cel al tripsinei. Se cunosc mai multe chimotripsine (*,*,*). Acționează la un pH optim între 8-9 și hidrolizează legăturile peptidice formate între funcțiunea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
sub acțiunea tripsinei, în mai multe etape intermediare, prin scindarea unui polipeptid ciclic și eliberarea a două dipeptide: chimotripsinogen tripsina chimotripsina În acest mod se permite permite plierea moleculei de chimotripsină și formarea centrului activ (catalitic) asemănător cu cel al tripsinei. Se cunosc mai multe chimotripsine (*,*,*). Acționează la un pH optim între 8-9 și hidrolizează legăturile peptidice formate între funcțiunea -COOH provenită de tirozină, fenilalanină sau triptofan și funcțiunea -NH2 provenită de la un aminoacid nearomatic, din proteinele native cât și din
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
splină, eritrocite). *-carboxipeptidazele hidrolizează legătura peptidică din vecinătatea unei grupări COOH liberă, punând în libertate aminoacidul terminal: Carboxipeptidazele scindează numai formele L ale amino acizilor. Sunt secretate prin sucul pancreatic în intestin într-o formă inactivă, iar apoi activate de tripsină. Sunt metalenzime (Zn2+) și se găsesc și în pancreas, rinichi, splină. Dipeptidazele sau dipeptidhidrolazele scindează hidrolitic dipeptidele: prezintă o mare specificitate față de aminoacizii din substratul respectiv. Sunt prezente în intestin și în alte țesuturi. Așa de exemplu, glicil-glicindipeptidaza (E.C.3
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
separați cu ajutorul ciclodextrinelor. În anumit caz, izomerul D formează un complex stabil cu ciclodextrina. Izomerul D se separă de izomerul L pentru că este reținut mai mult timp de ciclodextrine. Identificarea și separarea unor compuși biologici Chimiotripsina poate fi impurificată cu tripsină și din acest motiv farmacopeele cer controlul purității prin electroforeza clasică. Tehnica de lucru prevede folosirea hârtiei de tip MN 862 Whatman nr. 1 sau Schleicher-Schüll 2043 b sub formă de benzi de 3 cm lățime. Benzile de hârtie se
ANALIZA MEDICAMENTELOR. VOLUMUL 2 by MIHAI IOAN LAZ?R, DOINA LAZ?R, ANDREIA CORCIOV? () [Corola-publishinghouse/Science/83481_a_84806]
-
un segment liniar numit coadă și un segment globular numit cap, cu 2 formațiuni sferice. Capul miozinei prezintă activitate ATP-azică, are un situs de legare pentru ATP și unul pentru actină. Joncțiunea cap-coada își modifică conformația în timpul contracției. Sub acțiunea tripsinei, miozina este scindată în 2 fragmente: * meromiozina ușoară, formată din 4 lanțuri polipeptidice ușoare (light); * meromiozina grea, formată din 2 lanțuri polipeptidice grele (heavy); sub acțiunea papainei, meromiozina grea este scindată în alte 2 fragmente: * subfragmentul S1, responsabil de activitatea
Cordul : anatomie clinică by Horaţiu Varlam, Cristina Furnică, Maria Magdalena Leon () [Corola-publishinghouse/Science/744_a_1235]
-
concentrații mai mari decât cele plasmatice. Dintre aceste substanțe anorganice cel mai important este anionul bicarbonat care conferă alcalinitatea sucului pancreatic. Substanțele organice ale sucului pancreatic sunt reprezentate de enzime: proteaze, lipaze, amilază. a. Proteazele sucului pancreatic sunt reprezentate de tripsină, chimotripsină, elastază, carboxipeptidază. Ele sunt sintetizate sub formă inactivă în celulele glandulare. Tripsina este secretată sub formă inactivă de tripsinogen care este activat în intestin sub influența enterokinazei. Tripsina este o endopeptidază care scindează legăturile peptidice care implică gruparea carboxil
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2281]