283 matches
-
fosfat și ADP reprezintă procesul de generare a energiei. În felul acesta energia eliberată în cadrul proceselor catabolice asigură desfăsurarea proceselor anabolice de natură endergonică. Nucleotidele polifosforice derivă și de la celelalte baze azotate: Unele nucleotide difosforice (ADP) participă la structura unor coenzime cu rol important în procesele de oxidoreducere; tot în calitate de coenzimă acționează și UDP, care activează glucoza sau galactoza cu formare de UDP galactoză,ce servesc apoi ca donori de oze în reacțiile de biosinteză ale glucidelor. Nucleotidele trifosforice participă la
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
felul acesta energia eliberată în cadrul proceselor catabolice asigură desfăsurarea proceselor anabolice de natură endergonică. Nucleotidele polifosforice derivă și de la celelalte baze azotate: Unele nucleotide difosforice (ADP) participă la structura unor coenzime cu rol important în procesele de oxidoreducere; tot în calitate de coenzimă acționează și UDP, care activează glucoza sau galactoza cu formare de UDP galactoză,ce servesc apoi ca donori de oze în reacțiile de biosinteză ale glucidelor. Nucleotidele trifosforice participă la inițierea unor procese de biosinteză: CTPintervine în procesul de biosinteză
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzime au deci o structură unitară; din această categorie de enzime fac parte ribonucleaza, ureaza, pepsina, tripsina, chimotripsina. enzime de natură heteroproteică, alcătuite din două părți: una proteică nedializabilă și termolabilă, numită apoenzimă și una neproteică, dializabilă și termostabilă, numită coenzimă; Aceste enzime au deci o structură binară. Coenzima este implicată direct în reacția chimică catalizată de enzimă. În cazul în care partea neproteică este puternic legată de enzimă și nedisociabilă, ea se numește grupare prostetică, iar enzima în ansamblu se
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
categorie de enzime fac parte ribonucleaza, ureaza, pepsina, tripsina, chimotripsina. enzime de natură heteroproteică, alcătuite din două părți: una proteică nedializabilă și termolabilă, numită apoenzimă și una neproteică, dializabilă și termostabilă, numită coenzimă; Aceste enzime au deci o structură binară. Coenzima este implicată direct în reacția chimică catalizată de enzimă. În cazul în care partea neproteică este puternic legată de enzimă și nedisociabilă, ea se numește grupare prostetică, iar enzima în ansamblu se comportă, în acest caz ca o heteroproteină. Astfel
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
în reacția chimică catalizată de enzimă. În cazul în care partea neproteică este puternic legată de enzimă și nedisociabilă, ea se numește grupare prostetică, iar enzima în ansamblu se comportă, în acest caz ca o heteroproteină. Astfel, în cazul flavinenzimelor, coenzima este strâns legată de molecula de apoenzimă, astfel încât acestea se comportă ca un tot unitar. La alte enzime cum ar fi dehidrogenazele piridirinnucleotidice, coenzima se detașează ușor, prin dializă, de partea proteică, ceea ce explică inactivitatea unor enzime în timpul dializei. În
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
iar enzima în ansamblu se comportă, în acest caz ca o heteroproteină. Astfel, în cazul flavinenzimelor, coenzima este strâns legată de molecula de apoenzimă, astfel încât acestea se comportă ca un tot unitar. La alte enzime cum ar fi dehidrogenazele piridirinnucleotidice, coenzima se detașează ușor, prin dializă, de partea proteică, ceea ce explică inactivitatea unor enzime în timpul dializei. În procesul enzimatic apoenzima fixează substratul, iar coenzima desăvârșește reacția chimică. Apoenzima condiționează și natura reacției efectuată de coenzimă. Coenzima poate fi comună mai multor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
apoenzimă, astfel încât acestea se comportă ca un tot unitar. La alte enzime cum ar fi dehidrogenazele piridirinnucleotidice, coenzima se detașează ușor, prin dializă, de partea proteică, ceea ce explică inactivitatea unor enzime în timpul dializei. În procesul enzimatic apoenzima fixează substratul, iar coenzima desăvârșește reacția chimică. Apoenzima condiționează și natura reacției efectuată de coenzimă. Coenzima poate fi comună mai multor enzime. Astfel transaminazele și decarboxilazele au aceeași coenzimă, piridoxal fosfatul și catalizează transformarea aceluiași substrat aminoacidul; deosebirea de reacție e legată de existența
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzime cum ar fi dehidrogenazele piridirinnucleotidice, coenzima se detașează ușor, prin dializă, de partea proteică, ceea ce explică inactivitatea unor enzime în timpul dializei. În procesul enzimatic apoenzima fixează substratul, iar coenzima desăvârșește reacția chimică. Apoenzima condiționează și natura reacției efectuată de coenzimă. Coenzima poate fi comună mai multor enzime. Astfel transaminazele și decarboxilazele au aceeași coenzimă, piridoxal fosfatul și catalizează transformarea aceluiași substrat aminoacidul; deosebirea de reacție e legată de existența a două apoenzime diferite. Coenzima participă direct la mecanismul unor procese
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cum ar fi dehidrogenazele piridirinnucleotidice, coenzima se detașează ușor, prin dializă, de partea proteică, ceea ce explică inactivitatea unor enzime în timpul dializei. În procesul enzimatic apoenzima fixează substratul, iar coenzima desăvârșește reacția chimică. Apoenzima condiționează și natura reacției efectuată de coenzimă. Coenzima poate fi comună mai multor enzime. Astfel transaminazele și decarboxilazele au aceeași coenzimă, piridoxal fosfatul și catalizează transformarea aceluiași substrat aminoacidul; deosebirea de reacție e legată de existența a două apoenzime diferite. Coenzima participă direct la mecanismul unor procese enzimatice
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
proteică, ceea ce explică inactivitatea unor enzime în timpul dializei. În procesul enzimatic apoenzima fixează substratul, iar coenzima desăvârșește reacția chimică. Apoenzima condiționează și natura reacției efectuată de coenzimă. Coenzima poate fi comună mai multor enzime. Astfel transaminazele și decarboxilazele au aceeași coenzimă, piridoxal fosfatul și catalizează transformarea aceluiași substrat aminoacidul; deosebirea de reacție e legată de existența a două apoenzime diferite. Coenzima participă direct la mecanismul unor procese enzimatice (transport de hidrogen, de electroni, de grupări chimice). Coenzimele sunt formate din diferite
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
condiționează și natura reacției efectuată de coenzimă. Coenzima poate fi comună mai multor enzime. Astfel transaminazele și decarboxilazele au aceeași coenzimă, piridoxal fosfatul și catalizează transformarea aceluiași substrat aminoacidul; deosebirea de reacție e legată de existența a două apoenzime diferite. Coenzima participă direct la mecanismul unor procese enzimatice (transport de hidrogen, de electroni, de grupări chimice). Coenzimele sunt formate din diferite substanțe organice cu molecule relativ mici, cu structuri chimice diferite, majoritatea dintre ele fiind vitamine sau derivați ai acestora, grupări
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
și decarboxilazele au aceeași coenzimă, piridoxal fosfatul și catalizează transformarea aceluiași substrat aminoacidul; deosebirea de reacție e legată de existența a două apoenzime diferite. Coenzima participă direct la mecanismul unor procese enzimatice (transport de hidrogen, de electroni, de grupări chimice). Coenzimele sunt formate din diferite substanțe organice cu molecule relativ mici, cu structuri chimice diferite, majoritatea dintre ele fiind vitamine sau derivați ai acestora, grupări hem, di și trifosfați de nucleozid, ioni metalici. Pentru desăvârșirea reacției enzimatice este necesar ca substratul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
simultan, una asupra hidroxilului ribozei, cealaltă asupra radicalului fosforic, producând scindarea legăturii esterofosforice din moleculă. Enzimele cu structură binară, prezintă de obicei doi centri activi: unul situat în fragmentul proteic (situsul catalitic), iar celălalt în fragmentul prostetic, unde se leagă coenzima. La aceste enzime, catalizarea reacției este condiționată de prezența ambelor părți, apoenzima și coenzima; individual aceste sunt inactive, dar împreună formează un complex activ, numit holoenzimă. Pentru reacțiile care prezintă specificitatea stereochimică, fixarea substratului pe enzimă se face prin intermediul a
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
moleculă. Enzimele cu structură binară, prezintă de obicei doi centri activi: unul situat în fragmentul proteic (situsul catalitic), iar celălalt în fragmentul prostetic, unde se leagă coenzima. La aceste enzime, catalizarea reacției este condiționată de prezența ambelor părți, apoenzima și coenzima; individual aceste sunt inactive, dar împreună formează un complex activ, numit holoenzimă. Pentru reacțiile care prezintă specificitatea stereochimică, fixarea substratului pe enzimă se face prin intermediul a trei centri activi. Prin legarea substratului de centrul activ al enzimei se creează o
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
substanțe (glucide, lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității relative enzimele preferă anumite legături pe care să le scindeze. Specificitatea de substrat este imprimată unei enzime de componenta sa proteică apoenzima. Specificitatea de acțiune La enzimele cu structură heteroproteică, componența neproteică, coenzima, imprimă enzimei specificitatea de acțiune, respectiv determină tipul de reacție chimică care va transforma substratul. Specificitatea stereochimică Moleculele substanțelor organice în marea lor majoritate sunt optic active și prezintă izomerie optică. Enzimele existente în organismele vii prezintă specificitate optică sau
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
transelectronaze = enzime transportoare de electroni și oxidaze = enzime ce catalizează reacțiile de oxidare ale substratului cu oxigen molecular. 6.6.1.1. Dehidrogenaze piridinnucleotidice Sunt enzime anaerobe ce transportă hidrogenul în interiorul celulelor, fiind prezente în toate celulele animale și vegetale. Coenzimele lor au la bază un piridinnucleotid. Se cunosc două coenzime importante: nicotinamid adenin dinucleotid oxidat (NAD+), sau redus (NADH) și nicotinamid adenin dinucleotid fosfat oxidat (NADP+), sau redus (NADPH). Din punct de vedere chimic, ele sunt formate dintr-un derivat
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
reacțiile de oxidare ale substratului cu oxigen molecular. 6.6.1.1. Dehidrogenaze piridinnucleotidice Sunt enzime anaerobe ce transportă hidrogenul în interiorul celulelor, fiind prezente în toate celulele animale și vegetale. Coenzimele lor au la bază un piridinnucleotid. Se cunosc două coenzime importante: nicotinamid adenin dinucleotid oxidat (NAD+), sau redus (NADH) și nicotinamid adenin dinucleotid fosfat oxidat (NADP+), sau redus (NADPH). Din punct de vedere chimic, ele sunt formate dintr-un derivat al nicotinamidei (vitamina PP) și un nucleotid adenilic. Structura NADP
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
forme(oxidată și redusă), deoarece hidrogenul este transferat de la substrat pe nucleul piridinic care se transformă în formă chinonică: Reacția de transfer a hidrogenului de la un substrat la altul în acest caz se poate schematiza astfel: Enzime care au drept coenzimă NAD+ și NADP+ sunt următoarele : Glicerofosfat dehidrogenaza enzimă prezentă în celulele animale și vegetale ce catalizează dehidrogenarea substratului în felul următor: Ca factori activatori enzimatici sunt ionii de Mg2+ sau Mn2+, iar reacția de dehidrogenare este urmată de o decarboxilare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Glicerofosfat dehidrogenaza enzimă prezentă în celulele animale și vegetale ce catalizează dehidrogenarea substratului în felul următor: Ca factori activatori enzimatici sunt ionii de Mg2+ sau Mn2+, iar reacția de dehidrogenare este urmată de o decarboxilare. Enzimle flavinice ce conțin drept coenzime derivați de riboflavină: flavin-adenin dinucleotid oxidat (FAD) sau redus (FADH2) și flavin mononucleotid oxidat(FMN), sau redus (FMNH2). În general, flavinenzimele sunt dehidrogenaze aerobe care iau hidrogenul de la hidrogenazele anaerobe (NAD+ sau NADP+) sau direct de la substrat și îl cedează
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Transferaze Numite și enzime de transport, catalizează transferul unor grupări chimice de pe un substrat pe altul, conform reacției generale: Grupările chimice transferate sunt diferite ca structură chimică: grupări cu un atom de carbon, grupări cu azot, cu fosfor, cu sulf. Coenzimele transferazelor sunt și ele diferite în funcție de reacția de transfer catalizată. Principalele transferaze sunt: 6.6.2.1. Metiltransferazele sunt enzime care catalizează transferul grupării metil de pe un substrat donor pe altul acceptor, conform reacției: Substanțe donore de grupări metilice pot
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
folosesc ca agent de metilare principal metionina sub formă de adenozil-metionină. Ca exemplu putem da următoarele reacții cu adenozil metionină drept donor: 6.6.2.2.Aciltransferazele sunt enzime care catalizează reacțiile de transfer ale radicalului acil și au drept coenzimă "coenzima A" . În structura coenzimei A intră: tioetanolamină, acid pantotenic fosforilat și adenozin 3',5'-difosfat. Partea activă a coenzimei A este gruparea tiol (-SH) din tioetanolamină, din care cauză coenzima A se notează prescurtat HS-CoA. Radicalii acil se fixează
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
ca agent de metilare principal metionina sub formă de adenozil-metionină. Ca exemplu putem da următoarele reacții cu adenozil metionină drept donor: 6.6.2.2.Aciltransferazele sunt enzime care catalizează reacțiile de transfer ale radicalului acil și au drept coenzimă "coenzima A" . În structura coenzimei A intră: tioetanolamină, acid pantotenic fosforilat și adenozin 3',5'-difosfat. Partea activă a coenzimei A este gruparea tiol (-SH) din tioetanolamină, din care cauză coenzima A se notează prescurtat HS-CoA. Radicalii acil se fixează pe
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
principal metionina sub formă de adenozil-metionină. Ca exemplu putem da următoarele reacții cu adenozil metionină drept donor: 6.6.2.2.Aciltransferazele sunt enzime care catalizează reacțiile de transfer ale radicalului acil și au drept coenzimă "coenzima A" . În structura coenzimei A intră: tioetanolamină, acid pantotenic fosforilat și adenozin 3',5'-difosfat. Partea activă a coenzimei A este gruparea tiol (-SH) din tioetanolamină, din care cauză coenzima A se notează prescurtat HS-CoA. Radicalii acil se fixează pe coenzima A cu formare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
drept donor: 6.6.2.2.Aciltransferazele sunt enzime care catalizează reacțiile de transfer ale radicalului acil și au drept coenzimă "coenzima A" . În structura coenzimei A intră: tioetanolamină, acid pantotenic fosforilat și adenozin 3',5'-difosfat. Partea activă a coenzimei A este gruparea tiol (-SH) din tioetanolamină, din care cauză coenzima A se notează prescurtat HS-CoA. Radicalii acil se fixează pe coenzima A cu formare de acilcoenzima A, reacția are loc cu aport de energie de la ATP care îi activează
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
reacțiile de transfer ale radicalului acil și au drept coenzimă "coenzima A" . În structura coenzimei A intră: tioetanolamină, acid pantotenic fosforilat și adenozin 3',5'-difosfat. Partea activă a coenzimei A este gruparea tiol (-SH) din tioetanolamină, din care cauză coenzima A se notează prescurtat HS-CoA. Radicalii acil se fixează pe coenzima A cu formare de acilcoenzima A, reacția are loc cu aport de energie de la ATP care îi activează; Apoi radicalii acili sunt transferați pe diferiți acceptori (oze, amine, aminoacizi
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]