4,386 matches
-
noradrenalina, histamina, serotonina, colina, acidul γ-aminobutiric, putresceina etc. În organism aminele biogene îndeplinesc diverse roluri: mediatori chimici, hormoni, modulatori ai replicării ADN etc. 3.1.2. Dezaminarea oxidativă și transaminarea sunt reacții care conduc la formarea de amoniac și noi aminoacizi. 3.1.3. Transdezaminarea este un proces în care dezaminarea oxidativă este cuplată cu transaminarea. Acest proces ciclic este sursa principală de amoniac în organism. În plus, asigură regenerarea α-cetoacizilor. Aproximativ 85% din amoniacul rezultat este transformat în uree la
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
oxidativă este cuplată cu transaminarea. Acest proces ciclic este sursa principală de amoniac în organism. În plus, asigură regenerarea α-cetoacizilor. Aproximativ 85% din amoniacul rezultat este transformat în uree la nivel hepatocitar (ciclul ureogenetic), iar restul este reutilizat pentru sinteza aminoacizilor. 3.1.4. Gluconeogeneza și cetogeneza. Unii aminoacizi prin dezaminare formează compuși de degradare din ciclul neoglucogenezei sau al cetogenezei. În tabelul 1.2 sunt redați aminoacizii glucogenetici (care dau naștere fie piruvatului, fie oxal-acetatului), cei cetogenetici (lizina produce în
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
este sursa principală de amoniac în organism. În plus, asigură regenerarea α-cetoacizilor. Aproximativ 85% din amoniacul rezultat este transformat în uree la nivel hepatocitar (ciclul ureogenetic), iar restul este reutilizat pentru sinteza aminoacizilor. 3.1.4. Gluconeogeneza și cetogeneza. Unii aminoacizi prin dezaminare formează compuși de degradare din ciclul neoglucogenezei sau al cetogenezei. În tabelul 1.2 sunt redați aminoacizii glucogenetici (care dau naștere fie piruvatului, fie oxal-acetatului), cei cetogenetici (lizina produce în final acetil-CoA, iar leucina acetil-CoA sau acetilacetat) și
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
în uree la nivel hepatocitar (ciclul ureogenetic), iar restul este reutilizat pentru sinteza aminoacizilor. 3.1.4. Gluconeogeneza și cetogeneza. Unii aminoacizi prin dezaminare formează compuși de degradare din ciclul neoglucogenezei sau al cetogenezei. În tabelul 1.2 sunt redați aminoacizii glucogenetici (care dau naștere fie piruvatului, fie oxal-acetatului), cei cetogenetici (lizina produce în final acetil-CoA, iar leucina acetil-CoA sau acetilacetat) și cei gluco- și cetogenetici (produc fie acetoacetat, fie acetil-CoA, ușor convertibil în corpi cetonici). 3.2. Căi catabolice particulare
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
se desfășoară în două etape. Inițial acidul glutamic se combină cu cisteina, cu formare de γ-glutamil-cisteina; acest compus formează glutationul prin combinare cu glicocol, reacție catalizată de glutation sintetaza. Importanța glutationului rezidă din rolurile sale de activator enzimatic, transportor al aminoacizilor și antioxidant. 3.2.2. Sinteza creatininei are ca punct de plecare doi aminoacizi: glicina și arginina. Inițial, are loc un transfer al grupării amidice de la arginină la glicină. Acidul guanidin-acetic, astfel obținut, printr-o reacție de metilare formează creatina
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
de γ-glutamil-cisteina; acest compus formează glutationul prin combinare cu glicocol, reacție catalizată de glutation sintetaza. Importanța glutationului rezidă din rolurile sale de activator enzimatic, transportor al aminoacizilor și antioxidant. 3.2.2. Sinteza creatininei are ca punct de plecare doi aminoacizi: glicina și arginina. Inițial, are loc un transfer al grupării amidice de la arginină la glicină. Acidul guanidin-acetic, astfel obținut, printr-o reacție de metilare formează creatina. O mică parte din creatină este supusă unei deshidratări nemediată enzimatic, cu producere de
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
intestin a unei cantități de 35-200 g de proteine endogene, prezente în sucurile digestive. Întrucât prin fecale se elimină numai 6-12 g de proteine, rezultă că majoritatea sunt absorbite în intestin, după ce în prealabil au suferit o desfacere progresivă până la aminoacizii componenți (fig.3) (38). Proteinele joacă un rol fundamental în economia organismului atât prin funcțiile lor structurale (matricea tuturor țesuturilor), cât și dinamice (rol în transport, control metabolic, medierea unor reacții biochimice etc.) (27, 38, .62) Enzimele (câteva mii) sunt
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
fundamental în economia organismului atât prin funcțiile lor structurale (matricea tuturor țesuturilor), cât și dinamice (rol în transport, control metabolic, medierea unor reacții biochimice etc.) (27, 38, .62) Enzimele (câteva mii) sunt proteine (molecule conținând mai mult de 50 de aminoacizi în structura lor). Mulți hormoni sunt, de asemenea, proteine: insulina, tireotropul hipofizar, hormonul somatotrop, hormonii luteinizanți sau de stimulare a luteinizării. Alți hormoni sunt peptide (astfel numite fiind moleculele aminoacidice cu mai puțin de 50 unități în structură). Unele proteine
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
Biosinteza, clasificarea și structura proteinelor Proteinele sunt polimeri ai α-aminoacizilor (fig.4). Structura polipeptidică asigură proteinelor diversitate moleculară și specificitate de formă (18, 65). 2. 1. Biosinteza proteinelor Reacția este catalizată de ligaze (aminoacil ARNt sintetaze), cu specificitate înaltă pentru aminoacid și ARNt. Activarea fiecărui aminoacid necesită două legături macroergice. 2. inițierea lanțului polipeptidic. Această etapă presupune inițial formarea unui complex prin legarea ribozomului (subunitatea 30 S) la ARNm (capătul 5')și ulterior, complexul nou format se leagă de aminoacil-ARNt. În
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
Proteinele sunt polimeri ai α-aminoacizilor (fig.4). Structura polipeptidică asigură proteinelor diversitate moleculară și specificitate de formă (18, 65). 2. 1. Biosinteza proteinelor Reacția este catalizată de ligaze (aminoacil ARNt sintetaze), cu specificitate înaltă pentru aminoacid și ARNt. Activarea fiecărui aminoacid necesită două legături macroergice. 2. inițierea lanțului polipeptidic. Această etapă presupune inițial formarea unui complex prin legarea ribozomului (subunitatea 30 S) la ARNm (capătul 5')și ulterior, complexul nou format se leagă de aminoacil-ARNt. În final, subunitatea ribozomală 50S se
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
capătul 5')și ulterior, complexul nou format se leagă de aminoacil-ARNt. În final, subunitatea ribozomală 50S se leagă de ultimul complexul format. Procesele necesită prezența GTP. 3. elongarea lanțului polipeptidic. Este un proces repetitiv care constă în adăugarea succesivă de aminoacizi până la formarea proteinei de sintetizat. Energia necesară formării lanțului peptidic este furnizată prin desfacerea legăturii aminoacilul inițiator-ARNt. Etapa necesită prezența unor factori de elongare. 4. terminarea sintezei lanțului polipeptidic. Procesul presupune hidroliza legăturii polipeptid-ARNt, cu eliberarea secundară a polipeptidului și
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
sintetizat. Energia necesară formării lanțului peptidic este furnizată prin desfacerea legăturii aminoacilul inițiator-ARNt. Etapa necesită prezența unor factori de elongare. 4. terminarea sintezei lanțului polipeptidic. Procesul presupune hidroliza legăturii polipeptid-ARNt, cu eliberarea secundară a polipeptidului și a ARNt specific ultimului aminoacid. În plus, ribozomul se disociază în cele două subunități și ARNm, ce a servit ca matrice pentru sinteza proteinei, se degradează. 5. prelucrări posttraducere ale proteinei sintetizate. Această etapă implică modificări ale lanțului polipeptidic sintetizat în scopul obținerii unor proteine
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
proteinelor Clasificarea proteinelor (18, 38, 65) este relativ dificilă și se bazează pe mai multe criterii. În funcție de solubilitatea în apă, proteinele pot fi împărțite în 1) globulare, solubile, în general proteine intracelulare și 2) fibrilare, insolubile, de regulă proteine intracelulare. Aminoacizii al căror lanț lateral R conține atomi de azot (lizina și arginina) sunt cunoscuți ca aminoacizi bazici, întrucât lanțul lor liber funcționează ca o bază. Aminoacizii al căror lanț lateral conține gruparea carboxilică se numesc aminoacizi acidici. În funcție de prezența aminoacizilor
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
În funcție de solubilitatea în apă, proteinele pot fi împărțite în 1) globulare, solubile, în general proteine intracelulare și 2) fibrilare, insolubile, de regulă proteine intracelulare. Aminoacizii al căror lanț lateral R conține atomi de azot (lizina și arginina) sunt cunoscuți ca aminoacizi bazici, întrucât lanțul lor liber funcționează ca o bază. Aminoacizii al căror lanț lateral conține gruparea carboxilică se numesc aminoacizi acidici. În funcție de prezența aminoacizilor bazici sau acidici din proteine, și acestea vor fi bazice sau acidice. Caracterul de ion al
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
globulare, solubile, în general proteine intracelulare și 2) fibrilare, insolubile, de regulă proteine intracelulare. Aminoacizii al căror lanț lateral R conține atomi de azot (lizina și arginina) sunt cunoscuți ca aminoacizi bazici, întrucât lanțul lor liber funcționează ca o bază. Aminoacizii al căror lanț lateral conține gruparea carboxilică se numesc aminoacizi acidici. În funcție de prezența aminoacizilor bazici sau acidici din proteine, și acestea vor fi bazice sau acidice. Caracterul de ion al unui aminoacid depinde de pH-ul mediului în care se
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
de regulă proteine intracelulare. Aminoacizii al căror lanț lateral R conține atomi de azot (lizina și arginina) sunt cunoscuți ca aminoacizi bazici, întrucât lanțul lor liber funcționează ca o bază. Aminoacizii al căror lanț lateral conține gruparea carboxilică se numesc aminoacizi acidici. În funcție de prezența aminoacizilor bazici sau acidici din proteine, și acestea vor fi bazice sau acidice. Caracterul de ion al unui aminoacid depinde de pH-ul mediului în care se găsește. Un alt criteriu de clasificare a proteinelor are la
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
Aminoacizii al căror lanț lateral R conține atomi de azot (lizina și arginina) sunt cunoscuți ca aminoacizi bazici, întrucât lanțul lor liber funcționează ca o bază. Aminoacizii al căror lanț lateral conține gruparea carboxilică se numesc aminoacizi acidici. În funcție de prezența aminoacizilor bazici sau acidici din proteine, și acestea vor fi bazice sau acidice. Caracterul de ion al unui aminoacid depinde de pH-ul mediului în care se găsește. Un alt criteriu de clasificare a proteinelor are la bază prezența/ absența unei
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
întrucât lanțul lor liber funcționează ca o bază. Aminoacizii al căror lanț lateral conține gruparea carboxilică se numesc aminoacizi acidici. În funcție de prezența aminoacizilor bazici sau acidici din proteine, și acestea vor fi bazice sau acidice. Caracterul de ion al unui aminoacid depinde de pH-ul mediului în care se găsește. Un alt criteriu de clasificare a proteinelor are la bază prezența/ absența unei grupări prostetice, distinctă de lanțul polipeptidic. În acest mod proteinele pot fi 1) simple (haloproteine), formate numai din
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
depinde de pH-ul mediului în care se găsește. Un alt criteriu de clasificare a proteinelor are la bază prezența/ absența unei grupări prostetice, distinctă de lanțul polipeptidic. În acest mod proteinele pot fi 1) simple (haloproteine), formate numai din aminoacizi și 2) conjugate (heteroproteine), alcătuite dintr-o proteină (apoproteină) și o grupare prostetică. După tipul grupării prostetice putem deosebi: fosfoproteine, glicoproteine, lipoproteine, cromoproteine, metaloproteine, nucleoproteine. Unele proteine pot cuprinde mai multe grupări prostetice, prezentând caracteristicile mai multor clase de proteine
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
60%), iar în chilomicroni, pe lângă Apo B48 (cca. 20%) se mai întâlnește Apo C III (40%) și Apo C II (15%). Apoproteinele lipoproteinelor plasmatice au numeroase structuri α-helicoidale. Aceste regiuni au o secvență aminoacidică în care la fiecare 3 4 aminoacizi există un lanț intern polar (ionic), care se leagă de extremitatea polară a fosfolipidelor. Greutatea moleculară a apoproteinelor variază între 6000 Da și 550000 Da (Apo B100). Apo B100 conține 4536 aminoacizi, fiind una dintre cele mai lungi înlănțuiri polipeptidice
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
secvență aminoacidică în care la fiecare 3 4 aminoacizi există un lanț intern polar (ionic), care se leagă de extremitatea polară a fosfolipidelor. Greutatea moleculară a apoproteinelor variază între 6000 Da și 550000 Da (Apo B100). Apo B100 conține 4536 aminoacizi, fiind una dintre cele mai lungi înlănțuiri polipeptidice cunoscute. Metabolismul apoproteinelor este puțin cunoscut. Cantitativ, apoproteinele din structura lipoproteinelor însumeză ceva mai puțin de 300mg, adică cca. 3g/l. Ceva mai importante cantitativ sunt Apo A I, Apo B100 și
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
metabolice sunt controlate de enzime specifice (38). Ele sunt cele care asigură raportul unui metabolit cu alte căi metabolice. Glucoza din alimente, de exemplu, poate fi oxidată până la CO2 și H2O, dar poate fi și transformată în glicogen, lipide sau aminoacizi. Unele căi metabolice sunt controlate de enzime ce limitează ritmul reacțiilor chimice specifice. De regulă, această enzimă este prima care deschide calea metabolică respectivă. Prezența unei enzime într-un compartiment celular limitează procesul metabolic mediat la acel compartiment. Unele enzime
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
specificitate absolută amintim ureaza și anhidraza carbonică, în timp ce aria enzimelor cu specificitate relativă este foarte largă: lipaze, proteaze, glicozidaze etc.. Enzima interacționează cu substratul la nivelul centrului său activ. Există o poziționare strictă a substratului, dependentă de izomeria optică a aminoacizilor constitutivi. Astfel, putem vorbi și de o specificitate stereochimică a enzimelor (18). Localizarea intracelulară a diferitelor enzime este redată în tabelul 1.6. 3.7. Membranele celulare sunt, de asemenea, structuri proteice (55%) și lipidice (45%) (18, 31, 38). Componenta
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
ioni sau unele molecule. Ei sunt numiți uneori “pompe ionice”, “mecanisme de translocare”, “transportori”, “permeaze”, etc. Principalele sisteme de translocare (transport) prin membranele celulare sau subcelulare sunt redate în tabelul 1.7. Unul din mecanismele de transport ale glucozei și aminoacizilor este cel dependent de Na+, denumit și sistem de transport activ secundar (38). În acest sistem energia nu este furnizată de hidroliza ATP, ci de gradientul electrochimic al ionilor de Na+, care este folosit pentru a deplasa activ glucoza sau
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]
-
este cel dependent de Na+, denumit și sistem de transport activ secundar (38). În acest sistem energia nu este furnizată de hidroliza ATP, ci de gradientul electrochimic al ionilor de Na+, care este folosit pentru a deplasa activ glucoza sau aminoacizii. Este vorba de un mecanism de tip sinport (mișcarea glucozei și Na+ în aceiași direcție), care operează în epiteliul intestinal și în celulele tubulare (fig.5). Sistemul de transport al aminoacizilor prin epiteliul intestinal este asemănător cu cel al transportului
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92248_a_92743]