22,183 matches
-
de referințe sau, acolo unde este adecvat, rezumatul din aceasta sau codul de identitate pentru regiunea de proveniență; (f) locația: un nume scurt, dacă este adecvat și oricare dintre următoarele particularități: (i) pentru categoria "sursă-identificată", regiunea de proveniență și coordonatele (lanțul muntos) longitudinale și latitudinale, (ii) pentru categoria "selectat", regiunea de proveniență și poziția geografică definită coordonatele de atitudine și longitudine și longitudinale și latitudinale, (iii) pentru categoria "calificat", poziția geografică exactă unde se găsește materialul de bază, (iv) pentru categoria
jrc4143as1999 by Guvernul României () [Corola-website/Law/89307_a_90094]
-
monocentric 20 % Single Center Studiu multicentric 6 Multicenter Study 40 0 % 12 30 Tabelul următor prezintă confirmarea citogenetică a conversiei la un genotip normal și detectarea prin RT- PCR ( Reverse Transcriptase - Polymerase Chain Reaction - revers transcriptază - reacție de polimerizare în lanț ) a conversiei LPM/ RARα la normal . Analiza citogenetică după tratamentul cu TRISENOX Studiu multicentric N cu RC = 34 8 ( 73 % ) 31 ( 91 % ) 1 ( 9 % ) 0 % 2 ( 18 % ) 3 ( 9 % ) 8 ( 73 % ) 27 ( 79 % ) La pacienții testați , au fost observate răspunsuri
Ro_1082 () [Corola-website/Science/291841_a_293170]
-
farmacodinamice Mecanism de acțiune Tigeciclina , un antibiotic din clasa glicilciclinelor , inhibă translația proteinelor în interiorul bacteriei legându- se de subunitatea ribozomală 30S și blocând accesul moleculelor aminoacil ale ARNt la situsul A al ribozomului . Aceasta împiedică încorporarea fragmentelor de aminoacizi în lanțurile peptidice în creștere . În general , tigeciclina este considerată un antibiotic de tip bacteriostatic . În condițiile unei concentrații de 4 ori mai mare decât concentrația minimă inhibitorie ( CMI ) , s- a observat o reducere cu două ordine de mărime a numărului de
Ro_1098 () [Corola-website/Science/291857_a_293186]
-
a ambelor , urmată de oxidare la acizi carboxilici ; 2 ) oxidarea restului de acetilenă urmată de hidroliză până la acid arilcarboxilic ; și 3 ) hidroxilarea aromatică a restului fenil- acetilenă . Metaboliții principali OSI- 420 și OSI 413 ai erlotinibului obținuți prin O- demetilarea lanțului lateral au potență comparabilă cu a erlotinibului în dozările non- clinice in vitro din studiile preclinice și în modelele de tumori in vivo . Aceștia sunt prezenți în plasmă în concentrații care sunt < 10 % din concentrația erlotinibului și prezintă o
Ro_1016 () [Corola-website/Science/291775_a_293104]
-
a ambelor , urmată de oxidare la acizi carboxilici ; 2 ) oxidarea restului de acetilenă urmată de hidroliză până la acid arilcarboxilic ; și 3 ) hidroxilarea aromatică a restului fenil- acetilenă . Metaboliții principali OSI- 420 și OSI 413 ai erlotinibului obținuți prin O- demetilarea lanțului lateral au potență comparabilă cu a erlotinibului în dozările non- clinice in vitro din studiile preclinice și în modelele de tumori in vivo . Aceștia sunt prezenți în plasmă în concentrații care sunt < 10 % din concentrația erlotinibului și prezintă o
Ro_1016 () [Corola-website/Science/291775_a_293104]
-
a ambelor , urmată de oxidare la acizi carboxilici ; 2 ) oxidarea restului de acetilenă urmată de hidroliză până la acid arilcarboxilic ; și 3 ) hidroxilarea aromatică a restului fenil- acetilenă . Metaboliții principali OSI- 420 și OSI 413 ai erlotinibului obținuți prin O- demetilarea lanțului lateral au potență comparabilă cu a erlotinibului în dozările non- clinice in vitro din studiile preclinice și în modelele de tumori in vivo . Aceștia sunt prezenți în plasmă în concentrații care sunt < 10 % din concentrația erlotinibului și prezintă o
Ro_1016 () [Corola-website/Science/291775_a_293104]
-
activă trifosfat , care are un timp de înjumătățire intracelulară de 14 ore . Telbivudina- 5 ’ - trifosfat inhibă polimeraza ADN- ului HBV ( revers transcriptaza ) prin concurarea cu substratul natural , timidină 5 ’ - trifosfat . Incorporarea telbivudinei- 5 ’ - trifosfat în ADN - ul viral determină întreruperea lanțului ADN , ce are drept rezultat inhibarea replicării virusului HBV . Telbivudina este un inhibitor al sintezei atât a răsucirii principale HBV ( EC50 = 0, 4- 1, 3 μM ) cât și a 9 răsucirii secundare ( EC50 = 0, 12- 0, 24 μM ) , și prezintă
Ro_943 () [Corola-website/Science/291702_a_293031]
-
activă trifosfat , care are un timp de înjumătățire intracelulară de 14 ore . Telbivudina- 5 ’ - trifosfat inhibă polimeraza ADN- ului HBV ( revers transcriptaza ) prin concurarea cu substratul natural , timidină 5 ’ - trifosfat . Incorporarea telbivudinei- 5 ’ - trifosfat în ADN - ul viral determină întreruperea lanțului ADN , ce are drept rezultat inhibarea replicării virusului HBV . Telbivudina este un inhibitor al sintezei atât a răsucirii principale HBV ( EC50 = 0, 4- 1, 3 μM ) cât și a 26 răsucirii secundare ( EC50 = 0, 12- 0, 24 μM ) , și prezintă
Ro_943 () [Corola-website/Science/291702_a_293031]
-
acești pacienți , atât deficitul de eritropoietină cât și un răspuns redus la eritropoietină a celulelor precursoare ale eritrocitelor la eritropoietina endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]
-
eritropoietina endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un timp de înjumătățire terminal mai lung decât r- HuEPO și deci o acțiune mai mare in vivo . Pacienții cu
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]
-
acești pacienți , atât deficitul de eritropoietină cât și un răspuns redus la eritropoietină a celulelor precursoare ale eritrocitelor la eritropoietina endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]
-
eritropoietina endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un timp de înjumătățire terminal mai lung decât r- HuEPO și deci o acțiune mai mare in vivo . Pacienții cu
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]
-
pacienți , atât deficitul de eritropoietină cât și un răspuns redus la eritropoietină a celulelor precursoare ale eritrocitelor la eritropoietina endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . 35 Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]
-
endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . 35 Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un timp de înjumătățire terminal mai lung decât r- HuEPO și deci o acțiune mai mare in vivo . Cu toate
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]
-
acești pacienți , atât deficitul de eritropoietină cât și un răspuns redus la eritropoietină a celulelor precursoare ale eritrocitelor la eritropoietina endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]
-
eritropoietina endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un timp de înjumătățire terminal mai lung decât r- HuEPO și deci o acțiune mai mare in vivo . Cu toate
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]
-
acești pacienți , atât deficitul de eritropoietină cât și un răspuns redus la eritropoietină a celulelor precursoare ale eritrocitelor la eritropoietina endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]
-
eritropoietina endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un timp de înjumătățire terminal mai lung decât r- HuEPO și deci o acțiune mai mare in vivo . Cu toate
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]
-
pacienți , atât deficitul de eritropoietină cât și un răspuns redus la eritropoietină a celulelor precursoare ale eritrocitelor la eritropoietina endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . 73 Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]
-
endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . 73 Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un timp de înjumătățire terminal mai lung decât r- HuEPO și deci o acțiune mai mare in vivo . Cu toate
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]
-
pacienți , atât deficitul de eritropoietină cât și un răspuns redus la eritropoietină a celulelor precursoare ale eritrocitelor la eritropoietina endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . 85 Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]
-
endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . 85 Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un timp de înjumătățire terminal mai lung decât r- HuEPO și deci o acțiune mai mare in vivo . Cu toate
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]
-
acești pacienți , atât deficitul de eritropoietină cât și un răspuns redus la eritropoietină a celulelor precursoare ale eritrocitelor la eritropoietina endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]
-
eritropoietina endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un timp de înjumătățire terminal mai lung decât r- HuEPO și deci o acțiune mai mare in vivo . Cu toate
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]
-
acești pacienți , atât deficitul de eritropoietină cât și un răspuns redus la eritropoietină a celulelor precursoare ale eritrocitelor la eritropoietina endogenă contribuie considerabil la apariția anemiei . Darbepoetina alfa stimulează eritropoieza prin același mecanism ca hormonul endogen . Darbepoetina alfa are cinci lanțuri de carbohidrați legate prin legături de N pe când hormonul endogen și eritropoietina umană recombinantă ( r- HuEPO ) au trei lanțuri . Reziduurile adiționale de glucide sunt diferite molecular de cele ale hormonului endogen . Datorită conținutului crescut de carbohidrați , darbepoetina alfa are un
Ro_80 () [Corola-website/Science/290840_a_292169]