2,192 matches
-
legături duble, de obicei în ciclul B sau în catena laterală. Sterolii de diferite tipuri se deosebesc între ei prin orientarea grupării hidroxil de la C3, prin substituienții de la C17, cât și prin gradul de nesaturare al nucleului steranic sau al catenei laterale. Sterolii sunt alcooli cristalizați care se găsesc atât liberi cât și, esterificați cu acizi grași în lipidele tuturor animalelor și plantelor și se izolează din porțiunea nesaponificabilă a acestora. În general sunt substanțe levogire cu excepția coprosterolului care este dextrogir
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
nervi, în glanda suprarenală, gălbenuș de ou, calculi biliari, atât în stare liberă, cât și esterificat. Colesterolul este un alcool tetraciclic nesaturat cu o dublă legătură între C5 C6 și la C3 prezintă o grupare hidroxil; de C17 este legată catena laterală formată de 8 atomi de carbon. Cu acizii grași formează lipide numite colesteride. Colesterolul este important pentru participarea sa alături de fosfolipide la formarea membranei celulare, a tecii mielinice a nervilor,astfel incât influențează permeabilitatea celulară. Colesterolul are acțiune antitoxică
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
strânsă legătură cu structura spațială a moleculei în formă de disc plat, în care grupările hidroxil solubile în apă sunt situate de aceeași parte a moleculei, în exterior, iar restul moleculei (scheletul steranic) cu caracter hidrofob, este situat spre interior. Catena laterală nu are poziție fixă. În acest fel, acizii biliari și sărurile lor alcaline produc emulsionarea lipidelor într un mediu apos prin formarea unor particule fine cu interior hidrofob și cu exterior hidrofil (micelii mixte): Acizii biliari și sărurile lor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
ceridelor animale ( de ex. în lanolină). 3.3.3. Ceride Ceridele sunt lipide simple, componente ale cerurilor, care din punct de vedere chimic sunt esteri ai acizilor grași superiori cu alcooli monohidroxilici superiori. Atât acidul gras cât și alcoolul posedă catene lungi de atomi de carbon (C > 14). Ceridele se găsesc în amestecuri cu diferiți esteri, cu acizi grași liberi, alcooli monohidroxilici superiori, hidrocarburi, steride. Ca aspect, ceridele sunt mase unsuroase, de culoare alb gălbuie, insolubile în apă în benzen și
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
aminoacid este următoarea: în care R este radicalul hidrocarbonat sau poate să cuprindă și alte funcțiuni: Monoaminomonocarboxilici -Aciclici Monoaminomonocarboxilici hidroxilați Monoaminomonocarboxilici cu sulf Monoaminodicarboxilici Aminoacizi Diaminomonocarboxilici Aromatici Ciclici Heterociclici Aminoacizii naturali diferă între ei prin natura radicalului R, care reprezintă catena laterală a acestora, spre deosebire de catena principală, care este comună pentru toți aminoacizii. Aminoacizii din structura proteinelor naturale se numesc proteinogeni, aceștia fiind răspunzători pentru multe din proprietățile fizice și chimice ale proteinelor. Clasificarea aminoacizilor are în vedere natura radicalului R
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
R este radicalul hidrocarbonat sau poate să cuprindă și alte funcțiuni: Monoaminomonocarboxilici -Aciclici Monoaminomonocarboxilici hidroxilați Monoaminomonocarboxilici cu sulf Monoaminodicarboxilici Aminoacizi Diaminomonocarboxilici Aromatici Ciclici Heterociclici Aminoacizii naturali diferă între ei prin natura radicalului R, care reprezintă catena laterală a acestora, spre deosebire de catena principală, care este comună pentru toți aminoacizii. Aminoacizii din structura proteinelor naturale se numesc proteinogeni, aceștia fiind răspunzători pentru multe din proprietățile fizice și chimice ale proteinelor. Clasificarea aminoacizilor are în vedere natura radicalului R (aciclic, ciclic), felul și numărul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
aminoacizi: Aminoacizi diamino-monocarboxilici Acești aminoacizi au o bazicitate crescută datorită prezenței celei de a doua grupări amino. Dintre aceștea fac parte: CH2 NH2 CH2 (CH2)2 CH 4.1.1.2. Aminoacizi ciclici Aminoacizii aromatici au ca reprezentanți: Aminoacizi heterociclici Catena laterală a acestor aminoacizi este formată dintr-un heterociclu cu azot (pirol, indol, imidazol): Aminoacizii proteinogeni mai pot fi clasificați în funcție de polaritatea radicalilor R în patru clase principale: a) aminoacizi cu radicali nepolari (hidrofobi): alanina, izoleucina, valina, metionina, prolina, fenilalanina
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
este formată dintr-un heterociclu cu azot (pirol, indol, imidazol): Aminoacizii proteinogeni mai pot fi clasificați în funcție de polaritatea radicalilor R în patru clase principale: a) aminoacizi cu radicali nepolari (hidrofobi): alanina, izoleucina, valina, metionina, prolina, fenilalanina, triptofan. Acești aminoacizi cu catene alifatice, aromatice, sau cu grupare tioeter prezintă solubilitate mică în apa. b) aminoacizi cu radicali polari neionici: glicocolul, serina, treonina, cisteina, tirozina, asparagina și glutamina. Radicalii acestor aminoacizi conțin grupări chimice polare neutre (OH, -SH, -CO, -NH2) care cu apa
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
egale de cationi NH3+ și de anioni COO-. Această valoare a pH-lui se numește punct izoelectric, notat pHi, caracterizat printr-o solubilitate minimă a aminoacidului și absența migrării într-un câmp electric. Valoarea pHi depinde de natura funcțiunilor chimice, de catenă laterală R și de pozițiile grupărilor funcționale una față de alta. Aminoacizii monoaminomonocarboxilici au pHi aproximativ 6, datorită caracterului slab acid al acestora, în timp ce aminoacizii dicarboxilici au punctele izoelectrice în domeniul acid, iar cei diaminici în domeniul bazic. În funcție de pH-ul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
un complex de culoare roz violaceu, în structura căruia metalul este legat prin două legături covalente și două coordinative de două molecule de aminoacid. 4.1.4.4. Proprietățile aminoacizilor datorate radicalului R Aminoacizii reacționează chimic la grupările funcționale din catena laterală. a) Reacții ale funcțiunilor OH alcoolice Hidroxiaminoacizii alifatici dau reacții de esterificare la gruparea hidroxil cu formarea esterilor respectivi. Mai importanți pentru organismul animal sunt esterii serinei și treoninei din structura fosfoproteinelor: b)Reacții ale tioaminoacizilor În laborator ionul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de regulă, în poziția trans, mai stabilă din punct de vedere energetic. În alcătuirea unei proteine aminoacizii pot participa de mai multe ori, fără a exista o periodicitate în succesiunea lor. În organismele vii proteinele biosintetizate se diferențiază prin lungimea catenei și prin anumite secvențe de aminoacizi. Din această cauză proteinele naturale se caracterizează printro înaltă specificitate exprimată prin funcții biochimice diferite și care este dirijată de acizii nucleici participanți la biosinteză. Structura primară determină configurația specifică fiecărei proteine. 4.3
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
naturale se caracterizează printro înaltă specificitate exprimată prin funcții biochimice diferite și care este dirijată de acizii nucleici participanți la biosinteză. Structura primară determină configurația specifică fiecărei proteine. 4.3.4.2. Structura secundară Se referă la aranjamentul spațial al catenei polipeptidice și la legăturile chimice care o stabilizează. Cu ajutorul difracției razelor X de către cristale de proteină pură, Pauling și Corey au constatat că macromolecula proteică nu are o formă extinsă, ci lanțurile polipeptidice pot fi răsucite în spirală (*helix) sau
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
este stabilizată în spațiu prin legături de H care se formează intra și intercatenar între grupările =C=O și -NH din două legături peptidice diferite. Legăturile de H sunt relativ slabe, dar fiind numeroase și repartizate uniform de-a lungul catenelor polipeptidice, asigură stabilitatea acestei structuri. Pentru a reda cât mai exact aranjarea spațială a moleculelor de proteină, Pauling și Corey (Premiul Nobel 1953) au elaborat două modele de structură secundară: modelul helicoidal (* helix) și modelul în "planuri pliate". Modelul helicoidal
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
structuri. Pentru a reda cât mai exact aranjarea spațială a moleculelor de proteină, Pauling și Corey (Premiul Nobel 1953) au elaborat două modele de structură secundară: modelul helicoidal (* helix) și modelul în "planuri pliate". Modelul helicoidal (* helix) rezultă prin răsucirea catenei polipeptidice în jurul unui cilindru imaginar, luând forma unui helix (elice), orientat spre dreapta din cauza configurație * a aminoacizilor și stabil din punct de vedere energetic. Pasul elicei cuprinde 3,6 resturi de aminoacizi și fiecare rest contribuie la avansarea elicei pe
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
16 ani înaintea lui Pauling și Corey a anticipat că proteinele au o structură spiralată. Modelul în planuri pliate este caracteristic proteinelor fibrilare de felul * keratinei și fibroinei. Astfel pentru * keratină este caracteristic modelul paralel al planurilor pliate în care catenele polipeptidice sunt aranjate paralel și unite prin legături de H, iar pentru fibroină este specific modelul antiparalel cu catenele orientate în sens opus antiparalel, iar radicalii R orientați într-o singură parte: Modelul tip colagen este o structură secundară de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
este caracteristic proteinelor fibrilare de felul * keratinei și fibroinei. Astfel pentru * keratină este caracteristic modelul paralel al planurilor pliate în care catenele polipeptidice sunt aranjate paralel și unite prin legături de H, iar pentru fibroină este specific modelul antiparalel cu catenele orientate în sens opus antiparalel, iar radicalii R orientați într-o singură parte: Modelul tip colagen este o structură secundară de tip special atribuită colagenului, proteină fibrilară din țesuturile conjuctive, tendoane, cartilagii, oase, bogată în glicocol, prolină, hidroxiprolină. Prezența aminoacizilor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
oase, bogată în glicocol, prolină, hidroxiprolină. Prezența aminoacizilor Pro și Pro (OH) 25% fac imposibilă formarea legăturilor de H și implicit existența structurilor helicoidale sau în planuri pliate. Structura secundară a colagenului este un triplu helix (superhelix) format din 3 catene polipeptidice elicoidale orientate spre stânga și răsucite una în jurul celeilalte și toate în jurul unui ax comun asemănător unui cablu format din 3 sârme. Între cele 3 catene se stabilesc legături de H intermoleculare între grupările OH din hidroxiprolină și glicocol
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
pliate. Structura secundară a colagenului este un triplu helix (superhelix) format din 3 catene polipeptidice elicoidale orientate spre stânga și răsucite una în jurul celeilalte și toate în jurul unui ax comun asemănător unui cablu format din 3 sârme. Între cele 3 catene se stabilesc legături de H intermoleculare între grupările OH din hidroxiprolină și glicocol. Această structură oferă rigiditate deosebită moleculei de colagen. 4.3.4.3 Structura terțiară reprezintă un nivel superior de organizare a macromoleculei proteice și se datorește interacțiunilor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
H intermoleculare între grupările OH din hidroxiprolină și glicocol. Această structură oferă rigiditate deosebită moleculei de colagen. 4.3.4.3 Structura terțiară reprezintă un nivel superior de organizare a macromoleculei proteice și se datorește interacțiunilor dintre radicalii R aparținând catenelor polipeptidice mai lungi care posedă o structură secundară proprie. Stabilitatea structurii terțiare este dată de forțele de atracție dintre catenele laterale ale lanțurilor peptidice la care iau parte următoarele legaturi: legături de hidrogen-între hidroxilul fenolic al tirozinei și o grupare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
3 Structura terțiară reprezintă un nivel superior de organizare a macromoleculei proteice și se datorește interacțiunilor dintre radicalii R aparținând catenelor polipeptidice mai lungi care posedă o structură secundară proprie. Stabilitatea structurii terțiare este dată de forțele de atracție dintre catenele laterale ale lanțurilor peptidice la care iau parte următoarele legaturi: legături de hidrogen-între hidroxilul fenolic al tirozinei și o grupare carboxil aparținînd aminoacizilor diaminici și dicarboxilici -legături Van der Waals între resturile de hidrocarbură ale aminoacizilor monoamino monocarboxilici; -legături ionice-între
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
tip disulfură formate între doi tioaminoacizi; Aceste tipuri de legături chimice sunt mai slabe decât legăturile chimice obișnuite. Această structură își pierde stabilitatea sub acțiunea factorilor fizici sau chimici, prin desfacerea acestor legături, ceea ce duce la denaturarea proteinelorDatorită acestor interacțiuni catenele polipeptidice se repliază, înfășurându-se în regiunile respective, astfel că în ansamblu molecula prezină o organizare spațială complexă formată atât din porțiuni helicoidale ordonate, rigide, cât și din înfășurări neelicoidale, flexibile. Structura terțiară caracterizează proteinele globulare, ca de exemplu mioglobina
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
porțiunea helicoidală reprezintă 70% din lungimea sa. 4.3.4.4. Structura cuaternară este caracteristică agregatelor moleculare formate prin asocierea mai multor structuri terțiare ale proteinelor globulare. Stabilizarea acestora se face prin legături de H sau electrostatice formate intermolecular, unind catene sau * helixuri în cadrul unor subunități. Un exemplu de structură cuaternară tipică este cea a hemoglobinei, cromoproteină ce transportă O2 în organismul animal. Hemoglobina este formată din 4 catene polipeptidice, unite fiecare cu cîte o moleculă de hem.Cele patru catene
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
acestora se face prin legături de H sau electrostatice formate intermolecular, unind catene sau * helixuri în cadrul unor subunități. Un exemplu de structură cuaternară tipică este cea a hemoglobinei, cromoproteină ce transportă O2 în organismul animal. Hemoglobina este formată din 4 catene polipeptidice, unite fiecare cu cîte o moleculă de hem.Cele patru catene polipetidice sunt identice două cîte două, catenele α fiind formate din 2 x 141 aminoacizi iar catenele β din 2 x 146 aminoacizi, cele identice alcătuind o subunitate
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
catene sau * helixuri în cadrul unor subunități. Un exemplu de structură cuaternară tipică este cea a hemoglobinei, cromoproteină ce transportă O2 în organismul animal. Hemoglobina este formată din 4 catene polipeptidice, unite fiecare cu cîte o moleculă de hem.Cele patru catene polipetidice sunt identice două cîte două, catenele α fiind formate din 2 x 141 aminoacizi iar catenele β din 2 x 146 aminoacizi, cele identice alcătuind o subunitate în total 2 subunități. Ansamblul celor 4 catene helicoidale cu o structură
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
exemplu de structură cuaternară tipică este cea a hemoglobinei, cromoproteină ce transportă O2 în organismul animal. Hemoglobina este formată din 4 catene polipeptidice, unite fiecare cu cîte o moleculă de hem.Cele patru catene polipetidice sunt identice două cîte două, catenele α fiind formate din 2 x 141 aminoacizi iar catenele β din 2 x 146 aminoacizi, cele identice alcătuind o subunitate în total 2 subunități. Ansamblul celor 4 catene helicoidale cu o structură terțiară complexă ce include cele 4 molecule
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]